БИОХИМИЯ 1 страница

С. С. Михайлов

Спортивная

!____________________________ Ju__________________ ^

УДК 577.1 ББК 28.072 М69

Рецензенты:

Розенгарт Е.В. — доктор биологических наук, профессор Санкт- Петербургской государственной академии физи­ческой культуры им. П. Ф. Лесгафта; Волков Н.И. — доктор биологических наук, профессор Российского государственного университета физической культу­ры, спорта и туризма

Михайлов С.С.

М69 Спортивная биохимия: Учебник для вузов и колледжей физичес­кой культуры. - 2-е изд., доп. - М.: Советский спорт, 2004. - 220 е.: ил.

ISBN 5-85009-876-3

Учебник написан в соответствии с Государственным образователь­ным стандартом по биохимии для вузов физической культуры. В первой части учебника описаны строение и свойства главных классов органичес­ких соединений организма, рассмотрены основные метаболические про­цессы, дана биохимическая характеристика крови и мочи. Во второй части учебника всесторонне освещены биохимические аспекты мышеч­ной деятельности, рассмотрены молекулярные основы двигательных ка­честв спортсмена, адаптации организма к физическим нагрузкам и за­тронута проблема питания спортсменов.

Предназначен для студентов дневной и заочной форм обучения высших и средних специальных учебных заведений физической куль­туры.

УДК 577.1 ББК 28.072

ISBN 5-85009-876-3 © Михайлов С.С., 2002

© Михайлов С.С., 2004 © Оформление. ФГУП «Издательство "Советский спорт"», 2004

ВВЕДЕНИЕ

Биохимия изучает в самом общем виде химическую сторону жизни.

Обычно выделяют три главные задачи, стоящие перед этой научной дисциплиной:

1. Изучение химического состава живого организма, строения и свойств молекул, из которых он состоит.

2. Изучение обмена веществ, т. е. химических превращений, кото­рым подвергаются входящие в организм молекулы (раздел биохимии, решающий эти задачи, называется «Общая биохимия»).

3. Изучение особенностей химического состава и обмена веществ отдельных представителей живого мира (например, у микробов, расте­ний, животных), изучение химического состава и обмена веществ при различных заболеваниях и при поступлении в организм экзогенных веществ (ядов, лекарственных средств). К этой задаче также относится изучение влияния на организм разнообразных физических нагрузок, в том числе применяемых в спорте.

В целом раздел биохимии, занимающийся решением третьей задачи, называется «Функциональная, или частная, биохимия».

Направлением функциональной биохимии, исследующим влияние физических упражнений на организм спортсмена, является «Спортив­ная биохимия».

Биохимия как учебная дисциплина играет важную роль в подготов­ке специалистов в области физической культуры. Это положение мож­но обосновать следующим:

• Специалист в области физической культуры обязан в полной ме­ре знать устройство объекта своей профессиональной деятельности, т. е. человека, должен иметь представление о химическом строении ор­ганизма и о химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельно­сти.

• Тренер и преподаватель физического воспитания должны знать особенности обмена веществ во время физической работы и отдыха, использовать эти закономерности для рационального построения тре­нировочного процесса, для установления оптимальных сроков восста­новления.

• Используя простейшие биохимические исследования, тренер и преподаватель физвоспитания должны уметь оценить соответствие фи-

Часть 1

ОБЩАЯ БИОХИМИЯ [1]

ГЛАВА 1 ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА ОРГАНИЗМА"

Организм человека имеет следующий химический состав: вода - 60-65%, органические соединения - 30-32%, минеральные вещест­ва - 4%.

Наибольшее значение для живых организмов имеют органические соединения. Важнейшими классами органических соединений, входя­щих в живые организмы, являются белки, нуклеиновые кислоты, уг­леводы и липиды.

БЕЛКИ

Белки выполняют в организме очень важные функции. К ним в пер­вую очередь следует отнести: структурную, каталитическую, сократи­тельную, транспортную, регуляторную, защитную, а также энергетиче­скую. На долю белков в среднем приходится 1/6 часть от массы тела человека.

