Окислительное дезаминирование

Выделяют два варианта окислительного дезаминирования:

1. Прямое окислительное дезаминирование – катализируется оксидазами D‑аминокислот (D‑оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L‑аминокислот (L‑оксидазы) с коферментом ФМН. Прямое дезаминирование катализируется одним ферментом, в результате образуется NH3 и кетокислота.

Наибольшая активность L‑оксидаз обнаружена в печени и почках, но роль их не совсем ясна, т.к. их оптимум рН находится около 10 и при внутриклеточных рН ферменты почти не активны.

Оксидазы D‑аминокислот практически не имеют субстратов, т.к. все аминокислоты, попадающие в организм с пищей являются L‑аминокислотами.

2. Непрямое окислительное дезаминирование, включает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма. Первый этап заключается в переносе NH2‑группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты и называется трансаминирование. Второй этап состоит в отщеплении аминогруппы от новообразованной аминокислоты – дезаминирование.

Учитывая тесную связь обеих реакций непрямого окислительного дезаминирования, его называют также трансдезаминирование и обобщенно изображают схемой

В качестве кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме в основном используется a‑кетоглутаровая кислота, она превращается в глутамат и транспортирует аминогруппу в гепатоциты. Образованные кетоаналоги аминокислот остаются в клетке и используются как источник энергии.

Дата добавления: 2014-01-20