Влияние изменения белков на их пищевую ценность

План

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация – нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации: при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор), в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, составляет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рН близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность

При изготовлении кулинарной продукции изменения белков не ограничиваются денатурацией: для доведения продуктов до состояния кулинарной готовности нагрев ведут при температуре 100ºС и выше, при этом происходит дальнейшее измение белков, сопровождающееся разрушением макромолекулы белка.

Деструкция – дальнейшие постденатурационные изменения белков, протекающие при температуре 100ºС и выше и сопровождающиеся на первой стадии разрушением макромолекул белка с отделением летучих соединений (аммиака, сероводорода, фосфористого водорода и др.), участвующих в формировании аромата готового изделия. При длительной термической обработке происходит деполимеризация (разрушение белковой цепочки) с образованием водорастворимых азотистых веществ.

Ярким примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин при варке бульонов и студней. Деструкция белков происходит в проивзодстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками.

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов и др.)

Гидролиз белков – расщепление полипептидных цепей белковой молекулы с высвобождением аминокислот. Эта реакция протекает под действием ферментов в желудочно-кишечном тракте.

Гидратация белков сопутствует всем технологическим процессам и улучшает усвояемость белков. Денатурация в зависимости от глубины влияет на усвояемость по-разному: при легкой денатурации улучшается усвояемость белка (яйцо всмятку), а при дальнейшем уплотнении (яйцо вкрутую) усвояемость ухудшается. На содержание незаменимых аминокислот ни денатурация, ни коагуляция не влияют.

Уменьшение пищевой ценности связано с сильно длительным нагревом: при варке 2 часа разрушается 5,2% незаменимых аминокислот. Особенно сильное влияние на биологическую ценность оказывает повторный нагрев продуктов выше 100ºС.

Дата добавления: 2014-01-11