По строению белки - это высокомолекулярные азотсодержащие со­единения, состоящие из аминокислот. В состав белковых молекул мо­гут входить десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения, содержат лишь 20 видов амино­
кислот Строение 20 разновидностей аминокислот, входящих во все бедаи, можно отразить следующей формулой:

r

........ i

H-C-nh₂

У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть мо­лекулы, содержащую амино- и карбоксильную группы (выделена пунк­тирной рамкой). Другая же часть молекулы, обозначенная как радикал (R), у каждой из 20 аминокислот имеет специфическое строение, и аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами. (Класси­фикация, формулы и некоторые свойства аминокислот приведены в приложении 1.)

Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, обра­зуют длинные неразветвленные цепи - полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной амино­кислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды:

H, CH-COOH

r₁ r₂ nh₂-ch-cooh +nh₂-ch-cooh __ _

-н₂о

	■о	н:
nh2 -сн	—;с	—n —i

Пешидная связь

Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты.

В состав белковой молекулы входит один или несколько полипептидов.

Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные, водородные, ионные и другие связи.

Эти химические связи могут возникать между остатками аминокис­лот, которые входят в разные участки одного и того же полипептида или же находятся в разных полипептидах, но обязательно пространст­венно сближены. В первом случае благодаря таким связям полипеп­тидная цепь принимает определенную пространственную форму. Во втором случае с помощью непептидных связей полипептиды объеди­няются в белковую молекулу.

В итоге молекула белка является объемным, трехмерным образова­нием, имеющим определенную пространственную форму. Для удобства рассмотрения пространственного строения молекулы белка условно выделяют четыре уровня ее структурной организации.

Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой и представляет собой последова­тельность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Фикси­руется эта структура прочными пептидными связями. Другими слова­ми, первичная структура характеризует химическое строение полипеп­тидов, образующих белковую молекулу. Каждый индивидуальный бе­лок имеет уникальную первичную структуру.

Второй уровень пространственной организации - вторичная структура - описывает пространственную форму полипептидных це­пей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различ­ными нековалентными связями.

Третий уровень пространственной организации - третичная струк­тура - отражает пространственную форму вторичной структуры. На­пример, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может укладываться в пространстве в виде глобулы, т. е. имеет шаровидную или яйцевидную форму. Стабилизируется третичная структура слабы­ми нековалентными связами, а также дисульфидными связями и поэто­му является самой неустойчивой структурой.

Пространственная форма всей белковой молекулы получила назва­ние конформация. Поскольку в молекуле белка наряду с прочными ковалентными связями имеются еще менее прочные (нековалентные) связи, то его конформация характеризуется нестабильностью и может легко изменяться. Изменение пространственной формы белка влияет на его биологические функции. Конформация, находясь в которой бе­лок обладает биологической активностью, называется нативной. Лю­бые воздействия на белок, приводящие к нарушению этой конформа- ции, сопровождаются частичной или полной утратой белком его биоло­гических свойств. Изменение конформации в небольших пределах об­ратимо и является одним из механизмов регуляции биологических функций белков в организме.

Четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Чет­вертичная структура - это сложное надмолекулярное образование, со­стоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первич­ную, вторичную и третичную структуры. Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех субъединиц двух типов (а и Р) и имеет строение а₂рг- Ассоциация субъединиц в четвертичную структуру приводит к возникновению нового биологического свойства, отсутствующего у свободных субъединиц. Например, формирование четвертичной структуры в ряде случаев сопровождается появлением каталитической активности, которой нет у отдельных субъединиц.

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет сла­бых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустой­чива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциа­ция четвертичной структуры является еще одним механизмом регуля­ции биологических функций белков.

Из всех структур белка кодируется только первичная. За счет ин­формации, заключенной в молекуле ДНК, синтезируются полипептид­ные цепи (первичная структура). Высшие структуры (вторичная, тре­тичная, четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов.

Классификация белков

Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобули­ны, гистоны, белки опорных тканей. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, еще имеется неаминокислотная часть, назы­ваемая простетической группой. В зависимости от строения про- стетической группы выделяют такие сложные белки, как фосфопро- теиды (содержат в качестве простетической группы фосфорную ки­слоту), нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), глико- протеиды (содержат углевод), липопротеиды (содержат липоид), хромопротеиды (содержат окрашенную простетическую группу) и др.

