Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Ацетальдегіду. 3 страница




КМnО4 →2КНSО4 + +8Н2О + 5О2

5КI + КIO3 → 3I2 + 3К2 + 3Н2О

2О2+4Н24→2НSО4 + 2О4 +8Н2О

ANSWER: A

Імобілізований фермент трипсин використовують на пов’язках з метою лікування:

Гнійних ран

Головних болей

Спазмів

Психічних розладів

Гепатитів

ANSWER: A

Ферменти здійснють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цих ферментів:

Ізомерази

Оксидоредуктази

Лігази

Гідролази

Немає вірної відповіді

ANSWER: E

Ренін - фермент шлункового соку. За яких умов він проявлятиме активність у дітей?

За рН шлункового соку у межах 6,0-7,0

рН шлункового соку у межах 8,0-9,0

За рН шлункового соку у межах 1,0-2,0

Немає вірної відповіді

За рН шлункового соку у межах 4,0-5,0

ANSWER: E

При обстеженні хворого встановлено дефіцит ферменту оксидази гомогентизинової кислоти. Яка це патологія?

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Альбінізм

Галактоземія

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Виявлено порушення функцій печінки. Які з вказаних біохімічних показників потрібно визначити в крові для оцінки стану печінки?

ЛДГ1

АлАТ, ЛДГ5

Креатинфосфокіназу

Альдолазу

Ліпазу

ANSWER: B

В отруті деяких змій знаходиться речовина, яка при потраплянні в організм може спричинити сильну гемолітичну дію. Ця сполука утворюється з фосфоліпідів при дії фосфоліпази А2. До якого класу і підкласу відноситься цей фермент?

Гідролаз. Тіоестераз.

Гідролаз. Карбоестераз.

Ліаз. Альдолаз.

Гідролаз. Ендопептидаз.

Ліаз. Глікозидаз.

ANSWER: B

Фермент Бeтa-галактозидазу використовують в дієтотерапії при непереносимості молока у дітей з метою покращення травлення:

Сахарози

Лактози

Крохмалю

Клітковини

Мальтози

ANSWER: B

Під час підшлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, чим активується трипсиноген:

Водою

Ентерокіназою

Соляною кислотою

NaCl

Жовчними кислотами

ANSWER: B

При обробці ран, що кровоточать, спостерігається утворення піни за рахунок розкладання каталазою:

Йоду

Пероксиду водню

Спирту

Ефіру

Води

ANSWER: B

В організмі людини при одноелектронному відновленні молекулярного кисню постійно утворюються супероксидний і гідроксильний радикали та пероксид водню, які мають високу реакційну здатність. Пероксид водню інактивується в організмі:

Церулоплазміном

Немає вірної відповіді

Глутатіон редуктазою

Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназою

Супероксиддисмутазою

ANSWER: B

Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доказує, що виділені ізоферментні форми відносяться до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Немає вірної відповіді

Однакові фізико-хімічні властивості

Ідентична тканинна локалізація

Однакова електрофоретична рухливість

ANSWER: B

Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку:

Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази

Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази

Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази.

Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази.

Немає вірної відповіді

ANSWER: E

Захворювання фенілкетонурію можна визначити, проробивши із сечею немовляти реакцію. Який це реактив і чи буде зміна забарвлення?

НCI (червоний колір)

Н24 (червоний колір)

FeCI3 (темний колір)

Н2О2 (синій колір)

Жодної вірної відповіді

ANSWER: C

Зниження активності ферменту цитохромоксидази в організмі людини спричинено дефіцитом:

Азоту

Срібла

Міді

Води

Фосфору

ANSWER: C

В результаті вродженої відсутності ферменту фенілаланін-4-гідроксилази розвивається патологія:

Альбінізм

Алкаптонурія

Фенілкетонурія

Галактоземія

Немає вірної відповіді

ANSWER: C

З перечислених ферментів металопротеїном є наступний:

Лактатдегідрогеназа

Пепсин

Немає вірної відповіді

Фосфатаза

Амілаза

ANSWER: C

1Формули, яких сполук зображені на рисунку?

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

КоА

Убіхінон

ПАЛФ (ПАМФ)

ANSWER: A

2. Із скількох амінокислотних залишків складається активний центр лізозиму?

