Шкала Альтгаузена 2 страница

Принцип методу. Метод визначення БД сульфаніламідів ґрунтується на визначенніконцентрації речовини в крові після одноразового введення протягом певного часу і побудові фармакокінетичної кривої (концентрація-час). Визначення концентрації сульфаніламіду виконують колориметричним методом за інтенсивністю забарвлення комплексу діазотованого сульфаніламіду з резорцином.

Хід роботи. Для досліду беруть два кролики приблизно однакової маси і віку. Одному кролику перорально вводять порошок норсульфазолу, другому – судьфадиметоксину у дозі 0,2 г на 1 кг маси тіла у вигляді суспензії в 3 мл води. Через 1, 2, 3, 4, 5 і 6 год, 20-26 год (другого дня) в різних студентських групах аналізують кров кроликів на вміст сульфаніламідів. Для цього у центрифужні пробірки вносять 3,8 мл дистильованої води і 0,2 мл крові, забраної з вушної вени кролика, перемішують декілька раз і залишають на 2-3 хв. до повного гемолізу. Для осадження білків додають 1 мл 15% розчину трихлороцтової кислоти, старанно збовтують і центрифугують 10 хв., при 6000 об/хв. В інші пробірки наливають 2,5 мл центрифугату, 0,1 мл 15% свіжоприготовленого розчину нітрату натрію і старанно перемішують. Паралельно готують контрольну пробу, в яку замість центрифугату дають дистильовану воду. Через 10 хв. до проб додають 1,5 мл насиченого розчину ацетату натрію і 0,25 мл свіжоприготовленого 0,5% розчину резорцину, перемішують і залишають на 15 хв. Проби фотометрують на ФЕКу (синій світофільтр) у кюветах шириною 10 мм проти контрольної проби.

Розрахунок виконують за формулою:

Х = С·5·1, де Х – концентрація сульфаніламіду в крові, мкг/мл;

2,5·0,2

С – кількість сульфаніламіду, знайдена за калібровочним графіком; 5 – загальний об’єм центрифугату взятий для визначення, мл; 1 – кількість крові на яку проводять розрахунок, мл; 0,2 – кількість крові взятої для визначення, мл. За отриманими даними будують криву (по осі абсцис – концентрація сульфаніламіду, мкг/мл; по осі ординат – час, год) та аналізують її.

Оформити і захистити протокол.

Лiтература.

1. Конспект лекцій.

2. Биологическая химия /Воронина Л.Н. и др.- Х.:Основа, 1999.

3. Губський Ю.I. Бiологiчна хiмiя. – Київ-Тернопiль: Укрмедкнига, 2000

4. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.:Медицина, 1999.

5. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. – Біохімія людини, 2000

Основна література:

1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини.- Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990.

3. Вороніна Л.М., Дясенко В.Ф., Мадієвська Н.М. – Біологічна хімія: Підручник. – Х.Основа. Видавництво НФаУ, 1999.

4. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000.

5. Скляров О.Я. і ін. Клінічна біохімія. - Київ - Тернопіль: Укр.медкнига, 2000.

6. Давыдов В.В. и др. Микросомальное окисление. Метаболизм ксенобиотиков. - Запорожье, 2000.

7. Каптюх Р.П. и др. Обмен веществ и энергии. - Запорожье, 2000.

Додаткова література

1. Ленинджер А. Основы биохимии. - М.: Мир, 1986.

2. Страйер Л. Биохимия - М. Мир, 1986.

3. Мусил Я. Основы биохимии патологических процессов. - М. «Медицина», 1985.

“УТВЕРЖДАЮ”

Проректор по учебной работе

____________ проф.Эрстенюк А.М.

“___”______________2012 г.

Факультет подготовки иностранных студентов

по специальности «Фармация» (заочная форма)

Рабочая програма с биологической химии

ІІІ -й курс (4,5 года обучения) ІІІ - ІV курс (5,5 года обучения)

ІV семестр ІІІ - й курс

лекция (вступительная) - 2 часа V -й семестр

V - й семестр лекция (вступительная) - 2 часа

лекции - 4 часа VІ-й курс семестр

практические занятия - 10 часов лекции - 4 часа

контрольная работа №1 практические занятия - 10 часов

контрольная работа №1

VІ-й семестр ІV-й курс

практическая работа - 10 часов VІІ-й семестр

контрольная работа №2 практические занятия - 10 часов

контрольная работа №2

Самостельная работа - 190 часов Самостельная работа - 190 часов

Всего - 216 (6/20) Всего 216 (6/20)

Екзамен Екзамен

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лекций

по биохимии для студентов 3-го курса фармацевтического факультета на осенний семестр 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема лекции
1.		Предмет и задачи биохимии. Структура, свойства и биологическая рол аминокислот, белков, нуклеиновых кислот. Ферменты: строение, механизм действия, применение в медицине.
2.		Витамины: строение и биологическая роль. Гормоны: строение и биологическая роль.