Возможна и другая классификация белков, вытекающая из их про­странственной формы. В этом случае белки разделяются на два боль­ших класса: глобулярные и фибриллярные.

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсо­идную форму. Примером таких белков являются альбумины и глобу­лины плазмы крови.

Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы, у которых длина значительно превышает их диаметр. К таким бел­кам прежде всего необходимо отнести коллаген - самый распро­страненный белок у человека и высших животных, на долю которо­го приходится 25-30% от общего количества белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Этот бе­лок широко распространен в организме, он входит в состав соедини­тельной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, стенках со­судов, мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних орга­нах.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

По своему строению нуклеиновые кислоты являются полинуклео- тидами, состоящими из очень большого количества мононуклеотидов (нуклеотидов). Любой нуклеотид обязательно включает в себя азоти­стое основание (циклическое соединение, содержащее атомы азота и обладающее щелочными свойствами), углевод и фосфорную кислоту.

Азотистые основания бывают двух типов: пуриновые и пирими- диновые.

Н Н Аденин Гуанин

Пиримидиновыми основаниями являются урацил, тимин и цитозин:

Урацил Тимин Цитозин

К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин, имеющие следующее строение:

Углеводом, входящим в состав нуклеотидов, может быть рибоза или дезоксирибоза, находящиеся в циклической форме:

он/о. сн₂он он/о. сн₂он

он он н он

Рибоза Дезоксирибоза

Азотистые основания присоединяются к первому углеродному ато­му (С]) углевода. Азотистое основание, связанное с углеводом, называ­ется нуклеозидом.

Нуклеозиды, содержащие аденин и гуанин, называются соответст­венно аденозин и гуанозин, а нуклеозиды с пиримидиновыми основа­ниями получили названия: уридин, тимидин и цитидин.

Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, то в название нук- леозида входит еще приставка «дезокси-». Например, нуклеозид, со­
стоящий из аденина и рибозы, называется «аденозин», а нуклеозид, со­держащий аденин и дезоксирибозу, носит название «дезоксиаденозин», или в сокращенном виде «д-аденозин».

Фосфорная кислота присоединяется эфирной связью к пятому атому углерода рибозы или дезоксирибозы. Поэтому нуклеотиды можно рас­сматривать как нуклеозидфосфаты.

Нуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, имеют один остаток фосфорной кислоты, а свободные нуклеотиды могут содержать от одного до трех фосфатных остатков.

Название нуклеотидов состоит из трех частей: название нуклеозида, входящего в данный нуклеотид; числительное, показывающее количе­ство остатков фосфорной кислоты, и слово «фосфат»:

аденозин - гуанозин ■ •уридин - тимидин - цитидин -

моно- ди - три -

фосфат

(дезокси);

Например, нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и фосфорной кислоты, называется аденозинмонофосфат, или сокращенно АМФ, и имеет следующее строение:

----- N ОН

СН₂0—Р=0

Аденин

\Н W он

он он

Рибоэа

Нуклеотиды, входящие в нуклеиновые кислоты, соединяются друг с другом в длинные полинуклеотидные цепи эфирными связями, идущими от углевода одного нуклеотида к фосфорной кислоте соседнего:

Аз. основание—углевод—фосфат Аз. основание —углевод —фосфат Аз. основание —углевод —фосфат Аз. основание —углевод —фосфат

В результате такого связывания образуется длинная цепь, состоящая из чередующихся остатков углевода и фосфорной кислоты. Азотистые основания непосредственно в эту цепь не входят; они как боковые ве­точки присоединяются к углеводам. Отличаются полинуклеотиды друг от друга длиной (т. е. количеством нуклеотидов) и последовательно­стью расположения азотистых оснований.

Особенности строении и свойства РНК н ДНК

Оказалось, что в одну молекулу нуклеиновых кислот может входить углевод только одного вида - рибоза или дезоксирибоза. На этом осно­вании все нуклеиновые кислоты делятся на два типа: рибонуклеино­вые - РНК (содержат рибозу) и дезоксирибонуклеиновые - ДНК (со­держат дезоксирибозу). Особенности строения и биологические функ­ции РЖ и ДНК отражены в табл. 1.

