При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце? 2 страница

101 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

102 За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти синтезу, ізомеризації, трансмембранного транспорту

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

103 Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

104 Фермент ацетилхолінестеразу використовують при:

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

105 Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули?

Зміна рН середовища

Зміна зовнішнього середовища

Зміна доби

Зміна температури

Дія інгібіторів

ANSWER: A

106 Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

106 При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферментів

Алостеричної активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

107 Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентний. Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують?

SН-групи

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

108 Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

109 Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

110 З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

111 Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільну ангідразу

ANSWER: A

112 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

Термостабільності

Оборотності дії

Залежності від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

113 До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Полісахаридів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

114 Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

115 Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

116 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка активного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

116 Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

117 Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

118 Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

119 Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

120 рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту можлива

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

121 Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

122 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між ферментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

123 Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

124 Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

125 Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

126 Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

127 До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок триптофану

Нестача нікотинфосфату

Настача піридоксальфосфату

Надлишок нікотинальдегіду

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₂

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, окрім:

Похідних вітамінів

Іонів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі крохмалю

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі клітковини

Бета – 1,4 – глікозидні в декстринів

Бета – 1,3 – глікозидні в глікозаміногліканів

Альфа – 1,3 – глікозидні в молекулі глікогену

ANSWER: A

1. Формула, якої кислоти зображена на рисунку

Нікотинової кислоти

Аскорбінової кислоти

Активність ферментів помірно знижується

Активність ферментів різко знижується

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

2. Із скількох амінокислотних залишків складається активний центр лізозиму?

6

2

10

1

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

3. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: D

4. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: C

5. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

6. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

7. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

8. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

9. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: B

10. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Початкова швидкість за рівнянням Шлигіна

Початкова швидкість за рівнянням Арнау

Початкова швидкість за рівнянням Хексінга

Початкова швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

11. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Максимальна швидкість за рівнянням Шлигіна

Максимальна швидкість за рівнянням Арнау

Максимальна швидкість за рівнянням Хексінга

Максимальна швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

12. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Величина Шлигіна

Константа Арнау

Константа Хексінга

Константа Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

13. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

При достатній концентрації субстрату чим нища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим нища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

14. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор за структурою подібний до субстрату, тому зв’язується з тим самим активним центром

Фермент не може розрізнити інгібітор і субстрат

Конкурентний інгібітор знижує швидкість каталізу зменшуючи кількість молекул ферменту, зв’язаних із субстратом

Інгібітор може бути витіснений з активного центру шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

15. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

16. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Безконкурентне гальмування, інгібітор приєднується до ES але не до вільного E, зустрічаться тільки в мультисубстратних реакціях

ANSWER: E

17. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Абсолютна специфічність – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки аргінін)

Відносна специфічність – один фермент діє на різні субстрати які мають одинаковий тип зв’язку (пепсин розщеплює різні білки)

Стереоспецифічністьспецифічність – деякі ферменти каталізують перетворення тільки субстратів, які знаходяться в певній геометричній конфігурації, цис- або транс-

Всі відповіді вірні

Термолабільність, залежність активності від температури. Більшість ферментів мають температурний оптимум при 37^o С

ANSWER: E

18. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: A

У пробірку з сахарозою додали витяжку з дріжджів. Після 10 хвилин в інкубації суміш в пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який фермент наявний в інкубаційній суміші, до якого класу і підкласу він відноситься?

Сахараза, оксидоредуктази, дегідрогенази

Сахараза, гідролази, глікозидази

Мальтаза, гідролази, глікозидази

Амілаза, гідролази, глікозидази

Сахараза, оксидоредуктази, естерази

ANSWER: B

У однорічної дитини відмічені: розумова відсталість, судоми з втратою свідомості, в крові - гіпоглікемія натщесерце. Названі симптоми пов'язані з генетичним дефектом ферменту:

Глікогенсинтетази

Амілази

Аргінази

Сахарази

Гексокінази

ANSWER: A

У 36 –річного хворого хронічним алкоголізмом, набряки і атрофія м'язів, серцево-судинна недостатність, в крові – збільшений вміст пірувату, а в еритроцитах – знижена активність транскетолази. Названі симптоми наймовірніше обумовлені недостатністю коферменту класу:

