Шкала Альтгаузена 4 страница

Уметь: Определять активность ферментов тканевого дыхания и дать клинико-диагностическую оценку полученным результатам.

Самостоятельная позааудиторная работа:

1. Записать схему дыхательной цепи и показать пункты сопряжения из синтезом АТФ.

2. Написать формулы АТФ, НАД, ФАД, Ко<3.

3. Указать на схеме действия ингибиторов тканевого дыхания и объяснить механизм действия разъединения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

4. Изложить суть теории Д. Митчелла. Написать схему образования электрохимического потенциала митохондриях та действие фермента АТФ-синтетазы.

5. Написать и объяснить схему микросомального окисления.

6. Объяснить механизм развития гипертермии в организме, а также механизм действия жаропонижающих фармпрепаратов.

Контрольные вопросы:

1. Краткая история развития учения о биологическом окислении.

2. Современное объяснение механизма тканевого дыхания.

3. Строение и механизм действия дыхательной цепи.

4. Структура никотинамидных и флавиновых дегидрогеназ, убихинона, цитохромов.

5. Спряженное дыхание и окислительное фосфорилирование.

6. Основные положения хемоосмотической теории механизма окислительного фосфорилирования.

7. Ингибиторы тканевого дыхания, их использование как фармпрепаратов.

8. Микросомальное окисление.

9. Свободно-радикальное окисление. Прооксидантная и антиоксидантная система окисления.

Самостоятельная работа на занятии

1. Определения активности сукцинатдегидрогеназы митохондрий.
Сукцинатдегидрогеназа - железофлавопротеин, катализирующий

окисление (дегидрование) янтарной кислоты в фумаровую. Коферментом служит флавинадениндинуклеотид(ФАД). Активность фермента зависит от наличия в ней свободных сульфгидрильных групп и атомов железа.

Принцип метода: Метод базируется на выявлении обесцвечивания 2,6-дихлорфенолиндофенолу (синего цвета) в реакции с янтарной кислотой в присутствии фермента сукцинатдегидрогеназы, полученного из экстракта мышечной ткани за счет отнятия водорода. Конкурентное ингибирование активности этого фермента вызывает малоновая кислота.

Ход роботы: Готовят гомогенизат мышечной ткани высушивают на фильтровальной бумаге, после растирания мышцы в фарфоровой ступке с небольшим количеством воды.

В три пробирки наливают по 3 мл фосфатного буфера (рН=7) и помещают 0,1 г гомогенизата мышц. Затем в опытную пробирку добавляют 5 капель 3% раствора янтарной кислоты и для нейтрализации 5 капель 0,1н раствора №ОН, а в контрольную пробирку - 10 капель воды. В третью пробирку добавляют 5 капель 3% раствора малоновой кислоты, 5 капель 3% раствора янтарной кислоты и 5 капель 0,1н раствора №ОН. Пробы ставят в термостат на 40 минут. Отмечают обесцвечивание раствора в первой пробирке и сравнивают с контролем (синий цвет), а также с третей пробиркой, где находится конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы - малоновая кислота. Активность сукцинатдегидрогеназы отределяется по времени наступления обесцвечивания.

2. Определения активности катал азы.

Фермент каталаза (Н₂0₂-оксидоредуктазы) находится в большом количестве в эритроцитах и печени, расщепляет перекись водорода на кислород и воду:

2Н₂0₂ ->0₂+2Н₂0.

Принцип метода: Активность каталазы крови определяют по количеству Н₂0₂, расщепленного каталазой. Активность выражают с помощью каталазного числа.

Каталазным числом называется количество милиграммов перекиси водорода, которое расщепляет 1мкл крови.

2 КМп0₄+ 5Н₂0₂ + 3 Н₂80₄ = К₂80₄ + 2Мп80₄ + 8Н₂0 + 50₂

Количество расщепленного Н₂0₂ оценивают по разнице количества КМп0₄ использованного на титрование до и после действия катал азы.

Показателем каталазы называют отношение показателей каталазного числа к числу количества эритроцитов в 1 мкл крови.