Зав. кафедры биологической и

медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

_________доц. Соломчак Д.Б.

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лекций

по биохимии для студентов 2-го курса фармацевтического факультета на 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема лекции
1.	16.02.	Предмет и задачи биохимии. Структура, свойства и биологическая рол аминокислот, белков, нуклеиновых кислот. Ферменты: строение, механизм действия, применение в медицине.

Зав. кафедры биологической и

медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

_________ Соломчак Д.Б.

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лекций по функциональной биохимии

для студентов 2-го курса фармацевтического факультета

(заочная форма обучения) на весенний семестр 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема занятия
1.	16.02.	Задание функциональной биохимии. Питание, пищеварение и всасывание. Физиологический пищевой рацион человека – потребность в белках, углеводах, липидах, витаминах, минеральных веществах. Пищеварение в ротовой полости, желудке, кишечнике. Всасывание в желудочно-кишечном тракте. Патология системы пищеварения и применение фармпрепаратов в лечении.

Зав. кафедры биологической и

медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

_________ Соломчак Д.Б.

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лабораторных занятий по функциональной биохимии для студентов 3-го курса фармацевтического факультета на 5-й семестр 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема занятия
1.		Задание функциональной биохимии. Простые и сложные белки, строение, функции. Белки и аминокислоты как фармпрепараты.
2.		Клинико-функциональная характеристика биохимии ферментов для практической медицины. Ферменты как фармпрепараты.
3.		Фотосинтез. Обмен веществ в организме. Регуляция обмена веществ и стабилизация внутренней среды в организме.

Зав. кафедры биологической и

медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Занятие №1

Тема: Задание функциональной биохимии. Простые и сложные белки, строение, функция. Белки и аминокислоты как фармпрепараты.

Актуальность темы: функциональная биохимия изучает биохимические процессы, что является основой функциональной дияльности органов и систем в организме с целью подготовки провизоров к практическому использованию биохимических знаний в норме и при патологии с последующим изготовлением врачебных форм и их применения для ликвидации патологического процесса.

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения, которые являются основой всех жизненных процессов в организме. Структурными компонентами их являются аминокислоты состав которых определяет физико-химические свойства белковых молекул. Сложные белки в своем составе содержат еще не белковые компоненты, которые определяют их структуру и функцию.

Методы открытия и анализа белковых молекул используют в фармацевтической практике. Нуклеиновые кислоты (ДНК, РНК), как структурные компоненты нуклеотидов отвечают за сохранение, передачу и реализацию генетической информации. В практической фармации широко используют как фармпрепараты аминокислот, пептидов, отдельных белков и генная инженерия та генная технологии в изготовлении форм лекарственных препаратов.

Учебные цели:

Знать: Структуру простых, сложных белков, аминокислот и нуклеиновых кислот.

Уметь:

1.Уметь определять и идентифицировать аминокислоты в фармпрепаратах. 2.Определять белковые фракции в фармпрепаратах.

3.Определять структурные компоненты сложных белков и нуклеиновых кислот в фармпрепаратах.

Самостоятельная внеаудиторная работа

1. Назвать белки, которые используются как фармпрепараты в практической медицыне и фармации.
2. Назвать фармпрепараты и дать характеристику механизму действия с использованием аминокислот.
3. Назвать препараты с использованием нуклеиновых кислот и их компонентов.

Контрольные вопросы

1.Структура и функция белковых молекул.

2. Строение и свойства и квалификация аминокислот. Аминокислоты как фармпрепараты.

3. Классификация белков. Представители простых белков и их характеристика.

1. Простые белки как фармпрепараты.
2. Представители сложных белков. Характеристика хромопротеинов.
3. Нуклеопротеины. Строение и функция нуклеиновых кислот.
4. Нуклеиновые кислоты и их составляющие как фармпрепараты.

