Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций

Классификация ферментов

Схема номенклатуры ферментов была впервые разработана в 1955 году, когда Международный конгресс биохимии в Брюсселе учредил Комиссию по ферментам (Enzyme Commission). Первая версия номенклатуры появилась в 1961 году и включала около 900 ферментов, в версии 1978 года было более 2000 ферментов. Версия 1995 года содержит более 3500 ферментов.

Ферменты были подразделены на шесть классов в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют. Каждый фермент получил систематическое наименование, точно описывающее катализируемую им реакцию. Поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложным, каждому ферменту было присвоено «тривиальное» - рабочее название. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует данный фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания «аза».

Таблица 2.

Классификация ферментов

Группа	Катализируемые реакции	Типичная реакция	Примеры ферментов
Оксидазы	Перенос антомов Н, О или электронов от одного вещества к другому	АН+В↔А+ВН А+О↔АО	Дегидрогеназа, оксидаза
Трасферазы	Перенос определенной группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной, аминогруппы) от одного вещества к другому	АВ+С↔А+ВС	Киназа, трансаминаза
Гидролазы	Реакции гидролиза, при которых из субстрата образуется два продукта	АВ+Н2О↔АОН+ВН	Липаза, амилаза, пептидаза
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи: С-С, С-N, С-О, С-S	R-СО-СООН↔ R-СОН+ СО2	Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка	АВ↔ВА	Изомераза, мутаза
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-О, С-N, С-S, сопряженное с распадом АТР	X+Y+АТР↔XY+АДР+Р	Синтетаза

При изучении влияния какого-либо фактора на скорость ферментативной реакции все прочие факторы должны оставаться неизменными и по возможности иметь оптимальные значения.

1. Концентрация фермента. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов, скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента.

2. Концентрация субстрата. При данной концентрации фермента скорость ферментативной реакции возрастает с увеличением концентрации субстрата, но до определенного значения. После насыщения активных центров фермента дальнейшее увеличение концентрации субстрата не приводит увеличению скорости реакции. Поэтому при высоких концентрациях субстрата скорость ферментативной реакции лимитируется и концентрацией субстрата, и временем, которое требуется для диссоциации фермент-субстратного комплекса.

3. Температура. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть выражено через температурный коэффициент Q₁₀

Q₁₀ = Скорость реакции при (х +10)°С

Скорость реакции при х°С

Рис. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции

В пределах 0-40°С Q₁₀ ферментативной реакции равен 2, т.е. при каждом повышении температуры на 10°С скорость ферментативной реакции удваивается. Температура, обеспечивающая наибольшую активность. Называется оптимальной температурой. За пределами этого уровня скорость ферментативной реакции снижается. Это происходит вследствие разрушения вторичной и третичной структур фермента – денатурации. Когда температура приближается к точке замерзания или оказывается ниже ее, ферменты инактивируются, но денатурации при этом не происходит. С повышением температуры их каталитическая активность восстанавливается.

4. рН. При постоянной температуре любой фермент работает наиболее эффективно в узких пределах рН. Оптимальным считается то значение рН, при котором реакция протекает с максимальной скоростью. При более высоких и при более низких рН активность фермента снижается. При слишком резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Рис Влияние рН на активность фермента

Дата добавления: 2014-01-20