Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Заняття 13




МЕТА.

ЗАНЯТТЯ 11-12.

 

ТЕМА. Амінокислотний склад білків та пептидів.

ОБҐРУНТУВАННЯ ТЕМИ. С труктурними компонентами живих клітин є макромолекули, які виконують різноманітні функції (ферменти, гормони та ін.), мономерними одиницями яких є амінокислоти. Біологічні властивості білків визначає їх амінокислотний склад. В білках виявлено 20 амінокислот, які вивільнюються при гідролізі білків. Всі вони являються L-α-амінокислотами.

 

 

1. Інтерпретувати особливості будови а-амінокислот як основи біополімерів – білків, що є структурними компонентами всіх тканин організму.

2. Робити висновки про варіанти перетворень в організмі а-амінокислот та аналізувати залежність утворення з них фізіологічно активних сполук (ФАС) від будови та реакційної здатності.

3. Пояснювати механізм утворення біогенних амінів та їх вплив на фізіологічні функції організму.

4. Уміти аналізувати якісні реакції на а-амінокислоти для визначення амінокислотного складу білків та використовувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

ОРІЄНТОВНА КАРТКА ДЛЯ ПІДГОТОВКИ ДО ЗАНЯТТЯ

(самостійна позааудиторна робота студентів).

Зміст і послідовність дій Вказівки до навчальних дій
1. Будова a-амінокислот. 1.1. У зошит протоколів дослідів записати алгоритм лабораторної роботи. 1.2. Написати структурні формули 20 природних a-амінокислот як основи біологічних молекул.
2. Класифікація амінокислот. 2.1. Пояснити класифікацію амінокислот за будовою вуглецевого радикала. 2.2 Пояснити класифікацію амінокислот за здатністю до синтезу в організмі. 2.3. Пояснити класифікацію амінокислот за полярністю радикала.
3. Загальні властивості амінокислот. 3.1. Оптичні властивості амінокислот. 3.2. Хімічні властивості амінокислот як гетеро функціональних сполук: а) утворення функціональних похідних карбонових кислот (солі, складні ефіри, аміди, галоген ангідриди); б) утворення похідних аміногрупи (реакції алкілування, ацилування, утворення солей у реакціях з мінеральними кислотами, основами). 3.3. Кислотно-основні властивості амінокислот.
4. Хімічні реакції a-амінокислот in vivo та in vitro. 4.1. Написати рівняння реакції декарбоксилування амінокислот з утворенням біогенних амінів (фенілаланін, серин, гістидин, триптофан) та пояснити їх фізіологічні функції. 4.2. Написати схему реакцій дезамінування, трансамінування, гідроксилювання амінокислот та пояснити їх фізіологічну роль. 4.3. Написати схеми рівнянь реакцій утворення амідів глютамінової та аспарагінової кислот і пояснити їх фізіологічне значення.  
5. Реакції якісного та кількісного визначення a-амінокислот. 5.1. Реакція Ван-Слайка. 5.2. Серенсена. 5.3. Якісні реакції на a-амінокислоти.

 

 

Алгоритм лабораторної роботи.

Якісний аналіз біологічної рідини на вміст амінокислот.

1) Нінгідринова реакція на амінокислоти.

Принцип реакції. Нінгідрин при нагріванні з a- амінокислотами спричиняє утворення з них альдегіду з вивільненням СО2 та NH3 та відновленого нінгідрину. Аміак реагує з відновленим нінгідрином, утворюючи комплекс синьо-фіолетового кольору.

Хід виконання. У пробірку налити 0,5 мл розчину амінокислота та додати 0,5 мл 1%-го розчину нінгідрину в спирті. Перемішати та нагрівати на водяній бані 5 хвилини. Спостерігається синьо-фіолетове забарвлення.

 

2) Ксантопротеїнова реакція на ароматичні амінокислоти.

Принцип реакції. Концентрована азотна кислота нітрує бензольне ядро циклічних амінокислот (фенілаланін, тирозин, триптофан) білків з утворенням нітросполук жовтого кольору.

Хід виконання. У пробірку налити 0,5 мл розчину ароматичної амінокислота та додати (ОБЕРЕЖНО!) 0,5-1 мл концентрованої HNO3. Спостерігати появу жовтого забарвлення.

 

3) Реакція Фоля на сірковмісні амінокислоти.

Принцип реакції. При нагріванні розчину білка, в якому є залишки сірковмісних амінокислот (цистеїн) з розчином лугу та солі свинцю, сірка відщеплюється та утворює чорний осад РbS.

Хід виконання. У пробірку налити 0,5 мл розчину цистеїну, додати 1 мл реактиву Фоля. Нагрівати на водяній бані (5 хвилин) до утворення чорного забарвлення.

 


 

ТЕМА. Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Реакції осадження білків. Денатурація.

ОБҐРУНТУВАННЯ ТЕМИ. Білки відіграють важливу роль у процесах життєдіяльності. Вони виконують функції, які складають основу життя (ферменти, скоротливі білки, захисні білки).

У клінічній практиці широко використовують визначення білків у кровіта інших біологічних рідинах з діагностичною метою (білкова недостатність, захворювання печінки, нирок, запалення серозних оболонок).

 




Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2015-05-26; Просмотров: 561; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.01 сек.