Практична робота. Дослід 1. Кількісне визначення креатиніну в сечі за методом Фоліна:

Дослід 1. Кількісне визначення креатиніну в сечі за методом Фоліна:

Принцип методу. Метод базується на кольоровій реакції (реакція Яффе) креатиніну з пікриновою кислотою в лужному середовищі з подальшим визначенням інтенсивності забарвлення на ФЕКу. Концентрацію креатиніну в сечі знаходять за калібрувальним графіком.

А

0,4

0,3

0,2

0,1

0,5 1,0 1,5 c (мг)

Крива залежності оптичної густини розчину креатиніну від його концентрації

Матеріальне забезпечення: насичений розчин пікринової кислоти, 10% розчин гідроксиду натрію, ФЕК, мірні циліндри на 100 мл, мірні піпетки, скляні палички.

Хід роботи: В один мірний циліндр відміряють 0,5 мл сечі (дослід), а в другий – 0,5 мл дистильованої води (контроль). В обидва циліндри добавляють по 0,2 мл 10% гідроксиду натрію і по 3 мл насиченого розчину пікринової кислоти, перемішують вміст циліндрів, залишають на 5 хв, потім доводять дистильованою водою до 100 мл, перемішують скляною паличкою і вимірюють на ФЕКу екстинкцію досліду проти контролю в кюветах товщиною шару 1 см із зеленим світлофільтром.

Знаючи екстинкцію, за калібрувальним графіком визначають вміст креатиніну в досліді і розраховують кількість креатиніну, виділеного з сечею за добу за формулою:

а х V_доб

Х =;

V_досл

де а – кількість креатиніну, знайдена за калібрувальним графіком;

V_доб – добовий об’єм сечі, мл;

V_досл – об’єм сечі, взятий для аналізу, мл;

(коефіцієнт перерахунку в одиниці СІ (ммоль/доб) дорівнює 8,84)

Пояснити отриманий результат. Зробити висновки.

Клініко-діагностичне значення. В середньому за добу з сечею виділяють креатиніну у чоловіків 8,8-17,7 ммоль/добу (1,0-2,0 г/добу), а у жінок – 7,1-15,9 ммоль/добу (0,8-1,8 г/добу). Збільшення виділення креатиніну спостерігається при надмірному вживанні м’ясної їжі (екзогенний креатинін), при розпаді білків протоплазми, при посиленій фізичній роботі, акромегалії, при цукровому і нецукровому діабетах, інфекційних та інших захворюваннях (ендогенний креатинін). Виділення креатиніну значно зменшується при захворюваннях нирок, м’язовій дистрофії, гіпертиреозі, анемії, лейкемії, у старшому віці, при хронічному нефриті з уремією (при цьому вміст його в крові збільшується). Креатинін, на відміну від багатьох інших низькомолекулярних речовин, не реабсорбується і через те за його екскрецією з сечею можна оцінювати стан клубочкової фільтрації.

Дослід 2. Кількісне визначення креатину в сечі.

Принцип методу. Креатин у сечі визначають тим самим методом, що й креатинін, попередньо перетворивши креатин у креатинін у кислому середовищі при нагріванні.

Матеріальне забезпечення: сеча з попереднього досліду, насичений розчин пікринової кислоти, 10% розчин гідроксиду натрію, концентрована соляна кислота, ФЕК, мірні циліндри на 100 мл, мірні піпетки, скляні палички, водяна баня.

Хід роботи: В одну пробірку відмірюють 0,5 мл сечі (дослід), а в другу - 0,5 мл дистильованої води (контроль). В обидві пробірки добавляють по 0,1 мл концентрованої соляної кислоти і ставлять їх в киплячу водяну баню на 3 хв Після охолодження в обидві пробірки добавляють по 0,2 мл 10% гідроксиду натрію і по 3 мл насиченого розчину пікринової кислоти, перемішують вміст пробірок і залишають на 5 хв. Потім вміст пробірок кількісно переносять у мірні циліндри на 100 мл, змиваючи пробірки тричі по 10 мл дистильованою водою. Доводять об’єми до мітки - 100 мл. Вимірюють екстинкцію на ФЕК у кюветі з товщиною шару 1 см із зеленим світлофільтром проти контролю. За калібрувальним графіком визначають вміст креатиніну в досліді і розраховують його кількість у сечі за добу за формулою (див. Дослід 1).