Ход роботы: Разведенную кровь (1:1000) наливают по 1мл в две колбы и добавляют по 7 мл дистиллированной воды. У исследуемую пробу доливают 2 мл 1% раствора Н₂0₂, а в контрольную - 5 мл 10% раствора Н₂80₄ (ингибитор каталазы). Оставляют на 30 минут при комнатной температуре. Затем в опытную колбу доливают 5 мл 10% раствора Н₂80₄ (блокирует дейсвие каталазы), а в контрольную - 2 мл 1% раствора Н₂0₂. Содержание в каждой колбе титруют 0,1н раствором КМп0₄ до розовой окраски.

Рассчитывают каталазное число:

КЧ = (А-В)*1,7;

А - количество мл КМп0₄, которое пошло на титрование контрольной пробы;

В - количество мл КМп0₄, которое пошло на титрование опытной пробы.

Разницу умножаем на 1,7, так как 1 моль/л Н₂0₂= 17г, а 0,1н раствор == 1,7моль/л (1,7мг) Н₂0₂. Получаем результат - количество мг Н₂0₂, которое расщепляет 1мкл пробы.

Литература

1. Конспект лекций.

2. Биологическая химия - Воронин Л,Н., 1999.

3. Биологическая химия - Березов Т.Т. - М.: Медицина - 2001.

ЗАНЯТИЕ 7

Тема: Биохимия крови и мочи

Актуальность темы: Кровь - специализированная жидкая ткань, которая объединяет метаболические процессы разных частей тела в целосною систему и поддерживает постоянность ее склада. Биохимический анализ крови и мочи шыроко используется для диагностики заболеваний и контролю еффективности лечения. Поэтому понимание функции как крови так и почек дает важную информацию о состояние стабильности гомеостаза организма.

Учебные цели:

Знать: Основные функции крови и почек, физико-химические функции и химический состав крови и мочи в норме и при патологии. Знать лекарственные препараты, которые получают из крови.

Уметь: Определять содержание белка и его фракции сыроватки крови, а также определять патологические компоненты мочи.

Самостоятельная позааудиторная робота

1. Составить таблицу «Необходимые биохимические показатели крови и мочи», использывая таблицы из пособников по биохимии.

2. Пересчитать паталогические компоненты мочи и указать причины их появления.

3. Подготовить выходные данные для оформления протокола лабораторной роботы.

Контрольные вопросы

1. Основные функции крови.

2. Физико-химические свойства крови. Буферные системы крови и механизм их действия.

3. Белковый состав крови. Гипо-, гипер-, дис- и парапротеинемии.

4. Ферменты сыворотки крови, их происхождение и характеристика индикаторных, секреторных и экскреторных ферментов. Диагностическое значение анализа активности ферментов крови.

5. Небелковые азотистые и безазотистые компоненты крови.

6. Сворачивание крови. Фармпрепараты: антикоагулянты и тромболитины.

7. Кровь как источник лекарственных препаратов.

8. Функциональная биохимия почек.

9. Роль почек в регуляции и водно-солевом обмене и кровяном давлении. Ренин - ангиотензин - альдостероновая система.

10.Механизм образования мочи. Процессы фильтрации, реасорбции и секреции.

11.Химический состав мочи в норме и при патологии.

12.Клинико-диагностическое значение биохимического исследования крови и мочи.

Самостоятельная робота на занятие

1. Опредиление содержания белка в сыворотке крови биуретовым и рефрактометрическим методом.

2. Каждый студент индивидуально анализирует отдельную пробу мочи, оформляет и защищает протокол.

Обьем исследования:

1. физико-химические свойства - цвет, плотность, запах, рН;

2. качественные реакции на белок, глюкозу, кетоновые тела, кровяные пигменты;

3. количественное исследование глюкозы и белка.

1. Опедиление содержимости белка биуретовым методом.

Принцип метода: измерение интенсивности цвета, который получается привзаимодействии пептидных связей белка с сульфатом меди в щелочной среде. Интенсивность цвета опредиляют при помощи фотоэлектроколориметра.