Таблица 1

№ п/п	Особенности строении, свойства, биологнческаи роль	РНК	ДНК
1.	Химический состав: а)углевод б) азотистые основания	а) Рибоза б) Аденин, гуанин, урацил, цитозин (нет тимина)	а) Дезоксирибоза б) Аденин, гуанин, тимин, цитозин (нет урацила)
2.	Количество нуклеотидов	Десятки, сотни и тысячи	Десятки и сотни тысяч
3.	Молекулярная масса	От 25 тыс. Да до 1 млн Да	Десятки млн Да
4.	Количество полинуклео- тидных цепей в молекуле	Одна	Две
5.	Пространственная конфигурация	Спираль, конфигурация «клеверного листа», клу­бок	Двойная спираль ли­нейной или кольчатой формы
6.	Локализация в клетке	Цитоплазма. Рибосомы. Ядро (мало)	Ядро. Митохондрии (мало)
7.	Биологическая роль	Передача и реализация генетической информа­ции, участие в синтезе белков	Хранение генетической информации
8.	Главные представители	Информационная РНК (иРНК), рибосомная РНК (рРНК), транспорт­ная РНК (тРНК)	Хроматин (комплекс ДНК и белков, входя­щий в хромосомы)

*

1 Да (дальтон, атомная, или углеродная, единица) = 1,66-КГ²⁴ г.

Как видно из таблицы, ДНК имеет более сложное строение. Состоит молекула ДНК из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в спираль вокруг общей оси и образующих двойную спираль (рис. 1).

Один виток каждой спирали содержит 10 нуклеотидов, диаметр двойной спирали около 2 нм. Азотистые основания обеих цепей находятся внутри двойной спирали и соединены друг с другом водородными связями. Связывание (спаривание) азоти­стых оснований осуществляется строго определенным образом. Аденин всегда соединяется с тимином, а гуанин - с ци- тозином, причем все без исключения ос­нования одной цепи спарены с основа­ниями второй. Вследствие этого обе нук- леотидные цепи, образующие молекулу ДНК, имеют одинаковую длину и про­странственно соответствуют друг другу. Если в каком-то месте одной цепи нахо­дится аденин, то обязательно напротив него в другой цепи присутствует тимин, а напротив гуанина всегда располагается цитозин.

Рис. 1. Схема строения ДНК

Такое пространственное соответствие двух полинуклеотидных це­пей ДНК получило название комплементарность.

Принцип комплементарности лежит в основе таких важнейших про­цессов, как репликация (удвоение молекулы ДНК в процессе клеточно­го деления), транскрипция (передача генетической информации с моле­кулы ДНК информационной РНК в процессе синтеза белков) и трансля­ция (сборка из аминокислот белковой молекулы на рибосомах).

УГЛЕВОДЫ

Углеводы - это альдегидоспирты или кетоспирты и их производ­ные. В природе углеводы содержатся главным образом в растениях. В организме человека углеводов около 1%.

Основным природным углеводом является глюкоза, которая может находиться как в свободном виде (моносахарид), так и в составе олиго-
сахаридов (сахароза, лактоза и др.) и полисахаридов (клетчатка, крах­мал, гликоген).

Эмпирическая формула глюкозы С_бН₁₂0₆. Однако, как известно, глюкоза может иметь различные пространственные формы (ацикличе­скую и циклические). В организме человека почти вся глюкоза (сво­бодная и входящая в олиго- и полисахариды) находится в циклической а-пиранозной форме:

Свободная глюкоза в организме человека в основном находится в крови, где ее содержание довольно постоянно и колеблется в узком диапазоне от 3,9 до 6,1 ммоль/л (70-110 мг%).

Другим углеводом, типичным для человека и высших животных, является гликоген. Состоит гликоген из сильно разветвленных моле­кул большого размера, содержащих десятки тысяч остатков глюкозы. Эмпирическая формула гликогена - (С₆Н₁₀О₅)_п (С₆Н₁₀О₅ - остаток глю­козы).