Цей креатинін складає суму креатину і власне креатиніну. При визначенні кількості креатину знаходять різницю між показниками креатиніну з досліду 2 і досліду 1. Цю різницю множать на 1,16 – коефіцієнт перерахунку відповідності рівня креатиніну кількості креатину, тобто це відношення молекулярних мас креатину і креатиніну – 131: 113 = 1,16.

Пояснити отриманий результат. Зробити висновки.

Клініко-діагностичне значення. Нормальна екскреція креатину з сечею становить у чоловіків 0 – 0,3 ммоль/добу, у жінок 0 – 0,61 ммоль/добу. У сечі здорової дорослої людини при нормальному фізичному навантаженні креатину, як правило, немає. Поява його в сечі – креатинурія – спостерігається при підвищеному м’язовому навантаженні, у період росту дітей (до 14 – 17 років), у період вагітності, у ранньому післяродовому періоді, при вуглеводному і білковому голодуванні, у осіб похилого віку, при загоюванні значних переломів, оперативних втручаннях. Креатинурія спостерігається при посиленому розпаді тканин (опіки, рак, туберкульоз), авітамінозі Е, цукровому діабеті, паренхіматозному гепатиті.

Контроль виконання лабораторної роботи

1. Клініко-діагностичне значення визначення креатину і креатиніну в сечі? Пояснити принцип методу визначення.

2. В яких одиницях вимірюють кількість креатиніну в сечі?

3. Про що свідчить збільшення чи зменшення креатиніну в сечі?

4. Чим пояснити, що за кількістю креатиніну в сечі оцінюють стан клубочкової фільтрації?

5. Назвіть причини креатинурії.

6. Відомо, що характерною ознакою бронхіальної астми є спазм гладкої мускулатури бронхіол. Які причини появи такого симптому?

7. У хворого виявлено гіповітаміноз Е. Як це вплине на функцію м’язів?

8. Для хворих з недостатністю тіаміну характерний ряд неврологічних симптомів: втрата рефлексів, збудливість, плутаність свідомості. Поясніть, чому нестача тіаміну впливає на функції мозку?

Приклади тестів “Крок-1”

1. Для ранньої діагностики м’язових дистрофій найбільш інформативним є підвищення активності в плазмі крові певного ферменту. Вкажіть його?

А. Лактатдегідрогеназа

В. Аланінамінотрансфераза

С. Аспартатамінотрансфераза

D. Креатинкіназа

Е. Альфа-амілаза

2. Хворому з прогресуючою м’язовою дистрофією було проведено біохімічне дослідження сечі. Поява якої речовини у великій кількості в сечі може підтвердити захворювання м’язів у даного хворого?

А. Гіпурової кислоти

В. Креатину

С. Порфіринів

D. Сечовини

Е. Креатиніну

3. У людей, які тривалий час перебували в стані гіподинамії, після фізичного навантаження виникають інтенсивні болі в м’язах. Яка найбільш вірогідна причина цього явища?

А. Зменшення ліпідів в м’язах

В. Підвищення вмісту АДФ в м’язах

С. Накопичення креатиніну в м’язах

D. Посилений розпад м’язових білків

Е. Накопичення в м’язах молочної кислоти

4. Для синтезу АТФ скелетні м’язи і міокард використовують як субстрати окиснення різноманітні речовини. Яка із них утилізується в міокарді, але не використовується скелетними м’язами?

А. Глікоген

В. Глюкоза

С. Молочна кислота

D. Жирні кислоти

Е. Кетонові тіла

5. Найбільш швидким механізмом утворення АТФ для термінового включення процесу м’язового скорочення є:

А. Генерація АТФ із креатинфосфату

В. Аеробний гліколіз

С. Глікогеноліз у м’язах

D. Анаеробний гліколіз

Е. Окиснення тригліцеридів

Індивідуальна самостійна робота студентів

1. Зв’язок метаболізму м’язової тканини серця з обміном у нервовій, ендокринній системах, печінці, легенях, судинах.

2. Ушкодження серця та біохімічна діагностика при деяких захворюваннях (тиреотоксикоз, гіпотеріоз, гіперкортицизм, цукровий діабет, захворювання паращитовидної залози, вплив радіації, порфірія, подагра, порушення харчування, алкогольне ушкодження серця).

3. Використання біохімічних показників для оцінки активності ендоміокарду. Біохімічна діагностика захворювань міокарда (міокардит, міокардіопатія). Захворювання перикарда. Порушення обміну речовин коронарних судин. Біохімічна діагностика стенокардії, мікроінфаркту.

Література

Основна:

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 468 – 477.