Ход роботы: В первую пробирку наливают 0,1 мл сыворотки крови, во вторую стандартного раствора белка, в третью 0,1 мл 0,9% раствора хлорида натрия. Во все пробирки наливают по 0,5 мл биуретового реактива, перемешивают и через 30 мин. Опредиляют екстинцию при помощи ФЕКа в кюветах 10 мм при красном светофильтре (750 нм) контрольного раствора. Расчоты проводять за формулой

АхВ

х =------,

С

х - наявность белка в исследувальной пробе, г/л; А - екстинция сыровотки крови; В - концентрация белка в стандартном растворе, г/л; С - екстинция стандартного раствора белка.

2. Опредиление содержимости белка рефрактометрическим методом.

Принцип метода. Метод основан на опредилении показателя заломления

раствора белка. Известно, что луч света, проходящий з одной среды в другую,

заламывается. Отношение синуса угла падения и синуса угла заламывания есть

постоянной величиной и называется показателем заламывания:

sin а

----- = п

sin р

Заломления сыроватки крови зависит от наявности белка в ней, другие составные части мало влияют на степень рефракции.

Ход роботы. Сначала устанавливают нулевую точку путем опредиления показателя заломления дистиллированной воды. Для этого при помощи зеркала направляют луч света на шкалу и рефрактометрическую камеру и пипеткой наносят на нижную призму 1-2 капли дистилированной води. Закрывают рефрактометрическую камеру и маховином светотени вводят в центр перекрестка окуляр. После этого рефрактрометрическую камеру открывают, вытирают воду марлей или фильтровальной бумагой и наносят на призму 1-2 капли исследуемой сыроватки крови. Закрывают камеру и наблюдают в окуляр смещения линии светотени. Опять устанавливают линию светотени в центр перекрестка окуляра. По шкале определяют показатель преломления и, пользуясь таблицей, определяют содержимость белка в сыроватке.

3. Качественная реакция на белок.

Моча здорового человека практически не имеет белка. Ее следы, что есть в моче, простыми реакциями не выявляют. При некоторых заболеваниях с мочой может выдилятся значительное количество белка, что носит название протеинурии или альбуминурии.

Различают настоящую альбуминурию и ненастоящую. При настоящей или почечной альбуминурией белки сыроватки крови попадают в мочу через почки. Ненастоящая протениурия наблюдается при попадании в мочу слизи, крови, гною не з почек, а с мочевыводных путей.

Для определения белка в моче используют реакцию с помощью азотной и сульфосалициловой кислот, последняя очень чувствительная.

Клинико-диагностическое значение: белок появляется в моче при нефрите в случаях сердечной декомпенсации при некоторых формах повышенного давления та, иногда, при беременности.

4. Количественное опредиление белка методом Робертса-Стольникова.
Принцип метода: метод основан на емперически встановленому факту, что

при наслаивании мочи на азотистую кислоту, наблюдаются стойки помутнения в виде кольца на границе двох жидкостей между 2-3 мин при наличие в моче 0,033 г/л белка. Используют разные разведения мочи, выбирая такое, которое дает образование белого кольца через 2-3 мин.

Ход роботы: предварительно с помощю качественных реакций определяют наличие белка в моче. Для этого используют очень густительную реакцию с сульфосалициловой кислотой: в пробирку помещают 1 мл мочи + 3 капли 20% раствора сульфосалициловой кислоты. При наличии белка в моче образуется белый осадок.

Для определения количества Белка необходимо зделать розведение мочи. В 5 пробирок наливают по 2 мл дистилированой воды. В первую + 2 мл исследуемой мочи. Содержание этой пробирки перемешивают и 2 мл смеси переносять во вторую пробирку, с которой - в третью и т.д.т.п., из последней пробирки 2 мл смеси выливают. Получают разведение мочи в 2-, 4-, 8-, 16-, 32 раза Каждую пробирку разбавленной мочи осторожно наслаивают на азотную кислоту, 1 мл которой помещают в пробирку. Исследуют при которым разбавлении появляется белое кольцо между 2-3 мин. Для расчета содержания белка в мочи 0,033 г/л перемножают на степень разбавления мочи в пробирке, где образовалось белое кольцо между 2-3 мин.

