При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 1 страница

Конкурентне інгібування.

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостеричена активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний.

Незворотний.

Неконкурентний.

Безконкурентний.

Алостеричний

ANSWER: A

У слині міститься фер­мент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

вета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

При застосуванні прозерину, який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування;

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозні засоби до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук.

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

Яке значення мають біохімічні методи дослідження?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини,

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Клінічна біохімія – це:

Наука про значення лабораторних показників у діагностиці захворювань

Медична наукова дисципліна, що вивчає закономірність взаємозв'язків між фізіологічним і патологічними станами, клітинним і хімічним складом біологічних рідин для виявлення відхилень від норми, встановлення діагнозу і контролю за лікуванням

Наука про значення лабораторних показників у нормі та при патологічних процесах, діагностиці, лікуванні і прогнозуванні захворювань

Наука про хімію життя

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізико-хімічного методу кількісного визначення атомного і молекулярного складу речовини, основаного на дослідженні спектрів поглинання, пропускання, емісії

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстратидля:

Каталізу хімічних перетворень субстрату в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, заман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює холофермент

ANSWER: D

При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації (відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистєїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарду в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

У поживне середовище, що містить сукцинат (бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотнє конкурентне

Необоротнє

Оборотнє неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові коферменти?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Дисульфідному

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Від чого залежить кількість активних центрів фермента?

1

3

2

Від кількості субодиниць фермента

10

ANSWER: D

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка актимвного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною активністю

Всі відповіді вірні

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура при якій фермент не гідролізує

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

Які інгібітори є отрутами для людини:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини - це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості розщепленого субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

Які із нижченаведених механізмів є механізмом регуляції?

Алостерична модефікація активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

Дата добавления: 2015-05-24