Продуктов. Применение ферментных препаратов в технологии мясных

Применение ферментных препаратов в технологии мясных

Навигационные пособия по льдам

К навигационным пособиям, в которых содержатся подробные сведения о ледовом режиме и обстановке того или иного района Мирового океана являются:

- лоции,

- атласы физико-географических данных.

- атласы льдов,

- альбомы ледовых образований на морях.

Лоции. В разделе «Гидрометеорологический очерк» лоций описаны:

- общие сведения о ледовом режиме,

- сроки появления и очищения ото льда в отдельных районах,

- основные виды и формы плавучих льдов, их мощность и направление дрейфа,

- районы побережья, где встречается припай,

- схемы границ распространения льда.

Атласы физико-географических данных. В них представлены средние, минимальные и максимальные значения ледового режима, помещены ежемесячные карты распределения льдов, на которых могут быть выделены районы распространения айсбергов и показана вероятность встречи с ними и т п.

Атласы льдов - это специальные Атласы льдов, в которых помещены наиболее подробные сведения о льдах какого-либо моря. Он специально создан для обеспечения безопасности судовождения в зимнее время.

Альбомы ледовых образований на морях. В этих альбомах:

- помещены фотографии существующих видов и форм морского льда,

- даны пояснения ледовых терминов, связанных с наличием льдов в море,

- описаны процессы образования и таяния морского льда,

- помещены схемы встречающихся в море основных видов и форм льда

- дана классификация и терминология морских льдов и явлений с ними связанных.

В альбоме имеется ряд приложений, помогающих лучше разобраться в ледовой обстановке на море. Такие альбомы могут быть использованы судоводителями при опознании видов и форм льда и составлении оперативных ледовых карт и донесений.

Контрольные вопросы

1. Как классифицируются морские льды по происхождению?

2. В чем заключаются особенности замерзания пресных солоноватых и соленых льдов?

3. Какие виды неподвижных и плавучих льдов встречаются в море?

4. Какими навигационными пособиями по льдам можно пользоваться в практике судовождения, и какая информация содержится в них?

Литература

1. Гордиенко А.И., Дремлюг В.В. Гидрометеорологическое

обеспечение судовождения. М.: Транспорт, 1989. 240 с.

2. Кісельов В.П. Метеорологія та океанографія для судноводіїв.

Одесса.: Латстар, 2001. 290 с.

3. Стехновский Д.И. Зубов А.Е. Навигационная гидрометеорология.

М.: Транспорт, 1977. 264 с.

Ферменты, применяемые в пищевой технологии для улучшения свойств биологического сырья, повышения качества продукции и сниже­ния затрат на ее выработку, в основном относятся к группам амилаз, пектиназ, изомераз, оксидаз, протеаз и липаз, которые расщепляют или деполимеризируют биополимерные компоненты исходного сырья. В последние годы появилось новое направление в повышении качества продуктов питания - ферментативная модификация сырья, в том числе и для формирования заданного вкуса готовых продуктов. В частности, до не­давнего времени липазы, как правило, использовали для изменения свойств жиров и масел, однако сейчас открыли возможность получать различные комбинации вкуса и консистенции готовой продукции за счет одновременного внесения липаз и протеаз, что способствовало возоб­новлению интереса к протеолитическим ферментам - протеазам живот­ного, растительного и микробиального происхождении.

По экспертным оценкам, увеличение объема потребления на миро­вом рынке протеолитических ферментов предопределено тем, что боль­шинство технологических процессов в пищевой промышленности связа­но с расщеплением белков, а протеолитические ферменты, как известно, способны расщеплять их на субъединицы с меньшей молекулярной мас­сой - вплоть до полипептидов, пептидов и отдельных аминокислот. Ферментативный протеолиз обладает рядом преимуществ перед химиче­ской и физической обработкой пищевого сырья: уникальной специфич­ностью действия, предотвращающей нежелательные побочные реакции; реализуемостью в мягких условиях обработки, позволяющих избегать применения в технологии экстремальных температур и концентраций; высокой каталитической активностью; простотой инактивации при тер­мообработке продуктов. Это способствует также экономии энергии, по­требляемой при физических и химических способах обработки. В то же время протеолитические ферменты имеют и недостатки. Так, боль­шинство протеаз лабильны или мало активны при значениях рН, температур и концентраций субстратов, применяемых обычно в мясной про­мышленности. Протеазы практически невозможно использовать повторно, поскольку их трудно отделить от субстрата.

