Влияние на уровень альбумина плазмы лекарственных препаратов 1 страница

Содержание альбумина сыворотки (плазмы) крови может изменяться при использовании различных лекарственных средств. При применении ампициллина, а также при получении липемической сыворотки (сыворотки, в которой много жира, - имеет бело-мутный вид, может быть получена от животного с сильной патологией жирового обмена или у здорового животного сразу после кормления) происходит ложное увеличение. Под действием пенициллина, аспирина, гепарина, сульфаниламидов – снижение содержания альбумина.

Глобулины (α-, β-, γ-глобулины).

Часто α-глобулины подразделяются на α- и α-2- глобулины.

Фракция α-глобулинов образована гликопротеинами, к которым относят гаптоглобин, церулоплазмин, α-1-антитрипсин, орозомукоид, С-реактивный белок и другие. Их количество повышается при острых воспалительных, некробиотических процессах и стрессовых состояниях, особенно в том случае, если печень хорошо работает и не изменена. Поэтому α-глобулины относят к белкам острой фазы воспаления.

Уровни белков острой фазы увеличиваются в течение 24 ч после повреждения в ответ на действие гуморальных медиаторов, и, в частности, цитокинов (клеточные гормоны, которые действуют только на соседние клетки), которые включают интерлейкин-1, интерлейкин-6, факторы некроза опухолей, интерфероны, тромбоцитактивирующие факторы. Эти гуморальные факторы продуцируются тканевыми макрофагами, моноцитами и эндотелиальными клетками. Эти вещества обладают способностью связываться с полисахаридами бактериальной стенки, вызывать активацию комплемента и стимуляцию фагоцитоза, способствуют увеличению синтеза аденокортикотропного гормона (АКТГ) и кортизола (гормон коры надпочечников), а также препятствуют синтезу в печени других белков, отличных от острофазовых.

Все белки острой фазы вырабатываются в печени и их количество обратно пропорционально количеству альбуминов, т.е. при возрастании белков острой фазы (фракция α-глобулинов) количество альбуминов должно снижаться.

Ускорение СОЭ в острой фазе воспаления объясняется изменениями в составе белков плазмы крови, в частности увеличением белков острой фазы, которые имеют меньшую молекулярную массу, чем альбумины.

С-реактивный белок определяют практически у всех животных и человека, кроме КРС. С-реактивный белок назван так, в связи со способностью связываться с С-полисахаридом клеточной стенки пневмококков. Считается, что он синтезируется макрофагами и у здоровых животных практически отсутствует. Предполагается, что он способствует фагоцитозу, увеличивает подвижность лейкоцитов, активирует иммунные реакции и связывание комплемента. Увеличение в плазме С-реактивного белка происходит при многих воспалительных процессах, у свиней – для диагностики ревматоидного артрита.

Орозомукоид (α₁-кислый гликопротеин). Количество этого белка повышается при острых и хронических воспалениях.

Церулоплазмин – очень важный белок. В его составе находится около 90%всей меди сыворотки крови. Это фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий окислительно-восстановительные процессы. Основная функция – способность инактивировать свободные радикалы – высокореактивные химические агенты с неспаренными электронами (например, ОН ·), образующиеся из кислррода и способные вызывать разрушение ткани. В норме свободные радикалы образуются при «взрывах» окислительного метаболизма, наблюдаемых во время фагоцитоза. Кроме того, церулоплазмин участвует в окислении витамина С, адреналина, дофамина и других веществ.

Гаптоглобин – гликопротеин плазмы крови, связывающий свободный гемоглобин, предотвращая выведение его из организма. Повышение уровня гаптоглобина происходит вследствие стимуляции интерлейкинами клеток печени. Однако изменения уровня гаптоглобина не так закономерны, как других острофазовых белков. Это связано с тем, что очень часто при воспалениях возникает гемолиз, гаптоглобин связывает гемоглобин и уже не может быть определен специфическими методами. Поэтому этот показатель необходимо использовать только в сумме с другими показателями, характеризующими воспаление.

Сывороточный амилоидный А-компонент (СААК). Этот белок включает в себя как липидные, так и углеводные компоненты, поэтому отличается гетерогенностью. Участвует в элиминации (удалении) липидов микробного происхождения и токсинов, связанных с липопротеинами.

