Сходство растворов ВМС и гидрофобных золей

n 1. ВМС медленно диффундируют.

n 2. ВМС не проникают через полупроницаемые мембраны.

n 3. Размер частиц ВМС соответствует коллоидным [1–100 нм].

n Отличие растворов ВМС от гидрофобных золей:

n 1. как растворы НМС, обладают термодинамической устойчивостью.

n 2. обладают обратимой растворимостью. Гидрофобные золи необратимы.

n 3. Растворы ВМС являются истинными растворами, не имеющими поверхности раздела; гидрофобные золи имеют поверхность раздела.

n 4. ВМС самопроизвольно растворяются в определённых жидкостях, не требуя стабилизаторов и затраты внешней энергии.

n Для получения растворов ВМС применяют метод растворения или самопроизвольного диспергирования.

n

n Специфические свойства ВМС.

n 1. ВМС набухают. Набухание сопровождается увеличением массы и объёма полимера.

n 2. Растворы ВМС обладают большой вязкостью. 3. Растворы ВМС легко желатинируются, образуя гели.

n 4. ВМС лиофильны, а биополимеры гидрофильны.

n 5. Растворы ВМС более устойчивы, чем растворы гидрофобных коллоидов, и поэтому могут быть получены более концентрированными.

n 6. Растворы ВМС сами не седиментируют.

n 7. В растворах ВМС может иметь место коацервация. Это слияние водных оболочек частиц без объединения самих частиц.

n 8. ВМС [белки] могут подвергаться денатурации.

n 9. ВМС [белки] подвергаются высаливанию.

n 10. ВМС дают размытый конус Тиндаля; гидрофобные золи дают чёткий конус Тиндаля.

n Гидрофильность растворов биополимеров.

n ☻Гидрофильность искусственных полимеров обусловлена двойными связями, аминными и спиртовыми группировками.

n ☻Гидрофильность природных полимеров обусловлена главным образом пептидными, эфирными, двойными связями, карбоксильными, карбонильными, спиртовыми и аминными группами.

n ☻Различают диссоциированные [ионогенные] гидрофильные группы и недиссоциированные [полярные] группы.

l Ионогенные гидрофильные группы: R—СООН, R—СООNa, R—NН3ОН, R—NH3Cl.

l Недиссоциированные [полярные] гидрофильные группы: R2-C=0; R-COH

l ☻Диссоциация ионогенных групп обеспечивает ВМС электрический заряд, а полярные группы притягивают диполи воды, образующие гидратную оболочку. Устойчивость растворов ВМС определяется двумя факторами:

l - наличием заряда

l - наличием гидратной оболочки

l Аномальная и структурная вязкость растворов ВМС.

l Вязкость — это внутреннее трение, обусловленное силами сцепления между молекулами жидкости.

l Для растворов ВМС- высокая вязкость;

l.

l Согласно П закону Пуазейля, вязкость растворов прямо пропорциональна внешнему давлению, действующему на протекающую жидкость, но

l ВМС не подчиняются этому закону; в растворах ВМС обнаруживается так называемая аномальная вязкость (а.в.)

• Аномальной её называют потому, что:

• 1/ эта вязкость очень высока;

• 2(а.в.) уменьшается с увеличением давления на протекающую жидкость.

• Причина (а.в.) - силы сцепления гидрофильных молекул ВМС с молекулами воды очень велики.

• Располагаясь поперёк потока, крупные частицы ВМС оказывают сопротивление и увеличивают вязкость. При увеличении внешнего давления на жидкость эти частицы ориентируются вдоль потока и вязкость раствора уменьшается.

• Аномальную вязкость называют ещё и структурной вязкостью,

n Вязкость зависит:

n 1. От природы полимера [с повышением молекулярной массы вязкость растворов полимеров возрастает; у полимеров с выпрямленными цепями вязкость выше, чем у полимеров со свёрнутыми, клубкообразными молекулами].

n 2. Вязкость зависит от природы растворителя, так как определяется силами сцепления между молекулами ВМС и молекулами растворителя.

n 3. Вязкость зависит от концентрации [с повышением концентрации вязкость сильно возрастает, так как между молекулами полимера легче образуются структурные сетки].

n 4. Вязкость растворов ВМС всегда падает с ростом температуры. Это объясняется интенсивностью молекулярного движения, разрушающего структуры.:

l 5. На вязкость раствора ВМС влияет время приготовления раствора [при старении вязкость возрастает!].

l 6. На вязкость влияет рН раствора. В ИЭТ растворы биополимеров имеют более компактную форму макромолекул и наименьшую вязкость.

l 7. На вязкость влияет добавление минеральных веществ:

l а/ примеси солей кальция повышают вязкость многих полимеров [например, желатина];

l б/ анионы располагаются в прямой лиотропный ряд по своему действию[SO4 2– повышает вязкость, CNS– снижает].

l Различают относительную, удельную, приведённую и характеристическую вязкость.

