Основні класи ферментів

Клас	Здійснювана реакція
Оксидоредуктази	Окислювально-відновні реакції всіх типів
Трансферази	Перенос окремих груп атомів від донорної молекули до акцепторної
Ізормерази	Взаємоперетворення різних ізомерів
Гідролази	Гідролітичне (за участю молекули води) розщеплення зв'язків
Ліази	Негідролітичне й неокислювальне розщеплення зв'язків
Лігази (синтетази)	Утворення зв'язків у реакції конденсації двох різних сполук

Кожен фермент має субстратну специфічність, тобто може каталізувати перетворення лише деяких подібних субстратів, і специфічність дії, тобто каталізує тільки одну певну реакцію, наприклад окислювання-відновлення або гідролітичне розщеплення.

Субстратна специфічність базується на зв'язуванні субстрату з ферментом (рис. 4.2). Безпосередньо діюча ділянка ферменту, де субстрат приєднується й піддається перетворенню, називають каталітичним центром. У побудові цього центра бере участь до 20 амінокислотних залишків. Субстрат "підходить" до каталітичного центра, як ключ до замка (точніше як рукавичка до руки), відносно просторової конфігурації й розподілу зарядів, атомних груп і т.д. При зв'язуванні субстрату змінюється конформація ферменту (індукована проміжна форма).

Специфічність дії пов'язана з набором амінокислотних залишків, об'єднаних у каталітичному центрі й взаємодіючих із субстратом під час реакції. Субстратна специфічність і специфічність дії залежать від первинної структури й конформації молекули ферменту.

Тому що ферменти - білки, при підвищеній температурі вони денатуруються, Температурна залежність ферментативної реакції являє собою криву з оптимумом (областю найбільшої активності) при 40-60⁰С (рис. 4.2, Б). При кип'ятінні більшість ферментів незворотньо втрачає активність.

А	Б
В

Рис. 4.2. Дія ферментів. А. Зниження енергії активації (DG_а1) для екзергонічної реакції S ® P₁+P₂ завдяки каталізатору (ферменту). DG_а1 > DG_a2 + DG_a3. Б. Залежність швидкості реакції v від температури при хімічній реакції без каталізатора й у присутності ферменту (Lіbbert). В. Модель ферментативного розщеплення молекули субстрату при короткочасній зміні конформації під час зв'язування субстрату з ферментом

Багато ферментів діють тільки в сполученні з низькомолекулярною органічною активною групою - коферментом. У цьому випадку ферментний білок називають апоферментом, а комплекс із апоферменту й коферменту - голоферментом. Кофермент пов'язаний з ферментом або постійно, у якості простетичної групи, або тимчасово, як косубстрат. Багато гетеротрофних організмів можуть синтезувати не всі необхідні коферменти, тому вони повинні одержувати з їжею попередники коферментів або готові коферменти у формі вітамінів (табл. 4.2).

Таблиця 4.2

Дата добавления: 2014-01-11