Химическая природа и структура ферментов

Эти особенности ферментов, как биологических катализаторов, иногда называют общими свойствами ферментов. К ним относится следующее.

Особенности ферментов как биологических катализаторов

Ферменты обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Но, по сравнению с обычными катализаторами, все ферменты являются белками. Поэтому они обладают особенностями, отличающими их от обычных катализаторов.

1. Высокая эффективность действия. Ферменты могут ускорять реакцию в 10⁸-10¹² раз.

2. Высокая избирательность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия).

3. Высокая чувствительность ферментов к неспецифическим физико-химическим факторам среды - температуре, рН, ионной силе раствора и т.д.

4. Высокая чувствительность к химическим реагентам.

5. Высокая и избирательная чувствительность к физико-химическим воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с ферментом, улучшая или затрудняя его работу.

Химическая природа и структура ферментов. Большинство ферментов имеют белковую природу, но ферментативной активностью обладает также иРНК (работы Томаса Чека).

Доказательства белковой природы ферментов таковы: а) потеря активности при кипя чении; б) денатурация при УФ и рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов; в) гидролиз до аминокислот; г) осаждение под действием солей (высаливание) без потери каталитических свойств; д) высокая молекулярная масса, амфотерные свойства, способность к электрофорезу; е) возможность искусственного синтеза из аминокислот (впервые так была синтезирована рибонуклеаза).

Структура ферментов. Ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты являются белками и состоят только из аминокислот (например, ферменты 3 класса гидролазы). Сложные ферменты состоят из белкового компонента (апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорганической (металлы) и органической природы и в зависи мости от прочности связи с апоферментом делятся на простетические группы (прочно, ко валентно связаны с апоферментом) и коферменты (слабо, нековалентно связаны с апофер ментом). В целом сложный фермент (апофермент + кофактор) называется холоферментом.

Субстрат (S) — вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е).

S + E ——> P, фермент снижает энергию активации; за счет этого реакция ускоряется.

Активный центр фермента — участок поверхности молекулы фермента, непосредственно взаимодействующий с молекулой субстрата. Образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Возникает на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают три области:

1) каталитический центр — область (зона) активного центра фермента, непосредственно участвующая в химических преобразованиях субстрата. Формируется за счет радикалов 2–3 аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Если фермент — сложный белок, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента — кофермент (например, все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K);

2) адсорбционный центр — участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Формируется 1, 2, чаще 3 радикалами аминокислот, расположенными рядом с каталитическим центром. Главная функция — связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому обратима. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента;

3) аллостерические центры — такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит — обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Это связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими активаторами, или аллостерическими ингибиторами данного фермента. Аллостерические центры найдены не у всех ферментов.

Дата добавления: 2014-01-15