Білет №2. 1.Механізми дії та кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакції відконцентрації субстрату

1. Механізми дії та кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакції відконцентрації субстрату, рН та температури.

Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту та субстрату. Швидкість ферментативної реакції буде прямо пропорційно залежати від концентрації ферменту, а саме: V = k [E], тобто збільшення в клітині рівня певного ферментного білка повинно супроводжуватися зростанням швидкості реакції, що каталізується цим ферментом. Складнішою є залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату. Графічно ця залежність зображується гіперболою. Як видно з ходу гіперболи, ця залежність має складний характер: при низьких концентраціях субстрату швидкість реакції прямо пропорційна його концентрації (реакція першого порядку), а при високих концентраціях досягається ефект насичення, тобто незалежність V від [S]. Рівняння залежності V від [S], або рівняння Міхаеліса - Ментен: Залежність швидкості реакції від рН та температури. Кожен фермент має свій

рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна. "Дзвоноподібна" залежність активностей ферментів від змін рН визначається їх білковою природою, зсувами в дисоціації іоногенних груп та (при екстремальних значеннях рН) розвитком конформаційних змін молекул. Більшість внутрішньоклітинних та тканинних ферментів організму людини найактивніші в нейтральному, слаболужному або слабокислому середовищі (зазвичай у межах рН між 5,0 та 9,0). Ферментами з оптимумами при екстремальних значеннях рН є пепсин (рН = 1-2) і аргіназа (рН = 10-11). Вплив температури на активність ферментів.

Ферменти, відповідно до своєї білкової природи, є термочутливими та термолабільними утвореннями: - зростання температури до оптимальних значень (для більшості ферментів - у межах 37-40 °С) супроводжується збільшенням швидкості ферментативної реакції відповідно за рівнянням Арреніуса (за рахунок частіших ефективних зіткнень між молекулами); ступінь збільшення швидкості реакції при зростанні t на 10 °С позначають як температурний коефіцієнт Q10; - при збільшенні температури вище оптимального значення швидкість ферментативної реакції різко зменшується за рахунок конформаційних (денатураційних) змін у структурі ферментного білка.

2. Анаеробне окислення глюкози. Послідовність реакцій та ферменти гліколізу. Глюкозо-лактатний (рі) та глюкозо-аланіновий цикли.

Анаеробний гліколіз має місце перважно в м*язах при інтенсивній фізичній діяльності,тобто при відносній кисневій

недостатності.Репакції гліколізу перебігають у цитозолі клітини і каталізуються ферментами,що локалізовані в цьому

компартменті.Анаеробний гліколіз супроводжується утворенням 2-ох молекул молочної кислоти(лактату)

С6Н12)6--- 2С3Н6О3(лактат)

Дата добавления: 2015-05-07