6

2

10

1

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

3. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: D

4. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: C

5. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

6. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

7. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

8. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку?

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

9. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: C

10. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Початкова швидкість за рівнянням Шлигіна

Початкова швидкість за рівнянням Арнау

Початкова швидкість за рівнянням Хексінга

Початкова швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

11. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Максимальна швидкість за рівнянням Шлигіна

Максимальна швидкість за рівнянням Арнау

Максимальна швидкість за рівнянням Хексінга

Максимальна швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

12. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції?

Величина Шлигіна

Константа Арнау

Константа Хексінга

Константа Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

13. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

При достатній концентрації субстрату чим нижча концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату швидкість реакції не залежить від концентації ферменту

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

14. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор за структурою подібний до субстрату, тому зв’язується з тим самим активним центром ферменту

Фермент не може розрізнити інгібітор і субстрат

Конкурентний інгібітор знижує швидкість каталізу, зменшуючи кількість молекул ферменту, зв’язаних із субстратом

Інгібітор може бути витіснений з активного центру шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

15. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат утворюють тривкий недисоційований

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

16. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI), так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Безконкурентне гальмування, інгібітор приєднується до ES, але не до вільного E, зустрічаться тільки в мультисубстратних реакціях

ANSWER: E

17. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Абсолютна специфічність – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки аргінін)

Відносна специфічність – один фермент діє на різні субстрати які мають одинаковий тип зв’язку (пепсин розщеплює різні білки)

Стереоспецифічністьспецифічність – деякі ферменти каталізують перетворення тільки субстратів, які знаходяться в певній геометричній конфігурації, цис- або транс-

Всі відповіді вірні

Термолабільність (залежність активності від температури). Більшість ферментів мають температурний оптимум при 37o С

ANSWER: E

18. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: A

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 1?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Температуний оптимум ферменту

Температуний максимум ферменту

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 2?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Підвищення структурної і електростатичної спорідненості між активним центром ферменту та субстратом

Активність ферменту не залежить від температури

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 3?

Температурний оптимум

Зниження енергетичного рівня

Зниження енергії активації

Кількість ферменту

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

На рис. 2 зображено вплив рН середовища на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що зазначено цифрою 1?

Оптимальний енергетичний рівень молекул субстрату

Оптимум рН середовища

Найактивніший фермент-субстратний комплекс

Оптимальна кількість ферменту

Стрілка вказує на значення рН 8-10

ANSWER: B

На рис. 2 зображений графік залежності активності фермента від рН середовища. На яке значення рН вказує стрілка?

2,5

5,0

8,5

6,8

5,6

ANSWER: D

Який графік зображено на рис. 3?

Швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату

Швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту

Швидкості ферментативної реакції від температури

Швидкості ферментативної реакції від рН середовища

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Від якого чинника (1) залежить активність ферменту, що графічно зображена на рис. 3?

Субстрату

Ферменту

Температури

рН середовища

Кофакторів

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну структури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 1?

Функціональні групи активного центру

Групи, що формують алостеричний центр ферменту

Субстрат

Ділянки ферменту, що є його інгібіторами

Нековалентні зв’язки апоферменту

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 2?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Активний фермент-субстратний комплекс

Кофактор

ANSWER: B

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 3?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Кофактор

Продукт реакції

ANSWER: C

На рис. 4 зображені неактивний (А) та активний (Б) фермент - субстратні комплекси. Для якої теорії характерний такий спосіб утворення активного комплексу?

Фішера

Міхаеліса

Кошленда

Ментен

Горбачевського

ANSWER: C

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 1 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Утворення первинного фермент-субстратного комплексу

Утворення вторинного фермент-субстратного комплексу

Активація ферменту

Зміна активного центру ферменту

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 2 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Розщеплення субстрату

Алостерична взаємодія ферменту і субстрату

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 3 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Перетворення проферменту у фермент

Позитивний зворотній зв’язок в активації ферменту

ANSWER: C

Цифрами 2 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітичні ділянки

Контактні ділянки

Проферменти

ANSWER: D

Цифрами 1 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Фермент-субстратні комплекси

Активні центри

Алостеричні центри

Каталітичні ділянки

Якірні ділянки

ANSWER: D

Ензим Б є двокомпонентним (рис. 6). Що зазначено в ньому цифрою 3?