5. качественное и количественное опредиление наличия глюкозы в моче.

С мочой здорового человека за 1 сутку выделяется до 0,02% глюкозы, которая не опредиляется обычными методами. По-этому можно считать, что практически с мочей глюкоза не выделяется. Это явление тесно связано с существованием почечного порога. Почечный порог это та максимальная концентрация глюкозы, которая полностью реабсорбируется в почечных канальцах назад в кровь. В норме почечный порог становит 8-10 ммоль/л. Появление глюкозы в моче называется глюкозоурией. Причинами могут быть:

- гипергликемии, уровень которых привыкает почечный порог;

- заболевание почек, что связано с нарушением реабсорбции глюкозы в почечных канальцах.

Качественные реакции основаны на редуцирующих свойствах глюкозы, как окислители берут вещества которые при востановлении образуют цветные растворы. Они называются пробами Феринга, Тромера, Ниландера. Эти реакции не специфически, потому-что ряд физиологических и патологических ингредиентов и некоторых лекарственных веществ имеют восстановительные свойства.

5.1. Унифицорованый метод определения глюкозы в моче с помощью
индикаторных полосок - «Глюкотест».

Принцип метода: метод основан на специфическом окислении глюкозы ферментом глюкозооксидазой к глюконовой кислоты в присутствии молекулярного кислорода. Смена цвета красителя свидетельствует о наличии глюкозы в моче.

Реактивная полоска «глюкотест» - это полоска бумаги (0,5x0,5), которая имеет поперечную полоску бледо-жолтого цвета, насыщенную раствором ферментов, о-толуидином, цытратным буфером, желатиной и жолтым красителем - аурамином. Аурамин меняет свою окраску от жолтого к темно-синему при наличии в моче глюкозы больше 2%.

С помощью глюкотесту можна опредилять глюкозу в моче и ее концентрацию. Этот метод имеет высокую специфичность и позволяет опредилить в моче концентрацию глюкозы от 0,03 до 0,5% и выше.

Ход роботы: полоску «глюкотесту» опускают в свежесобранную мочу. После этого быстро ее вынимают и на 2 мин оставляют на пластмассовой пластинке. Потом сравнивают смену цвета полоски на бумаге с цветной шкалой, которая есть в комплекте. Содержание глюкозы в моче определяют по наиболее совпадающему со шкалой цвета полоски.

5.2. Количественное определение содержания глюкозы в моче методом
Альтгаузера.

Принцип метода: моча которая содержит сахар при кипячении с щелочным раствором, становится разных оттенков коричневого цвета. Продуктами реакции есть молочная кислота и гуминовые вещества.

Ход работы: 4-5 мл мочи смешивают в пробирке с 1 мл 10% №ОН (КОН); кипятят 1 мин и оставляют на 10 мин в штативе. При наличии сахара в пробирке образуется один з оттенков стандартной шкалы Альтгаузена.

Шкала Альтгаузена

Готовят изначальный стандартный раствор. Для этого к мочи, которая не содержит сахара додают глюкозу в расчете, чтоб ее концентрация становила 4%. С этого раствора при разведении мочи, которая не содержит сахара, готовят раствоы различной концентрации за схемой:

№	Выходной	Моча, которая не	Получонная
пробирки	стандартный раствор,	содержит сахар, мл	концентрация сахара
	мл		в моче, %
	0,5	3,5	0,5
	1,0	3,0	1,0
	1,5	2,5	1,5
	2,0	2,0	2,0
	2,5	1,5	2,5
	3,0	1,0	3,0
	3,5	0,5	3,5

К всем пробиркам добавляют по 1 мл 10% №ОН и кипятят.

Клинико-диагностическое значение: гл икозурия может встречатся при сахарному диабете, гострых воспалительных заболеваниях поджелудочной залозы, синдроме Шуенка-Кущенга, при заболеваниях печени. В следствии нарушения синтеза гликогену,воспалительных процессах почек, беременности.