В нашей стране исследования по применению ферментов в мясной промышленности, начатые в середине 1960-х г., были направлены на увеличение выхода мяса высшего сорта, повышение его технологических характеристик. Теоретической основой для использования ферментов в отрасли стала классическая теория созревания мяса. В частности И.А. Смородинцевым, А.А. Соколовым, В.И. Соловьевым, В.И. Пальминым и другими было установлено, что автолитические превращения тканей после убоя животного обусловлены рядом физико-химических вращений мышечных волокон, распадом биохимических систем под воздействием собственных ферментов. При этом развитие автолитических процессов не сглаживает различия прочностных свойств мяса разных частей туши, особенно тех, в которых содержится много соединительной ткани. Эти различия можно уменьшить обработкой более жестких частей туши протеолитическими ферментами, подобранными таким образом, чтобы они изменяли в основном соединительную ткань, что дает возможность использовать более низкие сорта мяса для изготовления кулинарных изделий и полуфабрикатов..

Возможность использования ферментов при изготовлении соленых продуктов из свинины, говядины и баранины изучена А.С. Большаковым, В.Г. Боресковым, Л.С. Кудряшовым и др., ими предложено с целью ускорения выхода катепсинов из клеточных органелл мышечной ткани в процессе посола использовать наряду с ферментными препаратами электрические и механические воздействия на сырье, которые усиливают гидролитическое действие тканевых ферментов, что приводит к более интенсивному накоплению свободных аминокислот и ускорению про­веса созревания при производстве соленых мясных изделий.

По мнению Н.Н. Липатова, направленное изменение исходных свойств сырья с помощью ферментативной обработки наиболее перспективно в колбасном производстве при сокращенных сроках посола и использовании сырья с большим содержанием соединительной ткани. При этом максимально эффективна экзогенная ферментация сырья, т.е. дополнительное внесение в него ферментных препаратов.

Ферменты и ферментные препараты, предназначенные для раз-мягчения мяса, должны обладать следующими свойствами: вызывать необходимые изменения соединительной ткани (расщеплять мукопротеидный комплекс, способствуя уменьшению устойчивости соединительной ткани к нагреву, стимулировать гидролиз коллагена и эласти­ка); иметь высокий температурный оптимум действия, сохраняя при этом частично способность к изменению ткани и во время тепловой обработки; с максимальной активностью действовать в слабокислой или нейтральной среде; быть безвредными для человека.

Применяемые в процессах переработки мяса протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Они распадаются на экзопептидазы, отщепляющие из полипептидной цепочки обрабатываемого белка ранцевые аминокислоты, и эндопептидазы, гидролизующие внутренние пептидные связи этих цепочек. В основе механизма воздействия ферментных препаратов лежит их способность (как и собственных ферментов мяса - катепсинов) изменять четвертичную, третичную, вторичную даже первичную структуры белков и тем самим влиять на консистенцию, вкус и аромат готового продукта.

Особый интерес представляют исследования, связанные с применением эффективных препаратов из дешевого и доступного сырья с ре-гулируемой скоростью протеолиза, не имеющих посторонних запахов и привкуса, благополучных в санитарном отношении. К числу таких препаратов относятся, например, трипсин и пепсин пищевой свиной или говяжий, вырабатываемые мясной промышленностью. Однако трипсин не нашел практического применения вследствие его низкого температурного оптимума и преимущественного воздействия на мышечные бели. Возможность же использования пепсина в качестве тендеризатора жесткого мяса из-за наличия характерного для него экстремума протеолитической активности (максимально его протеолитическая активность проявляется при рН 1,5-2,5, изоэлектрическая точка - при рН около 1,1) ранее не рассматривалась вообще. Вместе с тем, Н.П. Козаченко установила, что пепсин имеет второй оптимум протеолитической активности в области значений рН 5,6-5,9. Ею было доказано, что в результате действия пепсина наблюдается выраженная тендеризация мяса (т.е. мор­фологические изменения мышечных, коллагеновых и эластиновых волокон), в результате чего повышается скорость и равномерности фильтрационно-диффузионного распределения посолочных веществ па объему мяса в процессе его посола.