2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Новакнига, 2009. – С. 585 – 595.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – С. 300 – 308/ 669-687.

4. Біохімічні показники в нормі і при патології. Довідник / За ред. Склярова О.Я. – К.: Медицина, 2007. – 318с.

5. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі / За ред. Склярова О.Я. –К.: ВСВ «Медицина», 2010. – С. 62 – 84

6. Біохімія ензимів. Ензимодіагностика. Ензимопатологія. Ензимотерапія: Посібник / Скляров О.,Сольскі Я.,Великий М. та ін. – Львів:Кварт. – 2008. –С. 38 -46.

7. Клінічна біохімія/ За ред. проф. Склярова О.Я.- К.: «Медицина», 2006. – С. 101 – 103

Додаткова:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 645 – 660.

2. Клиническая биохимя: Учебник для студентов мед.вузов /А.Я.Цыганенко, В.И. Жуков, В.В. Леонов и др. – Харьков: Факт, 2005. – 456с.

3. Клиническая биохимия: Учебное пособие для вузов / В.Н. Бочков, А.Б. Добровольский, Н. Е. Кушлинский и др. – ГЭОТАР-МЕД, 2004. – 521с.

4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. Т.2. – М.: Мир; Бином. Лаборатория знаний, 2009. – С. 332 – 351.

Тема № 9. Підсумковий контроль. Модуль 4.

Теоретичні питання

1. Структура та номенклатура азотистих основ, нуклеозидів і нуклеотидів. Мінорні азотисті основи та нуклеотиди.

2. Вільні біологічно активні нуклеотиди та їх біохімічні функції: участь у метаболічних реакціях (АТФ, НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, ЦТФ, УТФ) та їх регуляції (циклічні нуклеотиди – 3’,5’-АМФ, 3’,5’-ГМФ).

3. Нуклеїнові кислоти: структура, властивості, історичні етапи вивчення. Первинна структура нуклеїнових кислот, полярність полінуклеотидів, особливості первинної структури ДНК та РНК.

4. Будова, властивості та біологічні функції ДНК. Експериментальне доведення генетичної ролі ДНК (феномен трансформації). Молекулярна маса, розміри та нуклеотидний склад молекул ДНК вірусів, прокаріотів та еукаріотів.

5. Вторинна структура ДНК, роль водневих зв’язків у її утворенні (правила Чаргафа, модель Уотсона-Кріка), антипаралельність ланцюгів.

6. Третинна структура ДНК. Фізико-хімічні властивості ДНК: взаємодія з катіонними лігандами; гіпо- і гіперхромний ефекти; денатурація та ренатурація ДНК.

7. Будова, властивості й біологічні функції РНК. Типи РНК: мРНК, тРНК, рРНК; особливості структурної організацїї (вторинної та третинної) різних типів РНК.

8. Молекулярна організація ядерного хроматину та рибосом еукаріотичних клітин. Хроматин: нуклеосомна організація, гістони та негістонові білки. Рибосоми: субодинична структура, склад білків та РНК.

9. Фази клітинного циклу еукаріотів. Біохімічні механізми контролю вступу клітини до мітозу; сdс2–кіназа, циклін.

10. Біосинтез пуринових нуклеотидів; cхема реакцій синтезу ІМФ; утворення АМФ, ГМФ, АТФ, ГТФ. Регуляція біосинтезу пуринових нуклеотидів за принципом негативного зворотного зв’язку (ретроінгібування).

11. Біосинтез піримідинових нуклеотидів: реакції; регуляція. Клініко – біохімічна характеристика оротацидурій.

12. Біосинтез дезоксирибонуклеотидів. Утворення тимідилових нуклеотидів; інгібітори біосинтезу дТМФ як протипухлинні засоби (структурні аналоги дТМФ, похідні птерину.

13. Катаболізм пуринових нуклеотидів; cпадкові порушення обміну сечової кислоти. Клініко-біохімічна характеристика гіперурикемії, подагри, синдрому Леша-Ніхана.

14. Катаболізм піримідинових нуклеотидів; метаболізм продуктів їх розпаду.

15. Реплікація ДНК: біологічне значення; напівконсервативний механізм реплікації (схема експерименту М.Мезелсона та Ф.Сталя).

16. Загальна схема біосинтезу ДНК. Ферменти реплікації ДНК у прокаріотів та еукаріотів (розплітаючі білки, праймаза, ДНК-полімерази, ДНК-лігаза). Етапи синтезу дочірніх ланцюгів молекул ДНК (значення анти паралельності ланцюгів ДНК; фрагментів Оказакі).