6. Бензидиновая проба на гем гемоглобина.

Принцип метода: гемоглобин состоит из 4 субодиниц, каждая из которых содержит белок глобин и простетическую группу гемм, который надает крови красного цвета. Выявления геминовой группы основано на ее свойстве окислять бензидин с помощю перекису водорода, образуя вещество синего цвета, что может постепенно переходить в красний. Эта очень чуствительная реакция используется даже для выявления минимальных киличеств крови. В биологических жидкостях.

Ход роботы: в пробирку помещают 1% раствор крови, 5 капель раствора бензидина, 2-3 капли перекису водовода и наблюдают за наличием синего цвета.

Литература

1. Конспект лекций.

2. Биологическая химия - Воронин Л,Н., 1999.

3. Биологическая химия - Березов Т.Т. - М: Медицина - 2001.

ЗАНЯТИЕ 8

Тема: Фармацевтическая биохимия.

Актуальность темы: Знание процессов метаболизма ' лекарственных препаратов используется для решения задач фармакологии, фармацевтической химии, технологии лекарств. Результаты и обобщении фармацевтической биохимии является фундаментальной основой, на базе которой развивается научная и рациональная фармакотерапия заболеваний та фармакопрофилактика. Изучения метаболизма лекарств в органах и тканях организма (биотрансформация лекарств) разрешают разработать эффективную медикаментозную терапию, создавать новые лекарственные препараты и понимать механизмы их действия.

Учебные цели:

Знать: Стадии метаболизма лекарств, их фармакологическую активность, реакции конъюгации та метаболиты. Фазы конъюгации ксенобиотиков.

Уметь: Определять биологическую доступность (БД) лекарственных препаратов и дать им фармакологическую оценку. Сформировать знания о всасывании, распределении, биотрансформации выведении лекарств и их метаболитов из организма.

Самостоятельная позааудиторная работа:

1. Перечислить и охарактеризовать стадии метаболизма лекарственных препаратов.

2. Охарактеризовать системы микросомального окисления.

3. Написать реакции С-гидроксилирования бутамида, бензола, ТЧ-гидроксилирования сульфаниламида, дезалкилирование фенацетина, восстановления нитробензола, гидролиза ипрониазида.

4. Охарактеризовать процессы конъюгации и написать реакции:

а) салициловой кислоты с глюкороновой;

б) метелирование изониазида;

в) ацетилирование сульфаниламида;

г) ПАСК с глицином.

Контрольные вопросы:

1. Предмет и задачи фармацевтической биохимии, значение ее для биофармации, фармакологии, медицины и токсикологии.

2. Биогенные лекарственные вещества и чужеродные лекарства (ксенобиотики).

3. Стадии метаболизма лекарственных препаратов:

а) энтеральный обмен в ЖКТ;

б) транспорт лекарственных веществ через мембраны;

в) транспорт лекарственных препаратов кровью, связывание е
белками;

г) тканевое распределение лекарств - венных препаратов;

д) внутриклеточный метаболизм лекарств (реакции
биотрансформации);

е) выведения из организма лекарств и их метаболитов.

4. Влияние метаболизма лекарств на их фармакологическую активность.

5. Реакции первой фазы метаболизма лекарств.

6. Гидроксилирование лекарственных средств у процессе микросомального окисления. Характеристика ферментативной системы и механизма реакций.

7. Интенсивность метаболизма лекарств как фактор индивидуальной чувствительности организма до их действия.

8. Процессы конъюгации лекарственных веществ та их метаболитов. Образование глюкуронидов, сульфатная, метальная, ацетатная пептидная коньюгация.

9. Фармакокинетика, определение и оценка фармакокинетических
показателей (биохиической доступности - БД и периода полувыведения -
Т_ш).