Положительным фактором действия пепсина является его спо­собность инактивировать водородные и дисульфидные связи между полипептидными цепями, приводящая к образованию «открытых» форм белковых молекул мясного сырья. В работах некоторых ученых также указывается на то, что при значении рН 4,5 наблюдается за­метное увеличение протеолитической активности пепсина в некоторых типах субстратов. Исследования по применению для размягчения го­вяжьего мяса различных ферментных смесей, одной из составляющих которых был пепсин, показали, что наилучший эффект получен при совместном использовании панкреатина и пепсина.

Вследствие неспособности трипсина и химотрипсина к гидролизу коллагена и эластина их используют в основном для обработки сырья, имеющего грубую структуру мышечных волокон. Для обработки говя­дины и другого мясного сырья с повышенным содержанием соедини­тельной ткани применяют, в частности, панкреатин, обладающий отно­сительно высокой коллагеназной и эластазной активностями, и эластазу, выделяемую из свиной поджелудочной железы.

Большое число исследований посвящено ферментам растительного происхождения. Хорошо изучены, например ферменты папайи - бромелин и фицин с высоким температурным оптимумом, которые обладают коллагеназной и эластазной активностями и, следовательно, способны влиять на структуру внутримышечной и соединительной тканей. При этом они действуют также и на внутриклеточные белки мышечного во­локна, в том числе на актомиозин. Получаемый из сока плодов дын­ного дерева папаин - светло-желтый порошок, хорошо растворимый в воде и проявляющий активность при рН 5-7 (т.е. при естественных для мясного сырья значениях) устойчив к нагреву до 70 °С; при 80...85 °С он инакгивируется. Наиболее активен по отношению к актомиозину, однако при 60 °С хорошо гидролизует коллаген и эластин. Протеиназа из плодов ананаса - бромелин - с оптимумом действия при рН 6,0-7,0 прмостабильна, имеет высокий температурный оптимум и проявляет высокую коллагеназную и эластазную активности на денатурированных объектах. Получаемый из сока стеблей и листьев дынного дерева фицин с оптимумом действия при рН 7,0 и температуре 60...65 °С при пониженных температурах оказывает сильное гидролитическое дейст­ве на мышечную ткань. Хорошо расщепляет денатурированный коллаген и эластин [3]. Все эти ферменты можно использовать для размягчения жесткого мяса и ускорения процесса созревания. Однако высокая стоимость сдерживает их практическое применение.

В настоящее время в промышленности широко используют ферментные препараты микробиального происхождения, многие из которых воздействуют в большей степени на мышечное волокно. Их влияние на компоненты соединительной ткани слабее, но все же достаточно для достижения необходимой нежности мяса. Микробные ферменты выделяют из бактерий рода Bacillus (например, мезентерии, продуци­руемый Bacillus mesentericus, субтилизин - Bacillus Subtilis), из плесневых грибов (например, оризин, продуцируемый Asp. orizae, терризин, флавизин - Asp.flavus и др.), микромицетов родов Мисог, Vspergillus, Rhizopus, Penicillium, а также многих актиномицетов. Наивысшую коллагеназную активность имеют ферменты, продуцируемые Сlostridium Histolyticum.

Отечественной промышленностью освоен выпуск ряда ферментных препаратов эластазного и коллагеназного действия. Особый интерес представляет, разработанный во ВНИИМПе Ю.Г. Костенко и др. психрофильный фермент коллагеназа, который позволяет гидролизовать соединительную ткань мясного сырья, благодаря чему возрастает его) влагосвязывающая способность, снижается жесткость, повышаются питательная ценность (в том числе атакуемость белков мяса ферментами желудочно-кишечного тракта) и выход готового продукта. Испытания выделенного фермента продуцента коллагеназы штамма Stuuftia h., обладающего выраженной психротропностью, показали, что он при воздействии на мясное сырье в течение 2 сут при температуре 4 °С значительно улучшает его влагосвязывающую способность, пластичность i органолептические показатели [61-63].