17. Транскрипція РНК. РНК–полімерази прокаріотів та еукаріотів. Будова транскриптона (оперона). Сигнали транскрипції: промоторні, ініціаторні, термінаторні ділянки генома. Етапи синтезу РНК. Значення зворотної транскриптази. Антибіотики – інгібітори транскрипції.

18. Процесинг – посттранскрипційна модифікація РНК; етапи процесінгу.

19. Регуляція експресії генів прокаріотів: схема регуляції за Ф. Жакобом та Ж. Моно. Будова Lac–оперону E.сolі; принципи його функціонування (репресія, індукція).

20. Регуляція експресії генів еукаріотів на рівні транскрипції; cистема транскрипційних сигналів – промоторні послідовності, енхансери, атенюатори, сайленсери.

21. Особливості молекулярної організації та експресії геному в еукаріотів. Ядерний хроматин еукаріотів; ковалентна модифікація гістонів та НГБ як один з механізмів контролю експресії генів.

22. Генетичні рекомбінації; транспозони. Рекомбінації геному прокаріотів (трансформація, трансдукція, кон’югація). Процеси рекомбінації у еукаріотів на прикладі утворення генів H– та L–ланцюгів молекул імуноглобулінів.

23. Ампліфікація генів (гени металотіонеїну, дигідрофолатредуктази): визначення, біологічне значення.

24. Мутації: геномні, хромосомні, генні (точкові); роль у виникненні ензимопатії та спадкових хвороб людини. Біохімічні механізми дії хімічних мутагенів – аналогів азотистих основ, дезамінуючих, алкілуючих агентів, ультрафіолетового та іонізуючого випромінювання.

25. Біологічне значення та механізми репарації ДНК. Репарація УФ-індукованих генних мутацій; пігментна ксеродерма; репарація дезамінування цитозину.

26. Генетичний (біологічний) код; його властивості. Характеристика таблиці генетичного коду.

27. Рибосомальна білоксинтезуюча система. Компоненти білоксинтезуючої системи рибосом.

28. Будова транспортних РНК та механізм активація амінокислот. Аміноацил–тРНК–синтетази.

29. Етапи та механізми трансляції: ініціація, елонгація, термінація. Ініціюючі та термінуючі кодони мРНК; роль білкових факторів рибосом в трансляції.

30. Регуляція трансляції. Молекулярні механізми контролю трансляції на прикладі біосинтезу глобіну.

31. Механізми посттрансляційної модифікації пептидних ланцюгів.

32. Вплив фізіологічно активних сполук на процеси трансляції. Антибіотики – інгібітори транскрипції та трансляції у прокаріотів та еукаріотів, їх біомедичне застосування.

33. Біохімічні механізми противірусної дії інтерферонів. Блокування біосинтезу білка дифтерійним токсином (АДФ–рибозилювання факторів трансляції).

34. Генна інженерія, або технологія рекомбінантних ДНК: загальні поняття, біомедичне значення. Технологія трансплантації генів та отримання гібридних молекул ДНК; застосування рестрикційних ендонуклеаз. Клонування генів з метою отримання біотехнологічних лікарських засобів та діагностикумів (гормонів, ферментів, антибіотиків, інтерферонів та ін.).

35. Ланцюгова полімеразна реакція; її біомедичне застосування в діагностиці інфекційних та спадкових хвороб людини, ідентифікації особини ("ДНК–діагностика").

36. Гормони та інші біорегулятори у системі міжклітинної інтеграції функцій організму людини. Визначення, властивості. Класифікація гормонів за хімічною будовою, місцем синтезу.

37. Регуляція гормональної секреції за прямим та зворотнім зв’язком в організмі людини (навести приклади). Фактори, що впливають на секрецію та характер дії гормонів.

38. Мішені гормональної дії; типи реакцій клітин на дію гормонів. Рецептори гормонів: мембранні (іонотропні, метаботропні) та цитозольні рецептори, їх молекулярна організація. Білки – трансдуктори.

39. Мембранний і мембранно-цитозольний механізми дії гормонів (похідних амінокислот, пептидних, білкових) за участю наступних месенджерних систем:

· циклічних нуклеотидів (значення G–білків, цАМФ, цГМФ, серинових, треонінових протеїнкіназ);

· фосфоінозитидної системи (значення Gq, ІФ₃, ДАГ, системи Са²⁺/кальмодулін, серинових, треонінових протеїнкіназ);

· тирозинових протеїнкіназ на прикладі інсулінового рецептора).