Литература.

1. Биологическая химия. / Воронина Л.Н. и соавт. – Х.: Основа, 1999.
2. Реестр лекарственных препаратов зарегестрированых в Украине.

Зав. кафедрой биологической и

медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Занятие №2

Тема: Клиническая характеристика биохимии ферментов для практической медицины и фармации. Ферменты как фармпрепараты

Актуальность темы: ферментам как биологическим катализаторам принадлежит ведущая роль в метаболизме лекарств и обмене веществ в организме. Знание способов регуляции активности ферментов влияния разных активаторов и ингибиторов на их активность лежит в основе применения фармпрепарато в практической медицине и фармации.

Знание медицинской эзимологии, что характеризует роль ферментов в развитии патологии, диагностике и лечении необходимые для практической фармакотрапии, фарманализаи синтеза фармпрепарато.

Учебные цели:

Знать: структуру, функции, механизм действия, влияния активаторов и ингибиторов и значения для практического применения в эзимопатологии, эзимодиагностици и эзимотерапии.

Уметь: определять активность ферментов, с о клинико-диагностической целью, а также контроля качества ферментативны препаратов.

Самостоятельная внеаудиторная работа:

1. Ферменты как биологические катализаторы, структура, функция.
2. Активный та алостерический центры ферментов. Регуляция активности ферментов. Значение для практической фармации и медицины.
3. Практическое применение ферментов: энзимодиагностика, энзимопатология и энзимотерапия.

Контрольные вопросы

1. Структура и организация простых и сложных ферментов.
2. Активный и алостерический центры ферментов. Коферменты.
3. Активаторы и ингибиторы ферментов. Примеры.
4. Классификация и номенклатура ферментов.
5. Примеры энзимодиагностики и энзимопатологии.
6. Энзимотерапия. Ферменты как фарпрепараты.

Литература.

1. Биогическая химия. / Воронина Л.Н. и соавт. – Х.: Основа, 1999.

2.Маршалл В.Клиническая биохимия., 2000.

3.Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Биохимия человека.-Тернопіль 2003.

Зав. кафедрой биологической и

медицинской химии проф. Ерстенюк А.М.

Занятие №3

Тема: Фотосинтез. Обмен веществ в организме. Регуляция обмена веществ и стабилизация внутренней среды в организме.

Актуальность темы: Фотосинтез – циклический окислительно-восстановительный процесс, что происходит в хлоропластах зеленых листьев подвлиянием хлорофилла засчёт белков, жиров, углеводов и биологически активных веществ.

Обмен веществ – это совокупность всех химических превращений на молекулярном уровне, что протекают в клетках тканей и напрвлен на самовоспроизведение их структуры и сохранения стабильности внутренней среды, регуляция которого осуществляется под воздействием нейро-гуморальной системы.

Учебные цели:

Знать: как происходит синтез органических веществ и кумуляция солнечной энергии в процессе фотосинтеза и превращения белков, жиров, углеводов в организме с высвобождением энергии, что обеспечивает все жизненные процессы в организме.

Уметь: определять промежуточные продукты обмена в организме.

Самостоятельная внеаудиторная работа:

1. Перечислить общие этапы фотосинтеза в зеленых растениях.
2. Назвать все ферменты желудочно-кишечного тракта, что принимают участие в

переваривании белков, жиров, углеводов.

3. Назвать общие этапы внутренне-клеточного обмена метаболических процессов.

Контрольные вопросы

1. Пути превращения белков, жиров, углеводов в желудочно-кишечном тракте.
2. Внутриклеточный путь превращения аминокислот, глюкозы, жирных кислот.
3. Пищеварение нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте.
4. Превращение пуриновых и пиримидиновых основ. Подагра.
5. Фармпрепарати на основе азотных основ и лечения подагры.

Литература.

1. Биологическая химия. / Воронина Л.Н. и соавт. – Х.: Основа, 1999.

2.Маршалл В.Клиническая биохимия., 2000.

3.Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Биохимия человека.-Тернопіль 2003.

Зав. кафедрой биологической и

медицинской химии проф. Ерстенюк А.М.

