Значення ферментів при виробництві і збереженні продовольчих товарів

План

Лекція №7

Тема: Ферменти та небілкові речовини харчових продуктів (2г)

1. Ферменти. Хімічна природа, властивості; чинники, які впливають на характер ферментативних реакцій.

Ферменти – це речовини білкової природи, що здатні прискорювати перебіг хімічних реакцій у живому організмі.

Ферменти діють як у клітинах, так і після виділення з клітин. При чому в клітинах вони за одних умов сприяють розпаду речовин, за інших -синтезу, поза клітинами ферменти лише розщеплюють речовини. Процеси ферментації сировини при виробництві багатьох харчових продуктів (вина, хліба, кисломолочних товарів) використовувались давно.

Головною відмінною властивістю ферментів від білків є їх здатність каналізувати хімічні реакцїї. На відміну від неорганічних каталізаторів

ферменти специфічні каталізатори. Специфічність ферментативної реакції - найважливіша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворення.

Ферменти залежно від складу молекули як білки можуть бути одно компонентними (складається тільки із залишків амінокислот, як протеїни), або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група є органічною сполукою, то вона називається коферментом.

Молекула ферменту, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією своєю масою, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центр. Активнийцентр є динамічним утворенням з оптимальним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'язують субстрат та забезпечують біокаталітичну реакцію. Загальні властивості ферментів обумовлені їх білковою природою. Ферменти термолабільні, їх активність залежить від рН середовища і вологості, у якій вони діють, а також від впливу активаторів і інгібіторів.

При підвищенні температури до визначених меж активність ферментів підсилюється. При досягненні оптимальної для ферменту температури його каталітична активність буває найбільш високої. Оптимальна температура для багатьох ферментів лежить найчастіше в межах від 40 до 50С. А при 80-100С вони звичайно цілком утрачають каталитичні властивості в зв'язку з денатурацією білка. При температурі нижче 0каталітична діяльність ферментів різко знижується, але вона таки зберігається навіть при заморожуванні продуктів.

Реакція середовища впливає на каталітичну активність ферментів.Ферменти виявляють оптимальну активність тільки у визначених, властивих їм межах рН. При значенні рН вище чи нижче оптимальної активность ферментів знижується.

Ативатори й інгібітори ферментів можуть відповідно підсилювати чи послабляти і навіть припиняти їх діяльність. Активаторами ферментів є іони металів: натрію, калію, магнію, кальцію й ін.

Усі ферменти піддаються ингібірованню у результату денатурації чи руйнування ферментативного білка. Сутність дії інгібіторів у більшості випадків полягає в тому, що вони з'єднуються з активними групами чи активними центрами молекули ферментів.

Дія ферментів сильно сповільнюється у сухих продуктах, однак цілком не припиняється. Результати активності ферментів можуть виявлятися в зміні якості продукту - його потемнінні, погіршенні аромату, смаку й ін.

Ферменти широко використовуються при виробництві харчових продуктів. Сироваріння, виробництво вина, пива, кисломолочних продуктів, хліба, чаю було б неможливим, якби не було ферментів

Наукові дослідження ведуться у напрямі одержання ферментних препаратів, які у своєму складі містять окремі ферменти різноманітного напряму. Деякі препарати такого типу вже використовуються, наприклад, при виробництві хлібобулочних виробів. За їх допомогою поліпшуються органолептичні властивості виробів, подовжується час зберігання хліба у свіжому вигляді, зменшуються витрати деяких цінних видів сировини (цукру, жиру). Кількість же препаратів занадто мала (2-5 г на тонну борошна).

Протеолітичні ферменти дістали широке використання у м'ясній промисловості.для прискорення дозрівання м'яса. У звичайних умовах це процес досить довгий (при температурі 2-4°С яловичина дозріває 10-14 днів). При обробці м'яса протеолітичними ферментами час дозрівання його знижується до 1 -2 діб.

Широко використовується у м'ясній промисловості фермент глюкооксидаза, який окислює глюкозу. Це має велике практичне значення, тому що навіть невелика кількість глюкози у м'ясі прискорює його псування.

Одна з найважливіших проблем харчової промисловості - це розвиток комплексної переробки сировини і відходів. Ферменти використовуються для гідролізу речовин, що містяться в лушпинні, і завдяки цьому з 1 т лушпиння одержують 170 кг кормових дріжджів. Таке ж використання можуть дістати ферменти і при переробці інших видів насіння та кісточок, як відходів консервної промисловості.

У харчовій промисловості починають використовуватися іммобілізовані ферменти. Це, так би мовити, нерухомі, закріплені, на якомусь носії ферменти. В ролі такого носія можуть використовуватися природні або синтетичні високомолекулярні речовини - білки і полісахариди, синтетичні полімери, кераміка, пористе скло.

Іммобілізовані ферменти не розчиняються у воді. Іммобілізація підвищує стійкість ферментів до дій зовнішнього середовища (нагрівання, рН середовища). Все це полегшує використання таких ферментів, оскільки їх можна відділити від продуктів реакції і використовувати багаторазово.

Велике значення мають ферментативні процеси при зберіганні продовольчих товарів. Знаючи спрямованість дії ферментів товарознавець може регулювати умови зберігання, тим самим уникати процесів, які призводять до псування харчових продуктів.

Дата добавления: 2014-01-11