Гликоген является запасной, резервной формой глюкозы. Основные запасы гликогена сосредоточены в печени (до 5-6% от массы печени) и в мышцах (до 2-3% от их массы).

Глюкоза и гликоген в организме выполняют энергетическую функцию, являясь главными источниками энергии для всех клеток организма.

ЛИПИДЫ

Молекула жира состоит из остатка спирта - глицерина и трех ос­татков жирных кислот, соединенных сложноэфирной связью

О

II

сн₂ — о — с — r,

I О

¹ II

сн — о — с — r₂

I О

¹ II

СН₂ — о — С — R₃

Жирные кислоты, входящие в состав жиров, делятся на предельные, или насыщенные, (не имеют двойных связей) и непредельные, или не­насыщенные, (содержат одну или несколько двойных связей). Наибо­лее часто в состав природных жиров входят жирные кислоты, содер­жащие 16 или 18 атомов углерода (насыщенные: пальмитиновая, стеа­риновая; ненасыщенные: олеиновая, линолевая).

Отличаются друг от друга жиры разного происхождения набором жирных кислот.

Подобно углеводам жиры также являются важными источниками энергии для организма. 1 г жира при полном окислении дает около 9 ккал энергии, в то время как при полном окислении 1 г углеводов или белков выделяется только около 4 ккал. Однако жиры по сравнению с углеводами труднее окисляются и поэтому используются организмом для получения энергии во вторую очередь.

Липоиды являются обязательными компонентами всех биологиче­ских мембран. В организме человека имеются три класса липоидов: фосфолипиды, гликолипиды и стероиды.

ГЛАВА 2 ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ

Обязательным условием жизни является обмен веществ между жи­вым организмом и окружающей средой. Из внешней среды в организм поступают источники энергии, строительный материал для различных синтезов, витамины, минеральные вещества, вода и кислород. Из орга­низма вовне удаляются конечные продукты химических процессов, протекающих в организме: углекислый газ, вода и аммиак (в форме мо­чевины).

Обменные процессы, протекающие в организме, можно условно разделить на два этапа: пищеварение и метаболизм.

В процессе пищеварения пищевые вещества, как правило, высо­комолекулярные и для организма чужеродные, под действием пище­варительных ферментов расщепляются и превращаются в конечном счете в простые соединения - универсальные для всех живых орга­низмов. Так, например, любые пищевые белки распадаются на амино­кислоты 20 видов, точно такие же, как и аминокислоты самого орга­низма. Из углеводов пищи образуется универсальный моносахарид - глюкоза. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для раз­нообразных целей.

Метаболизм - это совокупность химических реакций, протекаю­щих во внутренней среде организма, т. е. в его клетках. В настоящее время известны десятки тысяч химических реакций, составляющих ме­таболизм.

В свою очередь, метаболизм делится на катаболизм и анаболизм.

Под катаболизмом понимаются химические реакции, за счет кото­рых крупные молекулы подвергаются расщеплению и превращаются в молекулы меньшего размера. Конечными продуктами катаболизма яв­ляются такие простейшие вещества, как С0₂, Н₂0 и NH₃.

Для катаболизма характерны следующие закономерности:

• В процессе катаболизма преобладают реакции окисления.

• Катаболизм протекает с потреблением кислорода.

• В процессе катаболизма освобождается энергия, примерно поло­вина которой аккумулируется в форме химической энергии аденозин- трифосфата (АТФ). Другая часть энергии выделяется в виде тепла.

Анаболизм включает разнообразные реакции синтеза.

Анаболизм характеризуется следующими особенностями:

• Для анаболизма типичны реакции восстановления.

• В процессе анаболизма происходит потребление водорода. Обычно используются атомы водорода, отщепляемые от глюкозы и пе­реносимые коферментом НАДФ (в форме НАДФН₂) (см. главу 5 «Об­мен углеводов»).

• Анаболизм протекает с потреблением энергии, источником ко­торой является АТФ.

ОСНОВНОЕ НАЗНАЧЕНИЕ МЕТАБОЛИЗМА

• В случае преобладания анаболизма над катаболизмом происхо­дит накопление химических веществ в организме, в первую очередь белков. Накопление белков в организме - обязательное условие его роста и развития.