Тіаміндифосфату, оксидоредуктаз

Коензиму А, гідролаз

Никотинаміддинуклеотидфосфату, пероксидаз

Піридоксальфосфату, ліаз

Флавінаденіндинуклеотиду, оксидаз

ANSWER: A

У хворого 45 років спостерігається дерматит, фотосенсибілізація, діарея, деменція, зменшення екскреції з сечею метилнікотинаміду. Названі симптоми обумовлені недостатністю коферменту надкласу і підкласу:

Оксидоредуктаз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, оксидаз

Оксидоредуктаз, пероксидаз

Трансфераз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, гідроксилаз

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізофермента лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг1

Лдг2

Лдг3

Лдг4

Лдг5

ANSWER: A

Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?

В6

В2

В1

В8

В5

ANSWER: A

За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують це процес оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить метал:

Fe

Mn

Ni

Мо

Zn

ANSWER: A

В ургентну клініку привезли хворого з підозрою на гострий панкреатит. Для підтвердження діагнозу хворому необхідно призначити лабораторне дослідження:

Визначення активності ЛДГ

Загальний аналіз крові

Визначення рівня холестерину в крові

Визначення активності амілази в сечі

Визначення рівня ацетонових тіл

ANSWER: D

Хворому з гострим інфарктом міокарда ввели стрептокіназу. Введення ферментного препарату призвело до активації в організмі процесу:

Фібринолізу

Гліколізу

Глікогенолізу

Кетогенезу

Ліполізу

ANSWER: A

Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів:

Оксидоредуктаз

Гідролаз

Ізомераз

Ліаз

Трансфераз

ANSWER: A

При обстеженні дитини 4-х років педіатр відзначив його відставання у фізичному і розумовому розвитку. При лабораторному дослідженні - в сечі дитини різко підвищений рівень кетокислоти, яка дає кольорову якісну реакцію з хлорним залізом. Яке спадкове захворювання було виявлене у дитини?

Фенілкетонурія

Альбінізм

Алкаптонурія

Тірозинемія

Цистинурія

ANSWER: A

У відділення доставлений хворий з діагнозом інфаркту міокарда. Активність якого з перерахованих ферментів буде найбільше рости протягом перших двох діб?

Аспартатамінотрансферази

Лдг4

Аланінамінотрансферази

Аланінамінопептідази

Лдг5

ANSWER: A

У лікарню доставлено чоловіка 35 років з ознаками алкогольної інтоксикації. Після обстеження у нього в крові виявлений лактоацидоз, причиною якого став гіповітаміноз вітаміну В₁ внаслідок зловживання алкоголем і незбалансованого харчування протягом 5 років. Якого характеру ферментопатія має місце в цього хворого?

Вторинна, дефіцит коферменту ТДФ

Первинна, дефіцит коферменту ТДФ

Вторинна, дефіцит коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту ФАД

ANSWER: A

На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну:

В6

В1

РР

В2

С

ANSWER: D

Через 5 місяців після народження у дитини відмічено уповільнення психічного розвитку, періодичні судоми. Проба з FeCI₃ - позитивна. Яке спадкове захворювання виявлене у дитини?

Галактоземія

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Хвороба Дауна

Альбінізм

ANSWER: B

Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів:

Ізомераз

Трансфераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

Гідролаз

ANSWER: B

В організмі людини виявлений дефіцит заліза. Це призведе до зниження активності ферменту:

Глутатіонпероксидази

Каталази

Карбоангідрази

Карбоксипептидази

Церулоплазміну

ANSWER: B

Лікар не надав значення аналізу, який показав збільшення активності ферменту діастази сечі в 10 разів. Хворому загрожує небезпека автолізу підшлункової залози при активації ферменту:

Амілази

Трипсину

Пепсину

Ліпази

Нуклеази

ANSWER: B

Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Недолік якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ?

В₂

D

В₅

В₆

С

ANSWER: C

Аналіз плазми крові 47-річного чоловіка показав підвищення активності кислої фосфатази, характерне для:

Легень

Шлунка

Передміхурової залози

Товстого кишечника

Печінки

ANSWER: C

В результаті природженого порушення обміну вітаміну В₆ у дитини спостерігаються епілептичні судоми, які викликає дефіцит гальмівного медіатора ЦНС гамма-аміномасляної кислоти, що утворюється при декарбоксилюванні глутамату. Активність якого ферменту при цьому порушується і представником якого класу він є?