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

_________ Соломчак Д.Б.

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лабораторных занятий с биохимии для студентов 3-го курса фармацевтического факультета

(заочная форма обучения) на осенний семестр 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема занятия
1.		Предмет и задачи биохимии. Структура и функция аминокислот, пептидов, белков, нуклеиновых кислот.
2.		Общая характеристика ферментов, их структурно-функциональная огранизация. Классификация и номенклатура ферментов. Медицинская энзимология: энзимодиагностика, энзипатология и энзимотерапия.
3.		Биохимия витаминов: структура, функция, применение.
4.		Биохимия гормонов: структура, функция, механизм действия, применение.
5.		Защита контрольных работ. Задание на следующий семестр.

Зав. кафедры биологической

и медицинской химии проф. Эрстенюк А.М.

Утверждаю

Декан факультета подготовки

иностранных граждан

_________ Соломчак Д.Б.

“___” ___________2012 г.

Календарно-тематический план лабораторных занятий с биохимии для студентов 3-го курса фармацевтического факультета

(заочная форма обучения) на весенний семестр 2012/2013 у.г.

№ п/п	Дата	Тема занятия
1.		Обмен веществ: общии пути обмена углеводов, липидов, белков.
2.		Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование.
3.		Биохимия крови и мочи.
4.		Фармацевтическая биохимия.
5.		Защита контрольных работ. Подготовка к екзамену.

Зав. кафедры биологической

и медицинской химии проф. Эрстенюк А.М

Занятие №1

Тема: Предмет и задания биохимии. Структура и функции аминокислот, белков, нуклеиновых кислот.

Актуальность темы: Биохимия является фундаментальной базой медико-биологической дисциплины в системе высшей сферы фармацевтического образования. Целью биохимии является формирование фундаментальных знаний структуры молекулярных компонентов организма человека их превращение и механизмы физиологических процессов для понимания действия лекарственных средств и дальнейшего изучения дисциплины – фармацевтической и токсикологической химии технологии изготовления лекарств, фармакологии и фармакотерапии.

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие органические средства, которые являются основой всех жизненных процессов в организме. Структурные компоненты их есть аминокислоты, состав которых определяет физико-химические свойства белковых молекул. Сложные белки в своем составе имеют ещё и небелковые компоненты, которые определяют их структуру и функцию. Методы открытия и анализа белковых молекул используются в клинической и фармацевтической практиках. Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК), как структурные компоненты нуклеопротеинов, отвечают за сохранение, передачу и реализацию генетической информации. В фармации используются препараты на основе аминокислот, пептидов, нуклеиновых кислот.

Учебные цели:

Знать: Структуру простых, сложных белков их классификацию. Химическое строение аминокислот и нуклеиновых кислот.

Уметь: Выучить и идентифицировать аминокислоты в биологических объектах. Выявить белки в биологических объектах и фармпрепаратах, разделять белковые фракции. Уметь определить структурные компоненты сложных белков и нуклеиновых кислот.

Самостоятельная внеаудиторная| работа:

1. Записать формулы 20-ти аминокислот, которые входят в состав белков. Разделить их на группы за физико-химическими свойствами радикалов.
2. Написать формулы тетрапептида, дать название.
3. Схематически изобразить α-спираль и β-структуру, показать связи, что их формируют.
4. Изобразить схематически тип химических связей в третичной структуре белка.
5. Заполнить таблицу за схемой:

Группа сложных белков	Отдельные представители и их функции	Не белковые части (строение, типы связей с белками)	Качественные реакции на структурные части

1. Строение нуклеиновых кислот: ДНК и РНК, их разница. Написать химическую структуру: а) азотистых основ, производных пурина и пиримидина; б) пентоз-рибоз и дезоксирибозы; в) мононуклеотидов –АМФ, дГМФ, дТМФ; г) динуклеотидов – АУ, дЦ, дГ.
2. Подготовить исходящие данные для оформления протоколов лабораторных работ.

Контрольные вопросы:

25. Предмет и задачи биохимии. Значение биохимии для медицины и фармации.

26. Правила работы в биохимической лаборатории.

27. Строение, физико-химические свойства и классификация аминокислот.

28. Строение и свойства пептидов. Биологическая активность природных пептидов.

29. Аминокислоты, пептиды и гидролизаты белков как фармпрепараты.

30. Цветные реакции на аимнокислоты и белки.

31. Хроматографический метод определения аминокислот.

32. Структура и уровень структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная).

33. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, растворимость, амфотерность, оптическая активность, коллоидно-осмотические свойства.

34. Реакции осаждения белков. Суть денатурации и высаливания.

