Химические факторы

Физические факторы

1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-50⁰С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.

2. Ультрафиолетовое облучение

3. Рентгеновское и радиоактивное облучение

4. Ультразвук

5. Механическое воздействие (например, вибрация).

5.Денатурация белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков. Ренативация белка.

1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).

2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO₄).

3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)

4. Растительные алкалоиды.

5. Мочевина в высоких концентрациях

Денатурация сопро­вождается потерей биологической активности белка.

1. Уникальная трехмерная структура каждого белка разрушается, и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию, т.е. отлич­ную от других таких же молекул.

2. Радикалы аминокислот, формирующие ак­тивный центр белка, оказываются пространст­венно удаленными друг от друга, т.е. разруша­ется специфический центр связывания белка с лигандом.

3. Гидрофобные радикалы, обычно находящиеся в гидрофобном ядре глобулярных белков, при де­натурации оказываются на поверхности молекулы, тем самым создаются условия для агрегации бел­ков. Агрегаты белков выпадают в осадок. При денатурации белков не происходит разру­шения их первичной структуры. Удаление денатурирующих агентов диализом приводит к восстановлению конформации и функ­ции белка, т.е. к ренативации (ренатурации).

В клетке обнаружены семейства белков – шаперонов. Шапероны принадлежат к трем белковым семействам, так называемым белкам теплового шока (hsp60, hsp70, hsp90). Свое название эти белки получили потому, что и к синтез возрастает при повышении температуры и других формах стресса. При этом они выполняют функцию защиты белков клетки от денатурации. Белки — представители семейства hsp70 — связываются на начальной фазе образования растущего пептида. Одни из них контролируют процесс сворачивания белка в цитоплазме, другие — участвуют в переносе белков в митохондрии. Белки hsp60охватывают синтезированный полипептид наподобие бочонка, тем самым обеспечивая условия для принятия правильной конформации. Также шапероны участвуют в таких фундаментальных про­цессах, как: ренативация частично денатурированных белков; 2) узнавание денатурированных белков и транспорт их в лизосомы; 3) формирование трехмерной структуры белков; 4) сборка олигомерных белков; 5) транспорт белков через мембраны.

Молекулярные шапероны предотвращают денатурацию белков. Частично денатурированный белок попадает в полость шаперонинового комплекса. В специфической среде этой поло­сти в условиях изолированности от других молекул цитозоля клетки выбор возможных конформаций белка происходит до тех пор, пока не будет найдена энергетически наиболее выгодная конформация.. Шаперонзависимое формирование нативной конформаций связано с расходованием значитель­ного количества энергии, источником которой служит АТР (рис.4).

Дата добавления: 2014-01-13