Активний центр

Алостеричний центр

Контактні ділянки

Апофермент

Кофактор

ANSWER: E

В ензимі В (рис. 6) цифрою 4 зазначено:

Активний центр

Кофактор

Алостеричний центр

Субстрат

N-кінець апоферменту

ANSWER: A

В ензимі В (рис. 6) цифрою 5 зазначено:

Ефектор

С-кінець апоферменту

Кофактор

Алостеричний центр

Активний центр

ANSWER: D

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 7?

ФМН (ФАД)

НАД (НАДФ)

ПАЛФ (ПАМФ)

Коензим А

Глутатіон

ANSWER: A

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 7?

Окиснення

Гідролітичного розщеплення

Відновлення

Ізомеризації

Реакція конденсації

ANSWER: C

Який кофермент зображений на рис. 8?

Нікотинамід

Біофлавоноїд

Ізоалоксазин

Убіхінон

Піридоксаль

ANSWER: D

Яку функцію у дихальному ланцюгу виконує сполука, зображена на рис.8?

Приймає електрони від НАДН

Передає електрони на цитохроми аа3

Передає електрони на цитохром в

Блокує передачу електронів з цитохрому с1 до с

Стимулює фосфорилювання АДФ у матриксі мітохондрій

ANSWER: C

Напрямок реакції, зображений на рис. 8 вправо показує, що дана сполука є акцептором атомів водню від донора:

Лактату

Сукцинату

Малату

Глутамату

Ізоцитрату

ANSWER: B

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 9?

ПАЛФ (ПАМФ)

ТПФ

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

Убіхінон

ANSWER: C

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 9?

Гідролітичного розщеплення

Окисно-відновний

Ізомеризації

Реакція синтезу

Фосфорилювання-дефосфорилювання

ANSWER: B

Кофермент, зображений на рис. 10, бере участь в окисно-відновних реакціях, є потужним джерелом атомів Н2 для дихального ланцюга. Назвіть його:

НАД

ФАД

Коензим А

ПАЛФ

ТПФ

ANSWER: A

Похідним якого вітаміну є зображена на рис. 10 формула?

С

В5

В1

В2

Д

ANSWER: B

У пробірку з сахарозою додали витяжку з дріжджів. Після 10 хвилин в інкубації суміш в пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який фермент наявний в інкубаційній суміші, до якого класу і підкласу він відноситься?

Сахараза, оксидоредуктази, дегідрогенази

Сахараза, гідролази, глікозидази

Мальтаза, гідролази, глікозидази

Амілаза, гідролази, глікозидази

Сахараза, оксидоредуктази, естерази

ANSWER: B

У однорічної дитини відмічені: розумова відсталість, судоми з втратою свідомості, в крові - гіпоглікемія натщесерце. Названі симптоми пов'язані з генетичним дефектом ферменту:

Глікогенсинтетази

Амілази

Аргінази

Сахарази

Гексокінази

ANSWER: A

У 36 –річного хворого хронічним алкоголізмом, набряки і атрофія м'язів, серцево-судинна недостатність, в крові – збільшений вміст пірувату, а в еритроцитах – знижена активність транскетолази. Названі симптоми наймовірніше обумовлені недостатністю коферменту класу:

Тіаміндифосфату, оксидоредуктаз

Коензиму А, гідролаз

Никотинаміддинуклеотидфосфату, пероксидаз

Піридоксальфосфату, ліаз

Флавінаденіндинуклеотиду, оксидаз

ANSWER: A

У хворого 45 років спостерігається дерматит, фотосенсибілізація, діарея, деменція, зменшення екскреції з сечею метилнікотинаміду. Названі симптоми обумовлені недостатністю коферменту класу і підкласу:

Оксидоредуктаз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, оксидаз

Оксидоредуктаз, пероксидаз

Трансфераз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, гідроксилаз

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізофермента лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг1

Лдг2

Лдг3

Лдг4

Лдг5

ANSWER: A

Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?