• Обеспечение энергией (в форме молекул АТФ) всех потребно­стей организма.

СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АТФ___________________________

Аденозинтрифосфат (АТФ) является нуклеотидом. В состав моле­кулы АТФ входят азотистое основание - аденин, углевод - рибоза и три остатка фосфорной кислоты (аденин, связанный с рибозой, назы­вается аденозином).

Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий ос­татки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией. Такая связь называется высокоэнергетической, или макроэргичес- кой, и обозначается знаком Соединения, имеющие макроэргические связи, обозначаются термином «макроэрги».

Структурная формула АТФ имеет следующий вид:

NH,

ОН ОН

Рибоза

В упрощенном виде строение АТФ можно отразить схемой: Аденин — рибоза.— Ф.К. ~ Ф.К. ~ Ф.К.

Y

аденозин

При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфор­ной кислоты:

АТФ + Н₂0 -> АДФ + Н₃Р0₄ + Q (энергия)

В физиологических условиях, т. е. при тех условиях, которые име­ются в живой клетке (температура, рН, осмотическое давление, кон­центрация реагирующих веществ и пр.), расщепление моля АТФ (506 г) сопровождается выделением 12 ккал, или 50 кДж* энергии.

Главными потребителями энергии АТФ в организме являются:

• реакции синтеза;

• мышечная деятельность;

• транспорт молекул и ионов через мембраны (например., всасыва­ние веществ из кишечника, образование мочи в почках, формирование и передача нервного импульса и др.).

Таким образом, биологическая роль АТФ заключается в том, что это вещество является универсальным аккумулятором энергии, своего рода энергетической «валютой» клетки.

Основным поставщиком АТФ является тканевое дыхание - завер­шающий этап катаболизма, протекающий в митохондриях всех клеток, кроме красных клеток крови (эритроцитов).

Полезная информация

В сутки взрослый человек, не выполняющий физической работы, вды­хает и выдыхает 8-10 м³ воздуха, из которого в легких извлекается и ис­пользуется организмом в обмене веществ 400-500 л кислорода.

В этих же условиях в сутки в процессе обмена веществ образуется и выделяется из организма 350-450 л углекислого газа.

Выполнение физических нагрузок приводит к значительному увеличе­нию потребления кислорода и выделению углекислого газа.

ГЛАВА 3 ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ

Ферменты, или энзимы, - это особые белки, выполняющие роль катализаторов химических реакций. Практически все химические реак­ции в организме протекают с огромными скоростями благодаря уча­стию ферментов.

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ____________________________________________

Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, полу­чил название «активный центр». Если фермент по строению является Простым белком, то его активный центр формируется только остатками

1 ккал = 4,18 кДж.

аминокислот, которые обычно находятся в разных участках одной и той же полипептидной цепи или же в разных полипептидах, но про­странственно сближены. Другими словами активный центр образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. У ферментов - слож­ных белков в состав активного центра часто входит их простетическая группа.

Образование активного центра из функциональных групп, довольно далеко отстоящих друг от друга в полипептидных цепях, но совмещен­ных пространственно в активном центре (т. е. на уровне третичной структуры белка), позволяет ферменту за счет конформационных изме­нений обеспечивать необходимое соответствие между активным цен­тром и молекулами реагирующих веществ (их обычно называют суб­стратами). Благодаря изменению конформации фермента происходит как бы «приспособление», «подгонка» активного центра к структуре молекул, превращение которых ускоряется данным ферментом.

Изменение конформации молекулы фермента является также одним из механизмов регуляции скорости ферментативных реакций (см. ни­же).

В активном центре обычно выделяют два участка - адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует структуре реагирующих соединений, и поэтому к нему легко присоединяются молекулы субстрата.

Каталитический участок активного центра непосредственно осуще­ствляет ферментативную реакцию.

Большинство ферментов содержат в своей молекуле только один активный центр. У некоторых ферментов может иметься несколько ак­тивных центров.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

В любом катализе, осуществляемом ферментами, можно обнару­жить три обязательные стадии.

Дата добавления: 2015-05-06