Білет №11

1. Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.

Більшість ферментів має чотири рівні структурної організації (первинну, вторинну, третинну і четвертинну), тобто є олігомерними

білками, що складаються із протомерів. Кожна із субодиниць або окремі їх частини відіграють певну роль у процесі функціонування

ферменту. Прості (однокомпонентні) ферменти здійснюють ферментативне перетворення субстрату з участю власне білкової молекули.

Безпосередню участь у реакції бере не весь поліпептидний ланцюг ферменту, а тільки незначна його частина, що близько прилягає до

субстрату. У ферментативну реакцію включається тільки декілька залишків амінокислот. Ці залишки можуть розташовуватися в

поліпептидному ланцюзі як поруч, так і далеко один від одного, але просторово вони повинні бути досить зближені. Та частина

молекули ферменту, яка з'єднується із субстратом, називається активним центром ферменту. Активний центр відповідає за специфічну

спорідненість ферменту із субстратом, утворення ферменто-субстратного комплексу і каталітичне перетворення субстрату. Вактивному центрі ферменту умовно розрізняють так звану каталітичну ділянку, де відбувається каталітичне перетворення субстрату, і

контактну, або якірну ділянку, що зв'язує фермент із субстратом. За утворення активного центру ферменту, як і за його каталітичну

дію, відповідає третинна структура білкової молекули. Отже, при порушенні третинної структури (денатурація) роз'єднуються

просторово поєднані амінокислотні залишки і, як наслідок, фермент втрачає активність. У складі активного центру простого ферменту

знаходиться приблизно 15 залишків амінокислот. Активний центр утворюють залишки таких амінокислот, як серин, цистеїн, гістидин,

тирозин, лізин та деякі інші, що надають ферменту як просторової, так і електричної спорідненості із субстратом. В утворенні

тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить дисульфідним, іонним, а також слабким зв'язкам (водневі

зв'язки, гідрофобна взаємодія). В утворенні активних центрів беруть участь також кофактори даного ферменту: простетичні групи, іони

металів. Активний центр складних (двокомпонентних) ферментів містить у своєму складі як кофермент, так і ту частину апоферменту,

що просторово прилягає до нього. Кофермент при цьому може відповідати за утворення зв'язку із субстратом, формування третинної

або четвертинної структури апоферменту і каталітичне перетворення субстрату. Ферменти можуть мати 1, 2, 3 і більше активних

центрів, що залежить від кількості протомерів (субодиниць), які входять у його структуру. Крім активних центрів, у ферментах можуть

бути ще так звані алостеричні центри (від грец. алос — інший, другий; стереос — просторовий, структурний). Алостеричні центри

служать місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників, тому їх ще називають регуляторними центрами, а речовини, що

взаємодіють з алостеричним центром, отримали назву ефекторів. Приєднання до алостеричного центру ефектора призводить до певних

структурних змін в активному центрі та, як наслідок, пригнічення або підвищення активності ферменту. Ефекторами можуть служити

продукти ферментативних реакцій, гормони, медіатори нервової системи, метали. Алостеричних центрів (як і активних) фермент може

мати декілька, відповідно до кількості протомерів. Важливо зазначити, що алостеричні й активні центри у ферментах просторово

відокремлені, тобто знаходяться один від одного на певній відстані. Механізми дії ферментів Ферменти збільшують швидкості

біохімічних реакцій, які вони каталізують, у 108-1020 разів; при відсутності ферменту будь-яка метаболічна реакція практично не

відбувається. Відомо, що константа швидкості хімічної реакції залежить від її енергії активації та температури, що виражається

рівнянням Арреніуса в експоненційній формі: k = Ае-ΔЕ/RT. Під енергією активації (ΔЕ в рівнянні Арреніуса) в хімічній термодинаміці

розуміють додаткову енергію, необхідну для переходу молекул (субстратів S) у перехідний (активований) стан (S*), який передує їх

перетворенню в продукти реакції. Згідно з цим, експоненційний член рівняння е-ΔЕ/RT (фактор Больцмана) - частка молекул у системі,

які мають енергію, достатню для хімічного перетворення. Оскільки всі метаболічні процеси в живих організмах перебігають в

ізотермічних умовах, каталітична дія ферментів реалізується за рахунок зниження енергії активації (ΔЕ) біохімічної реакції, що

збільшує фактор Больцмана і, відповідно, константу швидкості реакції на декілька порядків.__

2. Глюкоза крові(глюкоземія): нормоглікемія, гіпо- та гіперглікемії, глюкозурія. Цукровий діабет- патологія обміну глюкози.

Нормоглікемія-нормальна кількіть глюкози в крові

Гіпо-зменшена кількість глюкози в крові

Гіпер-збільшена кількість глюкози в крові

Глюкоземія-наявність глюкози в сечі

Цукровий діабет — група ендокринних захворювань, що розвиваються внаслідок абсолютної чи відносної

недостатності гормону інсуліну, внаслідок чого виникає стійке підвищення рівня глюкози в крові —гіперглікемія. Захворювання характеризується хронічним перебігом і порушенням усіх видів обміну речовин: вуглеводного, жирового,білкового, мінерального і водно-сольового. Характерними симптомами є невгамовна спрага (полідипсія) та надмірне сечовиділення (поліурія), однак ці симптоми можуть бути слабко вираженими, якщо рівень глюкози в крові підвищений помірно.

3.

Дата добавления: 2015-05-07