· Гормони гіпоталамусу (ліберини та статини, значення нейрофізинів) і епіфіза (мелатонін). Механізм їх дії.

40. Характеристика гормонів підшлункової залози:

· ендокринна функція підшлункової залози (інсулін, глюкагон, соматостатин, панкреатичний поліпептид):

· інсулін – будова, біосинтез та секреція; характеристика інсулінових рецепторів, молекулярні механізми дії (вплив на обмін вуглеводів, ліпідів, амінокислот та білків; рістстимулюючі ефекти інсуліну; фактори росту та онкобілки);

· глюкагон – хімічна природа і біологічна дія гормону;

41. Катехоламіни: адреналін та норадреналін. Хімічна природа, реакції синтезу, біологічна дія.

42. Механізм дії (цитозольний) тироїдних гормонів щитоподібної залози та стероїдних гормонів (цитозольні та ядерні рецептори).

43. Тиреоїдні гормони щитоподібної залози:

· структура та біосинтез тиреоїдних гормонів;

· біологічні ефекти Т₄ та Т₃;

· патологія щитоподібної залози; особливості порушень метаболічних процесів за умов гіпер- та гіпотиреозу;

· механізми виникнення ендемічного зобу і його попередження.

44. Стероїдні гормони: номенклатура, класифікація. Схема генезу стероїдних гормонів з холестеролу.

45. Стероїдні гормони кори наднирників (С₂₁-стероїди):

· структура, фізіологічні та біохімічні ефекти глюкокортикостероїдів (кортизол, кортикостерон), роль кортизолу в регуляції метаболізму (вуглеводів, білків, ліпідів);

· біохімічні основи протизапальних властивостей глюкокортикоїдів;

· структура, фізіологічні та біохімічні ефекти мінералокортикостероїдів (альдостерон); роль альдостерону в регуляції водно-сольового обміну;

· характеристика гіпер- та гіпокортицизму. Хвороба Іценко-Кушинга, Адісонова хвороба (бронзова), альдостеронізм, хвороба Кона.

46. Стероїдні гормони статевих залоз:

· жіночі статеві гормони: естрогени – естрадіол, естрон (С₁₈-стероїди), прогестерон (С₂₁-стероїди); фізіологічні та біохімічні ефекти; зв'язок з фазами менструального циклу; регуляція синтезу та секреції;

· чоловічі статеві гормони (андрогени) – тестостерон, дигідротестостерон (С₁₉-стероїди); фізіологічні та біохімічні ефекти, регуляція синтезу та секреції;

· клінічне застосування аналогів та антагоністів гормонів статевих залоз.

47. Механізм дії паратгормону і кальцитоніну. Паратгормон – будова, механизм гіперкальціємічної дії. Кальцитріол: біосинтез; вплив на абсорбцію Са²⁺ та фосфатів в кишечнику. Кальцитонін – будова, вплив на обмін кальцію і фосфатів.

48. Клініко-біохімічна характеристика порушень кальцієвого гомеостазу (рахіт, остеопороз). Гіперпаратиреоїдизм і гіпопаратиреоїдизм. Розподіл Са²⁺ в організмі; молекулярні форми кальцію в плазмі крові людини. Роль кісткової тканини, тонкої кишки та нирок в гомеостазі кальцію.

49. Загальна характеристика гормоноподібних речовин. Біохімічні основи гормональної регуляції процесів травлення: гормони ГЕП (гастро-ентеро - панкреатичної) – системи тракту. Гастрин. Холецистокінін. Секретин.

50. Біогенні аміни з гормональними та медіаторними властивостями: будова, біосинтез, фізіологічні ефекти, біохімічні механізми дії (норадреналіну, дофаміну, серотоніну, мелатоніну, гістаміну). Рецептори біогенних амінів; рецепторна дія лікарських засобів, антагоністи гістамінових рецепторів.

51. Ейкозаноїди: загальна характеристика; номенклатура (простаноїди – простагландини, простацикліни, тромбоксани, лейкотрієни):

· біосинтез простаноїдів та тромбоксанів; простагландинсинтазний комплекс (циклооксигеназа, пероксидаза), їх біологічні та фармакологічні властивості;

· біосинтез лейкотрієнів; 5-ліпоксигеназа, їх біологічні властивості;

· клінічне застосування ейкозаноїдів, аспірин та інші нестероїдні протизапальні засоби як інгібітори синтезу простагландинів.

