Сложные белки

Простые белки

Сложными называются белки, которые при гидролизе дают не только аминокислоты, но также и другие органические и неорганические соединения.

Простым белкам называются белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты.

Простые и сложные белки

По степени сложности состава молекулы белка выделяют простые и сложные белки.

Альбумины. Молекула альбуминов состоит из одной полипептидной цепи и насчитывает до 600 аминокислотных остатков. Благодаря повышенному содержанию аспарагиновой и глутаминовой кислот, эти белки хорошо растворимы в воде.

Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Выполняют транспортные и питательные функции.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.

Гистоны. Гистоны – глобулярные белки, локализованы в ядрах соматических клеток. Плохо растворимы в воде, но хорошо растворяются в солевых растворах. Белки характеризуются повышенным содержанием положительно заряженных аминокислот – лизина и аргинина (от 15 до 30%), поэтому являются белками основного характера. Выполняют структурную и регуляторную функцию.

Протамины. Протамины также относятся к глобулярным ядерным белкам, но локализованы в ядрах половых клетках. Не растворимы в воде, хорошо растворяются в 80% этаноле. Являются основными (положительно заряженными) белками, содержание лизина и аргинина достигает 80%. Как и гистоны, выполняют структурную и регуляторную функции

Сложные белки могут:

- включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды);

- образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды);

- ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеиды) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

Как правило, сложные белки классифицируют по небелковому компоненту.

Металлопротеиды. Металлопротеиды – сложные белки, содержащие ионы металлов (Fe³⁺, Cu²⁺, Mg²⁺ и др.) в качестве небелковой группы. Представителем металлопротеинов является белок ферритин, он содержится в селезёнке, и был выделен в чистом виде. Кристаллический ферритин содержит 20% железа (III), поэтому его рассматривают как форму запасания железа в организме (Рис. 2.6):

Рис. 2.6. Структура железосодержащего белка ферритина

Среди других железосодержащих белков наиболее распространёнными являются гемоглобин (рис. 2.7), миоглобин и цитохромы:

Рис. 2.7. Структура гемоглобина

Красное окрашивание гемопротеинов обусловлено наличием гемма с включённым в него железом (Рис. 2.8):

Рис. 2.8. Структура гема - небелковой части гемопротеинов

Этот пигмент (гем) представляет собой плоскую структуру, состоящую их четырёх пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Пиррольные кольца связаны между собой и образуют тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены метильные, винильные и пропионатные группировки.

Ион железа четырмя координационными связями связан с азотами пирольных колец, пятая – связывает гемм с белком, шестая – образует связь с атомом кислорода. Каждая субьединица может связывать одну молекулу кислорода.

Второй важный белок, транспортирующий кислород и углекислый газ находится непосредственно в клетках. Третичная структура миглобина имеет много общего с третичной структурой каждой субъединицы гемоглобина. Такое сходство связано с тем, что обе молекулы выполняют сходную функцию, связывание и транспорт кислорода. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи (153 аминокислоты) с молекулярной массой 17000 Да. Примерно 75% аминокислот образуют 8 правых α-спиралей, содержащих от 8 до 20 аминокислотных остатков. Плоскость гемма своей неполярной частью (метильные и винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. Миоглобин - хромопротеид, содержащийся в мышцах. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца.

Фосфопротеиды. Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Гликопротеиды. Гликопротеиды – сложные белки, небелковыми группами которых являются высокомолекулярные углеводы. Гликопротеидами являются многие структурные белки, ферменты и рецепторы. Большинство белков, расположенных на внешней поверхности животных клеток, являются гликопртеидами.

Липопротеиды. Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеидов - транспорт по крови липидов.

Нуклеопротеиды. Нуклеопротеиды – сложные белки, состоящие из простого белка (гистона или протамина) и соединенной с ним нуклеиновой кислоты (РНК или ДНК). Нуклеопротеиды входят в состав любой клетки, так как они являются обязательными компонентами ядер и рибосом.

Некоторые нуклеопротеины существуют в природе в виде особых частиц – вирусов, обладающих патогенной активностью. Типичным представителем нуклеопротеинов является вирус табачной мозаики.

Дата добавления: 2014-01-20