35. Изоэлектрическая точка белковой молекулы.

36. Классификация белков. Представители простых белков.

37. Строение, физико-химические свойства и биологическая роль простых белков.

38. Методы выделения и очистки белков в технологии получения фармпрепаратов.

39. Представители сложных белков. Характеристика хромопротеинов и биологическая роль.

40. Общая характеристика фосфопротеинов и липопротеинов. Представители.

41. Общая характеристика гликопротеинов и протеогликанов.

42. Сложные белки как фармпрепараты.

Самостоятельная работа на занятии:

1.2. Осаждение концентрированными кислотами.

В 4 пробирки наливают по 1 мл кислот: в первую - концентрированной азотной кислоты; в другую - концентрированной серной кислоты; третью - 10% раствора трихлоруксусной кислоты, четвертую - 2% раствора сульфосалициловой кислоты. Осторожно по стенке в каждую пробирку наливают равный объём раствора белка. При добавлении избытка азотной, трихлоруксусной и сульфосалициловой кислот осадок не растворяется, а при добавлении избытка серной кислоты осадок растворяется.

1.3. Денатурация белков под влиянием высокой температуры.

Принцип метода. Большинство белков выпадают в осадок и денатуруются при температуре выше 50 – 55⁰С вследствие разрушения водневых и гидрофобных связей. Но некоторые белки, в составе которых много дисульфидных связей, стойких при высокой температуре, способны к ренатурации, не теряют своей структуры и функциональной активности после окончания действия высокой температуры (ферменты трипсин, рибонуклеаза).

Ход роботы. В пробирку помещают 1 мл раствора белка, нагревают и наблюдают за образованием осадка.

1.Разделения альбуминов и глобулинов методом высоливания.

Принцип метода. Обратное осаждение основано на дегидратации молекул белка с одновременной нейтрализацией их зарядов. При добавлении большого количества воды белок возвращается к предыдущему состоянию без потери своих свойств. Обратное осаждение белков происходит под влиянием концентрированных растворов сульфата аммония, солей щелочно-земельных металлов (высоливание) или спиртом, ацетоном при низких температурах. В зависимости от размеров зарядов и молекулярной массы белки осаждаю раствором солей разной концентрации, что можно использовать для разделения белков.

Ход работы. В пробирку наливают 2-3 мл сыроватки крови, добавляют равный объём насыщенного раствора сульфата аммония и перемешивают. В осадок выпадают глобулины (50% насыщенности раствора), которые имеют относительно большую молекулярную массу и небольшой заряд. Осадок фильтруют. К фильтрату, в котором остались альбумины добавляют кристаллический сульфат аммония до тех пор, пока соль перестанет растворятся и тогда выпадают в осадок альбумины (100% насыщения), которые имеют относительно не большую молекулярную массу и большой заряд. Осадок альбуминов фильтрируют. Фильтрат проверяют на отсутствие белков с помощью биуретовой реакции. Осадки альбуминов и глобулинов на фильтре разводят в 3-5 мл воды чтобы убедится что высоливание имеет обратный характер.

Практическое значение работы. Осаждение белков методом высаливания используется в фармацевтической практике для получения очищенных белковых препаратов, в том числе ферменты и гормоны. Таким высаливанием белки сыроватки крови позволяют разделить их на альбумины и глобулины для определения альбуминов-глобулинового коэффициента который может изменятся при разных патологических состояниях.

І. Выделение казаиногена из молока и его гидролиз.

Принцип метода. Выделение фосфопротеинов базируется на их свойствах выпадать в осадок в кислой среде.

Ход работы. Выделение казеиногена. К 4 мл молока доливают столько же дистилированой воды. Осаждают казеиноген с помощью добавления 2 капель концентрированной уксусной кислоты. Осадок казеиногена, что образовался, фильтрируют и промывают на фильтре дистилированой водою 2 раза и переносят в пробирку для гидролиза с обратным холодильником.

2. Гидролиз казеиногена. В пробирку с казеиногеном добавляют 4 мл 10 % раствора едкого натрия. Кипятят 15 мин. Охлаждают и после добавляют равный объём 01, % раствора карбоната натрия.

3. Выявление фосфора. В пробирку с 0,5 мл разведённого гидролизата казеиногена добавляют 1 каплю концентрированной азотной кислоты, а после обезцвечивания добавляют ещё 20 капель молибденого реактива. Кипятят и сразу охлаждают. На дне пробирки выпадает осадок желтого цвета фосфорномолибденово-кислого аммония.