Самостоятельная работа на занятии

1. Определения гидроксилазной активности печени. Принцип метода: Метод базируется на определении содержания 4-аминофенола, который образуется при гидроксилировании анилина в монооксигеназной цепи микросом. При взаимодействии 4-аминофенола с фенолом у присутствии карбоната натрия образуется синий индофенольный комплекс.

Ход работы: Из печени путем дифференциального центрифугирования получают суспензию микросом, в которой биуретовым методом определяют белок.

В две пробирки (опытная и контрольная проба) вносят по 0,4мл трис-НС1 буфера (рН=7,4), 0,4мл 0,16 М раствора хлоида магния, 0,1мл суспензии микросом, 0,2мл 0,03 М раствора НАДФ-Н и 0,15мл 0,03% раствора анилина. Обе пробирки помещают в термостат на 20 мин при 37°С. Затем реакцию останавливают прибавлением 0,5мл 15% раствора ТХУ. В опытную пробирку вносят 0,5мл 10% раствора карбоната натрия и 1,5 мл 2% раствора фенола, а в контрольную - 2мл дистилированы воды и смешивют. Через 10 мин контролируют опытную пробирку против контрольной на ФЭКу при 30 нм (красный светофильтр) у кюветах толщиной 10мм.

Расчет проводят за формулою:

X=A*V/20m,

где X - гидроксилазная активность нмоль/мин*мг белка;

А - концентрация аминофенола в пробе, найдется по калибровочному графику, нмоль; V - объем пробы, равный 1,75мл; 20 - час интубации, мин; m - содержание белка в пробе (приблизительно 2-4мг/0,1мл суспензии микросом).

2. Определение биологической доступности (БД) сульфаниламидов. Для оценки качества лекарств есть биологическая доступность (БД), которая определяется относительным количеством вещества (из дозы введения

виде лекарственной формы), что поступает в кров и взаимодействует с тканевыми рецепторами.

БД зависит от химического строения вещества, технологии приготовления лекарственной формы и способности вещества освобождаются из лекарственной формы, степени адсорбции вещества при энтеральном введение с пищевого канала в кровь, скорости транспорта при парентеральном введение, скорости биотрансформации. Наивысшая БД достигается путем внутрисосудистого введения лекарственных средств (для сравнения принимается за 100%).

Практическое значение работы:

Анализ результатов определение БД после одноразового введение лекарственного препарата разрешает определить картины фармакокинетики препарата в организме, установить время достижения пика Концентрации длительности нахождения в организме. Изучение БД необходимо для сравнения оценки качества нескольких лекарственных форм одного и того же лекарственного средства, технологии производства, контроля стабильности в процессе сохранения.

Принцип метода: метод определения БД сульфаниламидов базируется на определении вещества в крови после одноразового введение на протяжении определенного времени и построении фармацевтической кривой (концентрация - время).

Определение концентрации сульфаниламида выполняется колориметрическим методом за интенсивностью окраски комплекса диазотованого сульфаниламида с резорцином.

Ход роботы: Для исследования берут 2 кролика одинаковых по весу и возрасту. Одному кролику перорально вводят порошок норсульфазола, второму - сульфадиметоксина в дозе 0,2 г на кг веса в виде суспензии в 3 мл воды. Через 1,2,3,4,5,6 часов, 20,26 часов (второго дня) в разных студенческих группах анализируют кровь кроликов на содержание сульфаниламидов. Для этого в центрифужные пробирки вносят 3.8 мл воды дистиллированной и 0,2 мл крови, забранной с ушной вены кролика, смешивают и оставляют на 2-3 минуты для полного гемолиза. Для осаждения белков добавляют 1мл 15% раствора ТХУ, центрифугируют 10 минут при 6000 об/мин. В другие пробирки наливают 2,5 мл центрифугата, 0,1 мл 15% свежеприготовленного раствора нитрата натрия, перемешивают. Параллельно готовят контрольную пробу, в которую вместо центрифугата дают воду. Через 10 минут к пробам добавляют 1,5 мл насыщенного раствора ацетата натрия и 0,25 мл 0,5% раствора резорцина, перемешивают и оставляют на 15 минут. Затем пробы фотометрируют на ФЭКе (синий светофильтр) в кюветах толщиной 10 мл против контрольной пробы.

