Сократительные системы

Сократительный аппарат кардиомиоцитов, так же как и клеток скелетных мышц, состоит из множества последовательно соединенных единиц - сакромеров. К их стенкам (Z-дискам) прикреплен один из концов актиновых филаментов, второй - свободно "висит" внутри, окруженный и поддерживаемый биполярными филаментами миозина, которые заполняют центр саркомера и также связаны с Z-дисками гигантским белком титином. Из-за упорядоченности саркомеров под микроскопом скелетные и сердечные мышцы выглядят поперечно исчерченными и потому называются поперечнополосатыми. Сокращение таких мышц происходит при стягивании краев саркомера путем "перешагивания" моторных доменов миозина вдоль актиновых филаментов и их протаскивания к центру саркомера. Титин выполняет роль молекулярной пружины, поддерживая структуру сакромера. Сложение небольших изменений длины или напряжения каждого саркомера достигает значительных величин на уровне мышечной клетки и мышечных волокон в целом. Постоянная активность и готовность саркомерного миозина к работе - характерная его особенность. Блокировка сокращения достигается путем запрета взаимодействия миозиновых головок с актином, что осуществляет специальный белковый (тропонин-тропомиозиновый) комплекс, расположенный на филаментах актина. Запуск сокращения происходит при возрастании концентрации ионов кальция в цитоплазме кардиомиоцитов, который связывается с тропонином и снимает его блокирующее действие.

Двигательный аппарат гладкомышечных клеток не имеет саркомеров, однако, как и в поперечнополосатых мышцах, он организован в постоянную структуру, в которой с помощью электронной микроскопии можно увидеть четко выделяющиеся продольно взаимодействующие филаменты актина и миозина, а также аналоги Z-дисков - плотные тельца. Сам по себе гладкомышечный миозин неактивен, так как его моторные домены плотно ассоциированы друг с другом и стволом филамента. Активация происходит под действием специального Са²⁺-зависимого фермента (киназы легких цепей миозина, КЛЦМ), который переносит фосфатный остаток с АТФ на регуляторные легкие цепи миозина. Такая, казалось бы, незначительная модификация приводит к колоссальным последствиям - к освобождению головок, что позволяет им связывать актин и АТФ и развивать тянущее усилие.

Сходным образом регулируется и двигательная активность немышечных клеток. Клетки, например, эндотелия сосудов, фибробласты сердца и тромбоциты содержат миозин II, подобный гладкомышечному. Однако их сократительный аппарат не собран в постоянную структуру, и большая часть молекул немышечного миозина находится в одиночном или "свернутом" состоянии, при этом филаменты не формируются. Фосфорилирование немышечного миозина КЛЦМ имеет два последствия. Во-первых, молекулы миозина разворачиваются и полимеризуются в филаменты. Во-вторых, происходит активация моторного домена. В результате в определенной области немышечной клетки создается временный сократительный аппарат, который инактивируется и разбирается после завершения двигательного акта путем дефосфорилирования миозина. Как и в гладких мышцах, за это отвечает фермент-антагонист КЛЦМ - фосфатаза легких цепей миозина. Замечательная пластичность двигательной системы немышечных клеток, вероятно, объясняется тем, что они призваны совершать разнообразные движения при ограниченном ресурсе сократительных белков, тогда как мышечные клетки узкоспециализированы и выполняют лишь одну функцию - однонаправленного сокращения.

Дата добавления: 2014-01-11