ІІ. Бензидиновая проба на гем гемоглобинуа

Принцип метода. Гемоглобин состоит с 4-х субединиц, каждая с которых содержит белок глобин и простетичную группу - гем, который надаёт крови красного цвета. Выявление геминовой группы базируется на её способности окислять бензидин с помощью перекиси водорода, образуя соединение синего цвета, что постепенно переходит в красный.

Ход роботы: В пробирку добавляют 5 капель 1% раствора крови, 5 капель раствора бензидина, 2-3 капли Н₂О₂ и наблюдают за появлением синего цвета.

ІІІ. Специфические реакции на составные части нуклеиновых кислот.

После гидролиза дрожжей серной кислотой в гидролизате определяют составные части:

1. Биуретовая реакция на полипептиды. К 5 каплям гидролизата доливают 10 капель 10% раствора едкого натрия, затем 2 капли 1% раствора СиSО₄. Появляется розовая окраска.

Серебряная проба на пуриновые основания. К 10 капелям гидролизата добавляют сначала 10 капель концентрированного аммиака, а затем 10 капель 2 % -го раствора аммиачного серебра. При стоянии 3-5 мин. Появляется осадок коричневого цвета серебряных солей пуриновых оснований.

Качественная реакция на пентозы (Молиша). К 10 капелям гидролизата дрожжей добавляют 3 капли 1% спиртового раствора α-нафтола, перемешивают и по 20 капель концентрированной серной кислоты. Появляется розово-фиолетовая окраска.

Реакция на дезоксирибозу и рибозу. После прибавления к гидролизату дрожжей 20 капель 1% раствора дифениламина и кипячения на протяжении 15 мин. образуется сине-зеленая окраска.

Молибденовая проба на фосфорную кислоту. К 10 каплям гидролизата добавляют 20 капель молибденового реактива и кипятят. Образуется осадок лимонно-желтого цвета фосфорономолибденовокислого аммония.

ВЫВОДЫ:

ЛИТЕРАТУРА.

1. Конспект лекций.

2. Биологическая химия /Воронина Л.Н, и др. - X.; Основа, 1999. - 640 с.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М: Медицина, 1999. - 528 с.

Занятие № 2

Тема: Общая характеристика ферментов, их структура и функция. Классификация и номенклатура ферментов. Медицинская энзимология: энзимопатология, энзимодиагностика, энзитерапия.

Актуальность темы: ферментам как биологическим катализаторам принадлежит ведущая роль в обмене веществ, так и метаболизме лекарственных средств в организме. Нарушение структуры, физико-химических, каталитических свойств ферментов обусловливает развитие каталогических состояний. Знание способов регуляции активности путём применения активаторов или ингибиторов лежит в основании применения специфических фармпрепаратов.

Знание медицинской энзимологии необходимы для понимания роли ферментов в диагностики заболеваний развитию патологии при их дефиците, а также в использовании их как фарпрепаратов.

Учебные цели:

Знать: Структуру простых и сложных ферментов, механизм их каталогического действия, влияние активаторов и ингибиторов, а также знание для практического применения в энзимопатологии, энзимодиагностике, энзитерапии.

Уметь: Определять активность ферментов, влияние рН, активаторов и ингибиторов на их активность, специфичность действия, а также определение активности ферментов с клинико-диагностической целью и контролю качества фармпрепаратов.

Самостоятельная внеаудиторная| работа:

1. Привести примеры, доказывающие белковую природу ферментов.
2. Изобразить графически влияние температуры рН среды и концентрации субстрата на скорость ферментативных реакций.
3. Графически изобразить энергетический барьер химической реакции при отсутствии и наличии катализатора.
4. Охарактеризуйте действие ионов металлов соляной кислоты, малоновой кислоты, сульфаниламидных препаратов, фосфорорганических соединений, цианидов на активность ферментов за схемой: название фермента (группы ферментов) – эффект – механизм действия.
5. Изобразить схематически взаимодействие апостерических ферментов из позитивными эффектами.
6. Заполнить таблицу: номер и название класса ферментов основание подкласса и представители.
7. Дать определение единиц активности ферментов.
8. Навести примеры энзимопатологии, энзимодиагностики и энзимотерапии.

Контрольные вопросы:

Дата добавления: 2014-11-18