52. Особливості біохімічного складу та метаболізму нервової тканини

· хімічний склад головного мозку;

· нейроспецифічні білки та ліпіди (гангліозиди, цереброзиди, холестерол);

· особливості амінокислотного складу мозку;

· роль системи глутамінової кислоти; ГАМК – шунт.

53. Енергетичний обмін в головному мозку людини:

· значення аеробного окислення глюкози;

· зміни в умовах фізіологічного сну та наркозу;

54. Нейромедіатори (ацетилхолін, норадреналін, дофамін, серотонін, збуджувальні та гальмівні амінокислоти).

55. Молекулярні основи біоелектричних процесів на мембранах нейронів.

56. Рецептори для нейромедіаторів та фізіологічно активних сполук

57. Пептидергічна система головного мозку. Опіоїдні пептиди (енкефаліни, ендорфіни, динорфіни).

58. Порушення обміну медіаторів та модуляторів головного мозку при психічних розладах.

59. Нейрохімічні механізми дії психотропних засобів (нейролептиків, антидепресантів анксіолітиків, ноотропів).

60. Ферменти, що забезпечують біосинтез та розщеплення нейромедіаторів (декарбоксилази амінокислот, ацетилхолінестераза, моноаміноксидаза, диаміноксидаза).

61. Ультраструктура та біохімічний склад міоцитів; структурна організація саркомерів. Білки міофібрил: міозин, актин, тропоміозин, тропонін. Молекулярна організація товстих та тонких філаментів.

62. Екстрактивні речовини м’язів, азотисті і безазотисті, їх хімічна природа і роль. Роль іонів Са²⁺ в регуляції скорочення та розслаблення скелетних і гладеньких м'язів.

63. Молекулярні механізми м'язового скорочення: сучасні уявлення про взаємодію м'язових філаментів. Особливості скорочення скелетних м’язів. Особливості скорочення гладеньких м’язів.

64. Сучасні уявлення про енергетичне забезпечення скорочення і розслаблення м’язового волокна. Макроергічні сполуки м’язів. Структура, утворення і роль АТФ, креатинфосфату, креатинфосфокіназ, джерела АТФ у м'язах.

65. Клітинна організація та особливості обміну м’язової тканини серця. Особливості біоенергетичних процесів у міокарді та регуляції скорочення кардіоміоцитів.

66. Серце як ендокринний орган. Кардіопептиди, їх роль.

67. Біохімічні зміни при інфаркті міокарда. Зміна активності ензимів плазми крові та інших маркерів при гострому інфаркті міокарду в динаміці.

68. Метаболічні зміни при хронічних серцевих захворюваннях.

69. Біохімічні зміни та діагностика при м’язових дистрофіях.

70. Патобіохімія м'язів – міопатії. Метаболічні міопатії. Порушення обміну речовин у скелетних м'язах при старінні.

71. Патобіохімія гіпертонічної хвороби. Зміни біохімічних показників на різних стадіях гіпертонічної хвороби та їх оцінка. Симптоматичні артеріальні гіпертензії.

72. Пояснити механізм утворення подвійної спіралі ДНК.

73. Пояснити механізм утворення шпильок в молекулі тРНК.

74. Які надмолекулярні комплекси утворюють нуклеїнові кислоти? Визначити основні компоненти нуклеопротеїну (білка, азотистої основи, пентози, фосфорної кислоти) в його гідролізаті. Поясніть принципи методів.

75. Пояснити принцип методу визначення вмісту сечової кислоти в біологічній рідині з реактивом Фоліна. Клініко-діагностичне значення визначення сечової кислоти в крові та сечі.

76. Пояснити протипухлинну дію антибіотиків. Чи всі антибіотики можуть бути використаними як протипухлинні? Поясніть механізм дій афідиколіну, актиноміцину D.

77. Обґрунтуйте механізм дії антибіотиків – інгібіторів ініціації: стрептоміцину, ауринтрикарбоксилової кислоти, рифаміцину, рифампіцину.

78. Обґрунтуйте механізм дії антибіотиків – інгібіторів елонгації: аміцетину, хлорамфеніколу, еритроміцину, циклогексиміду, пуроміцину, тетрациклінів.

79. Обґрунтуйте механізм дії антибіотиків – інгібіторів термінації: анізоміцину, хлорамфеніколу, еритроміцину, лінкоцину, стрептоміцину.

80. Поясніть механізм дії інтерферонів.

81. Поясніть механізм дії дифтерійного токсину.

82. Поясніть молекулярні механізми мутацій. Які найбільш поширені мутагени Ви знаєте?