В6

В2

В1

В8

В5

ANSWER: A

За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують це процес оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить метал:

Fe

Mn

Ni

Мо

Zn

ANSWER: A

В ургентну клініку привезли хворого з підозрою на гострий панкреатит. Для підтвердження діагнозу хворому необхідно призначити лабораторне дослідження:

Визначення активності ЛДГ

Загальний аналіз крові

Визначення рівня холестерину в крові

Визначення активності амілази в сечі

Визначення рівня ацетонових тіл

ANSWER: D

Хворому з гострим інфарктом міокарда ввели стрептокіназу. Введення ферментного препарату призвело до активації в організмі процесу:

Фібринолізу

Гліколізу

Глікогенолізу

Кетогенезу

Ліполізу

ANSWER: A

Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів:

Оксидоредуктаз

Гідролаз

Ізомераз

Ліаз

Трансфераз

ANSWER: A

При обстеженні дитини 4-х років педіатр відзначив його відставання у фізичному і розумовому розвитку. При лабораторному дослідженні - в сечі дитини різко підвищений рівень кетокислоти, яка дає кольорову якісну реакцію з хлорним залізом. Яке спадкове захворювання було виявлене у дитини?

Фенілкетонурія

Альбінізм

Алкаптонурія

Тірозинемія

Цистинурія

ANSWER: A

У відділення доставлений хворий з діагнозом інфаркту міокарда. Активність якого з перерахованих ферментів буде найбільше рости протягом перших двох діб?

Аспартатамінотрансферази

Лдг4

Аланінамінотрансферази

Аланінамінопептідази

Лдг5

ANSWER: A

У лікарню доставлено чоловіка 35 років з ознаками алкогольної інтоксикації. Після обстеження у нього в крові виявлений лактоацидоз, причиною якого став гіповітаміноз вітаміну В1 внаслідок зловживання алкоголем і незбалансованого харчування протягом 5 років. Якого характеру ферментопатія має місце в цього хворого?

Вторинна, дефіцит коферменту ТДФ

Первинна, дефіцит коферменту ТДФ

Вторинна, дефіцит коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту ФАД

ANSWER: A

На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну:

В6

В1

РР

В2

С

ANSWER: D

Через 5 місяців після народження у дитини відмічено уповільнення психічного розвитку, періодичні судоми. Проба з FeCI3 - позитивна. Яке спадкове захворювання виявлене у дитини?

Галактоземія

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Хвороба Дауна

Альбінізм

ANSWER: B

Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів:

Ізомераз

Трансфераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

Гідролаз

ANSWER: B

В організмі людини виявлений дефіцит заліза. Це призведе до зниження активності ферменту:

Глутатіонпероксидази

Каталази

Карбоангідрази

Карбоксипептидази

Церулоплазміну

ANSWER: B

Лікар не надав значення аналізу, який показав збільшення активності ферменту діастази сечі в 10 разів. Хворому загрожує небезпека автолізу підшлункової залози при активації ферменту:

Амілази

Трипсину

Пепсину

Ліпази

Нуклеази

ANSWER: B

Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Недолік якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ?

В2

D

В5

В6

С

ANSWER: C

Аналіз плазми крові 47-річного чоловіка показав підвищення активності кислої фосфатази, характерне для:

Легень

Шлунка

Передміхурової залози

Товстого кишечника

Печінки

ANSWER: C

В результаті природженого порушення обміну вітаміну В6 у дитини спостерігаються епілептичні судоми, які викликає дефіцит гальмівного медіатора ЦНС гамма-аміномасляної кислоти, що утворюється при декарбоксилюванні глутамату. Активність якого ферменту при цьому порушується і представником якого класу він є?

Глутаматдегідрогенази, оксидоредуктаз

Аланінамінотрансферази, трансфераз

Глутаматдекарбоксилази, ліаз

Пірідоксалькинази, трансфераз

Глутаматсинтетази, лігаз

ANSWER: C

У клініку госпіталізований хворий, який скаржиться на загрудинний біль, який не знімається нітрогліцерином, слабкість, підвищену пітливість. У нього відмічений ціаноз губ, блідість шкіри, брадикардія. З моменту початку нападу минуло 4 години. Визначення активності якого ферменту дозволить поставити діагноз – інфаркт міокарда?

Лдг5

Лдг3

Креатинфосфокінази (МВ)




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2015-05-24; Просмотров: 505; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.248 сек.