В ВНИИМПе совместно с Институтом молекулярной генетики (ИМГ) РАН и Институтом биохимии и физиологии микроорганизмов (ИБФМ)им. Г.К. Скрябина получен ферментный препарат микробного происхождения - ФПМ-МП, продуцентом которого является Serratia proteamaculans-94. Данный ферментный препарат с протеолитической активностью 500 Ед и коллагенолитической активностью 1,18 мЕд. предназначен для активного воздействия на соединительную мясного сырья в целях улучшения его качественных характеристик. При введении его (в количестве 0,2 % к массе несоленого мяса) в сыре с повышенным содержанием соединительной ткани возрастает массовая доля растворимых белков с высоко гидрофильными свойствами, в результате чего повышается влагосвязывающая способность последних, увеличивается содержание летучих жирных кислот и сумма карбонильных соединений, происходит улучшение структурно-меха- нических свойств.

Ферментные препараты выпускают в порошках или растворах, также в виде смесей с усилителями их действия (например, молочной кислотой), консервантами (спиртом, глицерином) и с веществами, улучшающими вкус мяса (поваренной солью, сахаром, глютаминатом натрия гидролизатами). Применение ферментных препаратов в технологической практике осуществляется несколькими способами. Во-первых, инъекций растворов ферментов в кровеносную систему за 8-10 мин убоя животного, что обеспечивает впоследствии их равномерное pacпределение в туше, сокращает период созревания, улучшает качество сырья. Однако при данном способе возникает опасность передозировки и нарушения нормальных функций организма животных. В частности, печень животного становится слишком мягкой и непригодной для реализиции. Другой способ — это поверхностная обработка сырья (аэрозольный погружной), которая особенно эффективна при предварительной тендеризации мяса либо при комплексном применении ферментативной и механической обработки (тендеризации, накалывании, отбивании, массировании или тумблировании).

Наиболее прост, эффективен и поэтому более распространен способ введения ферментов в мясное сырье методом шприцевания в составе многокомпонентных рассолов. Концентрация ферментных препаратов в рассоле, как правило, составляет от 0,05 до 0,1 %. В зарубежной практике допускается использование протеолитических ферментов в виде водных растворов с концентрацией до 3 %.

Экзогенные протеолитические ферменты, частично гидролизуя пептидные связи, способствуют повышению растворимости белков актомиозинового комплекса и увеличению продуктов их расщепления. Внесение ферментных препаратов в сырье в процессе посола мяса улучшает консистенцию готового продукта и облегчает атакуемость его белков ферментами желудочно-кишечного тракта человека. При ферментации происходит интенсивный процесс распада углеводов и АТФ (адени-зинтрифосфорная кислота) с образованием АДФ (аденозиндифосфорная кислота), а затем и АМФ (аденозинмонофосфорная кислота). Ферментативный гидролиз белков мясного сырья сопровождается деструктивными изменениями мышечных волокон, разрыхлением соединительно-тканных прослоек, что повышает качество готовых продуктов. Эффективность этого процесса зависит от температуры, концентрации вводимых растворов, рН среды и продолжительности воздействия на мясную систему. При этом может наблюдаться различная глубина протеолиза. Поверхностный протеолиз, при котором происходит частичная деструкция белковых молекул, приводит к росту содержания свободных аминокислот и сопровождается некоторым улучшением консистенции мяса при полной сохранности нативной макроструктуры. Глубокий протеолиз выражается в деструкции всех четырех структурных уровней макромолекул белка, при этом резко увеличивается количество свободных аминокислот (до 20-30 % от общего их содержания в белке). Мясо сильно размягчается, практически полностью изменяя свою исходную структуру. С учетом этого факта все более перспективным представляется ферментативная модификация мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани.