83. Поясніть, як методи генної інженерії можуть бути використані в біології та медицині.

84. Осадження інсуліну сульфосаліциловою кислотою. Яка хімічна природа інсуліну? Чи є реакція специфічною?

85. Біуретова реакція з гормонами білкової та пептичної природи. Які гормони білкової та пептичної природи Ви знаєте?

86. Виявлення адреналіну хлоридом заліза (III). Поясніть принцип методу. Яка хімічна природа адреналіну? Напишіть його формулу.

87. Виявлення йодовмісних гормонів. Поясніть принцип методу. Які гормони відносяться до цієї групи.

88. Яким методом можна виявити метаболіти гормонів стероїдної природи? Які гормони відносяться до цієї групи? Поясніть принцип методу.

89. Принцип методу визначення активності ацетилхолінестерази

90. Клініко-діагностичне значення визначення креатину і креатиніну сечі. Пояснити принцип методу.

Приклади тестового контролю знань „Крок 1”

1. РНК вірусу СНІДу, проникла всередину лейкоцита і за допомогою ензима ревертази спричинила синтез у клітині вірусної ДНК. В основі цього процесу лежить...

А. Зворотня транскрипція

B. Дерепресія оперону

C. Репресія оперону

D. Конваріантна реплікація

E. Зворотня трансляція

2. Із нітратів, нітритів і нітрозамінів в організмі утворюється азотиста кислота, яка зумовлює окисне дезамінування азотистих основ нуклеотидів. Це може призвести до точкової мутації – заміни цитозину на..

А. Тимін

В. Урацил

С. Аденін

D. Гуанін

E. Інозит

3. У сечі місячної дитини виявлено підвищений вміст оротової кислоти. Дитина погано набирає масу тіла. Які речовини потрібно використати для нормалізації метаболізму?

А. Уридин

B. Аденозин

C. Гуанозин

D.Тимідин

E. Гістидин

4. Утворення тимідилових нуклеотидів, які використовуються для біосинтезу ДНК, відбувається з дУДФ, що спершу гідролізуються до дУМФ, а далі метилюються. Яка сполука слугує донором метильних груп?

A. Лецитин

B. Холін

C. Метилентетрагідрофолат

D. Метіонін

E. Карнітин

5. Чоловіка віком 60 років прооперували з приводу раку простати. Через 2 місяці йому призначили курс хіміотерапії. До комплексу лікарських препаратів входив 5-фтордезоксіуридин – інгібітор тимідилатсинтази. Синтез насамперед якої речовини блокується під дією цього препарату?

А. іРНК

B. рРНК

C. тРНК

D. ДНК

E. Білка

6. Для лікування урогенітальних інфекцій використовують хінолони – інгібітори ензима ДНК–гірази. Який процес порушується під дією хінолонів насамперед?

А. Ампліфікація генів

В. Реплікація

С. Зворотна транскрипція

D. Репарація

E. Рекомбінація генів

7. В організм людини потрапили іони ртуті. Це призвело до збільшення частоти транскрипції гена, необхідного для детоксикації важких металів. Ампліфікація гена якого білка лежить в основі цього процесу?

А. Металотіонеїну

B. Церулоплазміну

С. Інтерферону

D. Трансферину

E. Феритину

8. При захворюванні на дифтерію спостерігається інгібування процесу трансляції у клітинах людини за рахунок втрати фактором елонгації еEF-2 властивості здійснювати транслокацію пептидного залишку з А- на П-сайт рибосом. Який фермент є причиною блокування еEF-2?

A. АДФ-рибозилтрансфераза

B. еIF-2-Протеїнкіназа

C. Пептидилтрансфераза

D. Пептидилтранслоказа

E. Гіпоксантингуанінфосфорибозилтрансфераза

9. Для лікування інфекційних бактеріальних захворювань використовують антибіотики (стрептоміцин, неоміцин, каноміцин). Який етап синтезу білків мікробної клітини вони інгібують?

A. Реплікацію

B. Транскрипцію

C. Трансляцію

D. Процесинг

E. Сплайсинг

10. Пацієнт звернувся до лікаря зі скаргами на тремор і гіпокінезію. Біохімічний аналіз крові показав знижену кількість дофаміну. Вкажіть з якого метаболіта-попередника він утворюється?