Расчет:

2,5 -0,2

где X - концентрация сульфаниламида в крови, мкг/мл;

С - количество сульфаниламидов за калибровочным графиком; 5 - объем центрифугата, мл;

1 - количество крови, на которое проводят расчет, мл; 0,2 - количество крови взятой для исследования, мл.

Литература

1. Конспект лекций.

2. Биологическая химия - Воронин Л,Н., 1999.

3. Биологическая химия - Березов Т.Т. - М: Медицина - 2001.

Контрольная работа №1.

1.1.4. Биохимия. Разделы биохимии.

1.2.9. Дайте характеристику первичной структуре белка. Написать тетрапептид, что состоит из цистеина, лизина, фенилаланина и аргинина. Указать знак заряде этого пептида при физиологических рН. Какие качественные реакции дает написанный Вами пептид.

1.3.3. Охарактеризуйте структуры хромопротеинов: гемоглобина и миоглобина.

1.4.2. Что общего и чем отличаются ферменты от катализаторов небелковой природы.

1.5.1. Общие понятия про витамины. Классификация их и современная номенклатура.

1.6.2. Объясните общие механизмы регулирующего действия гормонов на клетки, влияние на мембранные процессы, активность и синтез ферментов.

Контрольная работа №2.

1.1.5. Взаимосвязь биохимии с другими науками и фармацией.

1.2.11. Дайте характеристику третичной структуре белка. Какие внутримолекулярные взаимодействия обусловливают формирование третичной структуры? Охарактеризуйте третичною структуру глобулярных и фибриллярных белков.

1.3.14. Написать тетра нуклеотид, что содержит все основания, кроме тимина и углеводный компонент рибозу. Какой тип нуклеиновых кислот может быть сформирован с этих нуклеотидов? Какая биологическая роль этой нуклеиновой кислоты?

1.4.5. Что такое изоферменты? Их роль в функционировании ферментов.

1.5.4. Написать структурные формулы витаминов: филохинона и пиридоксина. Охарактеризуйте симптомы их авитаминозов и биологическую роль. Препараты этих витаминов.

1.6.9. Напишите структурные формулы мужских половых гормонов. Укажите их биологическую роль. Фармпрепараты мужских половых гормонов.

Контрольная работа №3.

1.1.16. Роль биохимии в развитии молекулярно-генетических механизмов патогенеза болезней.

1.2.10. Дайте характеристику вторичной структуры белковой молекулы. Какие связи участвуют в ее образовании? Охарактеризуйте α-спираль и β-структуру.

1.3.12. Напишите тетрануклеотид ДНК. Укажите отличие в его строении от аналогичного фрагмента РНК. Опишите уровни организации ДНК.

1.4.7. Охарактеризуйте основные стадии ферментативного катализа.

1.5.5. Составьте таблицу за следующей схемой:

№ п/п	Название витамина	Химическая структура	Биохимические функции	Проявление недостаточности	Препараты, что его содержат
1.

Дайте ответы в этой таблице для витаминов: Е и РР?

1.6.4. Охарактеризуйте химическую структуру гормона паращитовидных желез; укажите его связь с кальцитонином у регуляции фосфорно-кальциего обмена. Симптомы нарушения функции паращитовидных желез.

Контрольная работа №4.

1.1.7. Статическая, динамическая и функциональная биохимии.

1.2.8. Охарактеризуйте структуру пептидной связи. Какими методами можно определить эту связь в молекуле белка? Напишите тетрапептид что состоит из аланина, гистидина, лизина и глутаминовой кислоты. Дайте ему название.

1.3.7. Охарактеризуйте состав и свойства липопротеидов; укажите их значение в построение функции мембран. Приведите классификацию липопротеидов плазмы крови и укажите их значение.

1.4.11. Что такое аллостерический центр фермента? Его роль в регуляции активности ферментов. Какие вещества могут выступать в роли аллостерических эффекторов.

Дата добавления: 2014-11-18