Стабилизация четвертичной структуры белка

Четвертичная структура белка

Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет вторичную и третичную структуры. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры. Белок с четвертичной структурой называют олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой – протомеры или субъединицы. Самостоятельной биологической активностью протомеры не обладают. Чаще встречаются димеры, тетрамеры и в пределах десяти, но может быть и больше (рис. 7).

Рис. 7. Четвертичная структура гемоглобина

Молекула состоит из четырех протомеров

(двух α-субъединиц и двух β-субъединиц глобина)

Контакты между поверхностями субъединиц осуществляются посредством полярных групп радикалов аминокислот (водородные и ионные связи, иногда образуются и дисульфидные связи) или гидрофобных. Контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу. Некоторые белки состоят из двух и более пептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами и их нельзя отнести к группе олигомерных белков. Например, гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными связями. Но он не относится к белкам с четвертичной структурой, так как его полипетидные цепи образовались путем частичного протеолиза единой полипептидной цепи.

Большинство белков-ферментов имеют четвертичную структуру. Это аспарагиновая аминотрансфераза (АСТ), синтаза жирной кислоты, лактатдегидрогеназа (ЛДГ), фруктозодифосфатаза, митохондриальная АТФ-аза, глутаминсинтетаза, ацетил~SКоA-карбоксилаза и др.

Белки с молекулярной массой более 50 тысяч почти всегда являются олигомерными.

Дата добавления: 2014-11-16