Сегодня убедительно доказана целесообразность использования соединительно-тканных волокон в пищевых рационах не только здоровых но и нуждающихся в функциональном питании людей. Однако переработка сырья с высоким содержанием соединительной ткани (мясная обрезь, говядина 11 сорта, конина и т.д.) сопряжена с рядом объективных трудностей технологического, торгово-сбытового и микробиологического характера. Технологические трудности переработки сырья эго рода связаны прежде всего с повышенной жесткостью соединительной ткани, ее слабой влагосвязывающей способностью и низким коэффициентом пьезопроводимости для посолочных ингредиентов, что в совокупности приводит к большим энергетическим затратам на стадии приготовления фарша колбас и значительному увеличению продолжительности процесса посола при изготовлении соленых продуктов. Определенные сложности возникают и на стадии тепловой обработки коллагенсодержащего сырья. Повышенная резистентность коллагеновых и эластиновых волокон к термической дезагрегации предопределяет ряд пороков готовых изделий, связанных с тем, что соединительно-тканные включения в основной среде мышечных волокон воспринимаются как трудно пережевываемые, инородные, резко нарушающие гомогенность продукта. Более жесткие режимы нагрева такого сырья, способствующие размягчению соединительной ткани, вызывают чрезмерный термогидролиз мышечных белковых элементов структуры, что также приводит к ухудшению консистенции продукта. И то, и другое затрудняет реализа­цию готовых мясных изделий. Трудности медико-биологического характера связаны с возможностью снижения биологической ценности суммарного белка мясопродукта при повышенном содержании в нем соединительной ткани.

Широко распространенным на мясоперерабатывающих предприятиях приемом, обеспечивающим снижение «фактора риска» возникно-
вения указанных негативных проявлений при включении в рецептуры
мясных изделий сырья с высоким содержанием соединительной ткани,
является его жиловка. Однако подобный прием не способствует решению проблемы рациональной переработки сырья, так как при этом соединительная ткань отделяется и не вовлекается в производство. Альтернативой операции жиловки при производстве мясных продуктов из сырья с высоким содержанием соединительной ткани может стать его биотехнологическая модификация в результате воздействия протеолитических ферментных препаратов, обладающих коллагеназной и эластазной активностями.

Обработка говяжьей обрези протеолитическими ферментами (пепсином) не сопровождается достоверными изменениями ее состава. Ферментирование сырья взамен жиловки позволяет сохранить в составе продукта более 15% мясного белка.

В результате ферментативной обработки мясного сырья интегральные почностные характеристики нежилованной мясной говяжьей обрези снижаются более чем на 15%. Уменьшение жесткости нетеромообработанного мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани, подвергнутого ферментации пепсином, более чем нга 10% происходит именно за счет тендеризирующего воздействия протеазы на коллаген и эластин. Отмечается увеличение водосвязывающей способности нежилованной говяжьей обрези после обработки ее ферментом. Ферментирование сырья с высоким содержанием соединительной ткани должно способствовать повышению скорости диффузионно-фильтрационного распределения посолочных ингредиентов при его посоле., при этом наблюдается увеличение равномерности распределения хлорида татрия при обработке сырья протеолитическими ферментами.

Ферментация сырья с высоким содержанием соединительной ткани протеазами животного происхождения(в частности пепсином) способствует улучшению его технологических свойств и исключает необходимость проведения трудоемкой операции жиловки.

Существенным резервом в производстве мясных продуктов является использование субпродуктов.

Известны работы:

- по обработке говяжьего легкого пепсином (Щербинин А.А. и др.);

-обработке свиной шкурки рассолом с ферментным препаратом (говяжий или свиной пепсин) (Липатов Н.Н. и др).;

-внесение в рассол пепсина, предварительно термостатированного при температуре 36…38^О С в течение 15-20 минут для достижения максимальной активности фермента. Для интенсификации процесса посола, увеличения ВСС, равномерности распределения рассола и снижения жесткости мяса;

- применение ферментного препарата (0,1%) пепсина к массе мясного сырья (выдержка фарша в посоле составляет 18-24 часа).Ферментация сырья с высоким содержанием соединительной ткани протеазами животного происхождения (в частности пепсином)(Рогов И.А., Липатов Н.Н.. Митасева Л.Ф. и др.) разработаны новые виды сырокопченых колбас («Альпийская», «Горная»), полукопченых колбас первого («Загорская», «Особая»), и второго «Трапезная», «Калорийная») сортов.

-применение при посоле ферментного препарата пепсина при разработке способа производства деликатесного продукта (Липатов Н.Н. Рогов И.А., Алексахина В.А.)

Дата добавления: 2014-01-11