А. Диоксифеніламіну

В. Тирозину

С. Тираміну

D. Фенілаланіну

Е. Фенілпірувату

11. Хворий скаржиться на поліурію (5 л сечі на добу) і спрагу. Біохімічні показники: вміст глюкози в крові 5,1 ммоль/л, питома густина сечі 1,010. Глюкоза та кетонові тіла відсутні. Яка можлива причина такого стану?

А. Мікседема

В. Стероїдний діабет

С. Цукровий діабет

D. Тиреотоксикоз

Е. Нецукровий діабет

12. Який основний представник мінералокортикостероїдів?

А. Кортикостерон

В. Гідрокортизон

С. Дигідрокортикостерон

D. Альдостерон

Е. Синестрол

13. Токсин правцю викликає тонічне напруження скелетних м’язів і судин тому, пригнічує секрецію із нервового закінчення нейромедіатора:

А. ГАМК

В. Норадреналіну

С. Ацетилхоліну

D. Гліцину

Е.Глутамату

14. Для ранньої діагностики м’язових дистрофій найбільш інформативним є підвищення активності в плазмі крові певного ферменту. Вкажіть його?

А. Лактатдегідрогеназа

В. Аланінамінотрансфераза

С. Аспартатамінотрансфераза

D. Креатинкіназа

Е. Альфа-амілаза

Приклади тестів та ситуаційних задач по засвоєнню практичних навичок

1. З мінералізатом ДНК провели реакцію з розчином амонію молібдату і отримали позитивну реакцію – молібденову синь. Який складник ДНК дає позитивну реакцію?

А. Пуринові основи

В. Піримідинові основи

С. Пуринові нуклеозиди

D. Піримідинові нуклеозиди

Е. Фосфатні залишки

2. У сучасних біохімічних дослідженнях для діагностики спадкових захворювань, виявлення присутності в організмі певних вірусів (в тому числі ВІЛ), ідентифікації особистості (генна дактилоскопія у судовій медицині) використовується так звана “ДНК–діагностика”. Який метод використовується з цією метою?

А. Електрофорезу

В. Хроматографії

С. Ланцюгової полімеразної реакції

D. Рентгеноструктурного аналізу

E. Електронної мікроскопії

3. У чому полягає принцип колориметричного методу визначення активності холінестерази у сироватці крові?

А. У окисненні пара-фенілендіаміну з утворенням кольорової сполуки

В. У кольоровій реакції з пікриновою кислотою у лужному середовищі

С. В утворенні з нітратом заліза (ІІІ) сполуки пурпурового кольору

D. В утворенні інтенсивного синього забарвлення, внаслідок взаємодії з реактивом Фоліна

Е. В утворенні холіну і ацетатної кислоти, яка зсуває рН розчину, що встановлюється зміною кольору індикатора фенолового червоного

4. У двох препаратах ДНК вміст аденіну становить відповідно 25 і 12 % від загального вмісту азотистих основ. Обчисліть відносний вміст тиміну, цитозину і гуаніну в цих препаратах ДНК.

5. Похідне уридину, фторурацил, перетворюється в клітині на фтордезоксіуридилат – сильний незворотній інгібітор тимідилатcинтази. Як пояснити факт пригнічення фторурацилом швидкого поділу ракових клітин у експериментальних тварин?

6. Час життя більшості гормонів у крові порівняно невеликий. Так, якщо ввести тварині радіоактивно мічений інсулін, то половина введеного гормону інактивується у крові протягом 30 хв. Чому важлива відносно швидка інактивація циркулюючих гормонів? Як може підтримуватися постійний рівень гормону в крові в нормальних умовах, якщо врахувати його швидку інактивацію? Якими шляхами організм здійснює швидкі зміни концентрації циркулюючих гормонів в організмі?

7. Вазопресин і окситоцин знаходяться в задній долі гіпофізу. Вкажіть, де вони синтезуються і як потрапляють в задню долю гіпофізу?

8. На чому грунтується принцип методу визначення креатиніну в сечі?

Література

1. Губський Ю.І.. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508 с.

2. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Новакнига, 2009. – 664 с.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – 744 с.

4. Біохімічний склад рідин організму та їх клініко-діагностичне значення // За ред. проф. Склярова О.Я., Київ: Здоров’я, 2004. – 191 с.

5. Практикум з біологічної хімії // За ред. Склярова О.Я. – Київ: Здоров’я, 2002. – 298 с.

6. Ситуаційні задачі та тести з біологічної хімії: Посібник для студентів // За ред. проф. Склярова О.Я. – Львів: Світ, 2006. – 272 с.

Модуль 5. Біохімія тканин та фізіологічних функцій

Дата добавления: 2014-11-25