Биохимия мышечной ткани

Нарушения обмена соединительной ткани.

Особенности состав и обмена соединительной ткани в детском возрасте.

Витамин С

В обмене коллагена очень важную роль играет витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный витамин). По химической природе он является лактоном кислоты, по структуре близкой глюкозе. Суточная потребность в аскорбиновой кислоте для взрослого человека составляет 50 – 100 мг. Витамин С распространён в фруктах, овощах. Роль витамина С заключается в следующем:

· участвует в синтезе коллагена;

· участвует в обмене тирозина;

· участвует в переходе фолиевой кислоты в ТГФК;

· является антиоксидантом.

Авитаминоз «С» проявляется цингой (гингивит, анемия, кровоточивость).

Обмен эластина.

Обмен эластина изучен недостаточно. Считается, что синтез эластина в виде проэластина происходит в основном в эмбриональном периоде. Распад эластина осуществляется ферментом нейтрофилов эластазой, который синтезируется в виде неактивной проэластазы.

· Выше содержание протеогликанов;

· Иное соотношение ГАГ: больше гиалуроновой кислоты, меньше хондроитинсульфатов и кератансульфатов;

· Преобладает коллаген 3 типа, менее устойчивый и более быстро обменивающийся;

· Более интенсивный обмен компонентов соединительной ткани.

Возможны врождённые нарушения обмена гликозаминогликанов и протеогликанов – мукополисахаридозы. Вторую группу заболеваний соединительной ткани составляют коллагенозы, в частности, ревматизм. При коллагенозах наблюдается деструктция коллагена, одним из симптомов которой является гидроксипролинурия.

Химический состав мышц: 80-82% составляет вода, 20% составляет сухой остаток. 18% сухого остатка приходится на белки, остальная часть его представлена азотистыми небелковыми веществами, липидами, углеводами, минеральными веществами.

Белки мышц.

Белки мышц делятся на 3 вида:

1) саркоплазматические (водорастворимые) белки, составляют 30% всех белков мышц;

2) миофибриллярные (солерастворимые) белки, составляют 50% всех белков мышц;

3) стромальные (водонерастворимые) белки, составляют 20% всех мышечных белков.

Миофибриллярные белки представлены миозином, актином, (основные белки) тропомиозином и тропонином (минорные белки).

Миозин - белок толстых нитей миофибрилл, имеет молекулярную массу около 500 000 д, состоит из двух тяжёлых цепей и 4 лёгких цепей. Миозин относится к группе глобулярно - фибрилярных белков. В нём чередуются глобулярные «головки» из лёгких цепей и фибриллярные «хвосты» из тяжёлых цепей. «Головка» миозина обладает ферментативной АТФ-азной активностью. На миозин приходится 50% миофибриллярных белков.

Актин представлен двумя формами глобулярной (G-форма ), фибриллярной (F-форма). G- формаимеет молекулярную массу 43 000 д. F-форма актина имеет вид закрученных нитей из шаровидных G-форм. На этот белок приходится 20-30% миофибриллярных белков.

Тропомиозин - минорный белок с молекулярной массой 65 000 д. Он имеет овальную палочковидную форму, укладывается в углублениях активной нити, и выполняет функцию «изолятора» между активной и миозиновой нитью.

Тропонин – Са - зависимый белок, который меняет свою структуру при взаимодействии с ионами кальция.

Саркоплазматитческие белки представлены миоглобином, ферментами, компонентами дыхательной цепи.

Стромальные белки - коллаген, эластин.

Дата добавления: 2014-10-31