Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Биологические функции пептидов и белков




ПОЛИПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

ЛЕКЦИЯ 8

Кислотно-основные свойства аминокислот

 

аминокислота рКа(СООН) рКа(NH2) { a }D(в воде)
аланин 2,35 9,87 + 8,5
4-аминомасляная кислота 4.03 10.56  
аргинин 1,82 8,99 + 12,5
аспарагин 2,14 8,72 + 28.0
аспарагиновая кислота 1,99; 3,80 9,90 + 25
валин 2,29 9,74 +28,3
глицин 2,35 9,78  
глутаминовая кислота 2,10; 4, 07 9,47 +12,0
глутамин 2,17 9,13 +6,3
лейцин 2,33 9,74 - 11,0
лизин 2,16 9,06; 10,54(а) +13,5
пролин 1,95 10,64 -86,2
серин 2,19 9,21 -7,5
тирозин 2,20; 10,41(ОН) 9,21  
треонин 2,09 9,10  
триптофан 2,46 9,41 -33,7
фенилаланин 2,20 9,31 -34,5
цистеамин(меркамин) 8.35(SH) 10,81  
цистеин 1,92; 8,37(SH) 10,70 -16,5
  1. Сравните кислотные свойства(по первой группе) аспарагиновой и глутаминовой кислот.
  2. Сравните основные свойства а - и ω- аминогрупп лизина. Подтверждают ли эти

данные схему образования цвиттер- иона?


Содержание лекции

8.1. Определения «пептид», «белок»

Биологические функции пептидов и белков.

8.2.Классификация белков

8.3. Строение пептидов и белков

8.3.1.Пептиды. Образование пептидной связи, ее электронное строение (делокализация, NН кислотный центр, таутомерия);

8.3.2.Вторичная структура белка. Белки глобулярные и фибрилярные. Характер

внутри- и межмолекулярных взаимодействий;

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка. Стабилизация глобуляр­ных белков

(ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидро­фильные и гидрофобные

участки; Роль SH групп пептидов и белков в биологических процессах.

8.4. Физико-химические свойства белка (амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков). Денатурация белков.

8.5. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах

8.6. Приложение. История развития химии белков.

Исходный уровень знаний для усвоения темы:

Теория Бренстеда-Лоури кислотно-основных свойств биоорганических соединений, классификация аминокислот, амфотерные свойства аминокислот, реакция нуклеофильного замещения - образование, гидролиз амидов, понятия «водородная связь», «изоэлектрическая точка», определение интервала значений рI аминокислот, химические свойства тиольных групп.

Ключевые слова к теме

C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок(глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка(первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.

8.1. Определения «пептид» «белок»

Полипептиды(пептиды) и белки – полимеры, состоящие из мономеров аминокислот.

Природные пептиды и белки организма человека и животных образованы только L- а -аминокислотами. Контроль их состава осуществляется жестко на двух этапах:

Первый этап – быстрое разрушение D-аминокислот в случае попадания их в организм. Известно, что несмотря на сходство физико-химических свойств любых энантиомеров, D –аминокислоты термодинамически более устойчивы и L – стереоизомеры в условиях in vitro медленно превращаются в свой зеркальный антипод.

D-аминокислоты образуются, например, в продуктах питания в процессе их многолетнего хранения, содержатся в белках мембран некоторых бактерий, и есть сведения, что их находят в метеоритах, прилетевших из космоса.

Любые D- а – аминокислоты в клетке превращаются в соответствующие кетокислоты, окисляясь ферментом оксидазой D-аминокислот, которая относится к наиболее активным, «быстрым» ферментам организма человека.

Второй этап - осуществляется на уровне трансляции, т РНК клеток человека обладает стереоспецифичностью и переносит только L-аминокислоты

Молекулярная масса пептидов ограничивается значением М= 5000, это значит, что в пептидной цепи может быть от 2-3 до 40 аминокислот, молекулярная масса белков -значительно выше, в пределах 5 тысяч до 1 млн. Белки обладают более сложным макромолекулярным строением по сравнению с пептидами. Многие пептиды синтезируются ферментами без участия рибосом, синтез белков происходит только на рибосомах с участием особых регуляторных и контролирующих белков-шаперонов.

Функции белков и пептидов многообразны и, главное, специфичны. Это означает, что каждый белок выполняет одну строго определенную функцию.

Все запрограммированные природой процессы проходят с участием белков.

 

ДНК------------>-структурный ген----(транскрипция)---------->-иРНК ----------->

------ > -рибосома ---(трансляция)---------> белок




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-10-15; Просмотров: 440; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.037 сек.