l Относительная вязкость:

l Удельную вязкость:

l или ηуд = ηотн – 1, где

l η — вязкость раствора;

l η0 — вязкость растворителя.

l Приведённая вязкость:

l С→0, можно получить величину, называемую предельной приведённой вязкостью или характеристической вязкостью:

l где [η] — характеристическая вязкость.

l Штаудингер

l ηуд = К • М • С, где

l К — константа, характерная для данного гомологического ряда полимеров, не зависящая от природы растворителя.

l Определяют М лишь только для коротких цепей или более жёстких.

n Строение ДНК.

n 1. Первичная структура ДНК представлена последовательностью мононуклеотидов, соединённых между собой сложноэфирными связями.

n 2. Уотсон и Крик-

n молекула ДНК состоит из двух правозакрученных антипараллельных полинуклеотидных спиралей, имеющих общую ось, так что образуется двойная спираль [ вторичная структура ДНК ]. Цепи связаны по правилу комплементарности:

n аденин с тимином 2 водородными связями,

n гуанин с цитозином — 3 водородными связями.

n снаружи молекулы находятся остатки фосфорной кислоты, заряженные отрицательно [Р—О–], внутри – азотистые основания..

n основа принципа комплементарности --связь приводящая к образованию двойной спирали одинакового диаметра, наиболее выгодна для системы с энергетической точки зрения.

n 3. В хромосомах молекулы ДНК далее способны образовывать компактную структуру [ третичная структура ДНК ]

n 4. В комплексе с белками (гистонами)[ четвертичная структура ДНК ].

n фракция Г3 гистонов легко помещается в малом желобке двойной спирали ДНК.

n Г1 гистонов тяжело совмещается с ДНК и нейтрализует фосфорные группы в отдельных точках. Роль этой фракции — образование надмолекулярной структуры: соединение ДНК-частиц.

n Система хромосом — это надмолекулярная система; очевидно, в хромосоме молекулы ДНК находятся в виде субъединиц.

n Белки.

n 1. Основным фактором, определяющим структуру белка, является последовательность аминокислот, - первичная структуры белка. В первичной структуре белка атомы связаны прочными ковалентными связями.

n 2. Под вторичной структурой белка понимают конфигурацию полипептидной цепи в пространстве- В 1951 г. Полинг и Кори (спиральная конфигурация).

n Дисульфидные мостики, но основную роль играют водородные связи.

n белки [β-кератин волос, фиброин шёлка] образуют не α-спираль, а β‑структуру. Они имеют несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.

n 3. Трёхмерная конфигурация полипептидной спирали или β-структуры в пространстве определяет её третичную структуру: закручивается в клубок α‑спираль, и β-структура. Так образуется глобулярная структура [у глобулярных белков].

n У фибриллярных [нитевидных] белков третичная структура характеризуется:

n а/ объединением α-спиралей в многожильный пучок —вторичную спираль;

n б/ объединением лент β-структур в многослойную ленту.

n Третичную структуру поддерживают:

n 1. Ионные связи.

n 2. Водородные связи.

n 3. Дисульфидные связи.

n 4. Ван дер Ваальсово взаимодействие.

n 5. Взаимодействие полярных групп с водой.

n.4. По Берналу четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. и поддерживается теми же связями и силами, что и третичная структура.

n Молекулярная масса белков и методы её определения.

n Миоглобин — 16 900

n Гемоглобин — 68 000

n Растительный вирус — 10 600 000

n Неточно М определяют:

n π осм.= CRT= m/ M RT

n криоскопический метод ∆t зам. = m/M∙Kкр; (Kкр=1.85 для Н2О)

n Наиболее точными - рентгеноструктурный анализ и метод ультрацентрифугирования.

n, где

n R — газовая постоянная;

n Т — абсолютная температура;

n S — константа, выражающая скорость седиментации;

n D — коэффициент диффузии;

n ρ — плотность среды;

n V — увеличение объёма при добавлении 1 г белка, или удельный объём

n

n Методы определения иэоэлектрической точки белков.

n Изоэлектрическая точка белков может быть определена следующими методами:

n 1. По величине набухания - Наименьшее набухание будет в изоэлектрической точке.

n 2. По скорости желатинирования. Быстрее всего желатинирование происходит в изоэлектрической точке.

n 3. По степени коагуляции -Наиболее выраженное помутнение раствора будет в изоэлектрической точке.

n 4. По электрофоретической подвижности -В растворе, где рН соответствует изоэлектрической точке белка, белок будет электронейтральным и перемещаться в электрическом поле не будет.

n 5. Потенциометрическое титрование в сочетании с определением максимальной степени коагуляции.

n Свойства белка в ИЭТ.

n Минимальны:

n 1/ вязкость;

n 2/ гидратация;

n 3/ набухание;

n 4/ растворимость;

n 5/ осмотическое давление;

n 6/ электропроводность;

n 7/ дзета-потенциал.

n Максимальны:

n 1/ степень коагуляции;

n 2/ желатинирование

Дата добавления: 2014-01-13