Глутаматдегідрогенази, оксидоредуктаз

Аланінамінотрансферази, трансфераз

Глутаматдекарбоксилази, ліаз

Пірідоксалькинази, трансфераз

Глутаматсинтетази, лігаз

ANSWER: C

У клініку госпіталізований хворий, який скаржиться на загрудинний біль, який не знімається нітрогліцерином, слабкість, підвищену пітливість. У нього відмічений ціаноз губ, блідість шкіри, брадикардія. З моменту початку нападу минуло 4 години. Визначення активності якого ферменту дозволить поставити діагноз – інфаркт міокарда?

Лдг5

Лдг3

Креатинфосфокінази (МВ)

Креатинфосфокінази (ММ)

АлАТ

ANSWER: C

При метастазуванні раку передміхурової залози в інших тканинах і в сироватці крові підвищується активність кислої фосфатази. До якого класу відноситься цей фермент?

Трансферази

Оксидоредуктази

Гідролази

Ліази

Синтетази

ANSWER: C

Характерним тестом при захворюваннях серця і печінки є підвищення активності ферментів в крові. Для уточнення локалізації патологічного процесу необхідно провести додаткове дослідження за визначенням:

ізоферментів креатинфосфокsнази, каталази, трипсину

активності амілази, ізоферментів ЛДГ

активності лужної фосфатази, креатинфосфокінази МВ, ММ

спектру ізоферментів ЛДГ, КФК, активності трансаміназ

активності амінотрансфераз, церулоплазміну

ANSWER: D

Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?

Ліази

Гідролази

Ізомерази

Оксидоредуктази

Трансферази

ANSWER: D

Біогенні аміни утворюються шляхом декарбоксилювання. До якого класу ферментів відносяться декарбоксилази, що здійснюють даний процес?

Ліази

Оксидоредуктази

Ізомерази

Гідролази

Трансферази

ANSWER: A

У пацієнта 40 років непереносимість харчових молочних продуктів. Цей факт можна пояснити вторинною ферментопатією викликаною недостатністю травного ферменту:

Лактази

Лактатдегідрогенази

Мальтази

Ліпази

Амілази

ANSWER: A

Чоловік 60-ти років звернувся до лікаря з скаргами на болі в грудній клітці. При лабораторному обстеженні в його сироватці крові виявлено значне збільшення активності ферментів креатинфосфокінази і аспартатамінотрансферази. Ці зміни свідчать про розвиток патологічного процесу в:

Cерцевому м'язі

Тканині легень

Скелетних м'язах

Печінці

Гладких м'язах

ANSWER: A

Фермент ліпаза розщеплює триацилгліцерини. До якого класу належить цей фермент?

Гідролаз

Трансфераз

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

ANSWER: A

У дитини виявлена розумова відсталість, знижена активність ферменту фенілаланінгідроксилази. Діагноз - фенілпіровиноградна олігофренія. Що проявляє токсичну дію на центральну нервову систему при цій патології?

Накопичення в крові фенілаланіну і фенілкетонів

Збільшення екскреції з сечею фенілкетонів

Підвищення синтезу тирозину

Зниження синтезу меланіну

Зниження синтезу тиреоїдних гормонів

ANSWER: A

Фермент ліпаза, яка гідролізує нейтральні жири, відноситься до класу гідролаз і підкласу:

Естераз

Пептидаз

Глікозидаз

Фосфодієстераз

Амідаз

ANSWER: A

Визначення активності трансаміназ широко застосовується в медичній практиці з метою діагностики уражень внутрішніх органів. Кофактором цих ферментів є:

Піридоксальфосфат

Тіаміндифосфат

Метилкобаламін

Біотин

Тетрагідрофолат

ANSWER: A

Фермент гістидиндекарбоксилаза, яка каталізує перетворення гістидину до вазоактивного медіатора гістаміну, відноситься до класу:

Ліаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Гідролаз

Ізомераз

ANSWER: A

Дата добавления: 2015-05-24