α₁-антихимотрипсин – появляется при воспалении и является ингибитором протеаз (коллагеназа, катепсин, химаза, эластаза), продуцируемых лейкоцитами в ответ на антигенный стимул. Составляет 90% общей антипротеолитической активности плазмы. При этом около 55% этого белка находится вне сосудов (в тканях). Он участвует в контроле за активностью тканевых протеаз. Этот белок препятствует деструкции тканей свободными протеазами.

Увеличение содержания α-глобулинов обычно наблюдается при острых, подострых и хронических воспалительных процессах, в том числе при неспецифической пневмонии, туберкулезе, эндокардите, остром полиартрите, флегмонах, холецистите т холангите, пиелите, пиелоцистите, сепсисе., а также обтурационной (механической) желтухе, злокачественных (α-2-глобулины) опухолях (например, рак шейки матки), термических ожогах, нефротическом синдроме (связанном с гипоальбуминемией), α-2-плазмоцитозе, беременности, гемолизе.

В пробах сыворотки с длительным сроком хранения выявлено увеличение уровня α-1-глобулинов, что может дать ложноположительный результат лабораторного исследования.

Уменьшение уровня альфа-глобулинов наблюдается при миеломе, лимфолейкозе, сахарном диабете, панкреатите, острой дистрофии печени, а также наследственно обусловленном дефиците α-1-антитрипсина (α-1-глобулина).

β-глобулины содержат два связывающих гем белка – трансферин и гемопексин. Гемопексин связывает гем и переносит его в печень, где депонируется железо. Трансферин переносит железо из печени в костный мозг для синтеза гемоглобина. Содержание гемопексина при воспалении повышается, а трансферина снижается. В основном фракцию β-глобулинов составляют липопротеины, поэтому количество белков этой фракции увеличивается при гиперлипопротеинемиях, нефротическом синдроме, тяжелой форме туберкулеза, поражениях печени, злокачественных новообразованиях, при кахексии и голодании, при беременности.

γ-глобулины – в основном это антитела. Они вырабатываются плазматическими клетками, которые превращаются в В-лимфоциты после стимуляции либо только антигенами, либо антигеном, макрофагом и Т-лимфоцитом.

Иммуноглобулины различаются по специфичности ответа, по массе, активности и расположению в тканях. Они связываются с антигенами, образуя иммунные комплексы, которые в норме поглощаются макрофагами, деградируются и утилизируются.

Уровень γ-глобулинов повышается при различных инфекциях, т.е. во всех случаях, когда образуются антитела.

Низкий уровень γ-глобулинов бывает у новорожденных животных, так как у них не работает собственная иммунная система и иммунная защита обеспечивается только антителами, поступающими с молозивом от матери; при иммунных дефицитах, при белковых недокормах, истощении, воздействии на организм радиации.

Иммуноглобулины G – наиболее специфичные антитела и наиболее эффективные. У всех животных и человека, кроме жвачных, транспортируются через плаценту и уже есть в организме новорожденного. Ig G наиболее эффективно связывают растворимые антигены, особенно экзотоксины и вирусы.

Иммуноглобулины А синтезируются в плазматических клетках, преимущественно в подслизистых тканях, на слизистой поверхности дыхательных путей и кишечного тракта, мочевыводящих путей. Его функция состоит в предотвращении прикрепления микроорганизмов к поверхности слизистых оболочек или их уничтожении.

Локальный синтез Ig A обуславливает местный иммунитет. Этим объясняется большая эффективность аэрозольных и пероральных иммунизаций. Кроме того, Ig A находятся в межклеточной жидкости и блокируют там проникших микробов. Считают, что Ig A обладает прямой антивирусной активностью за счет связывания вирусов.

СУБСТРАТ – ОСТАТОЧНЫЙ АЗОТ И ЕГО КОМПОНЕНТЫ

Под остаточным азотом понимают тот небелковый азот, который определяется в надосадочной жидкости, получаемой после осаждения беков сыворотки (плазмы) крови трихлоруксусной, фосфорномолибденовой или фосфорновольфрамовой кислотами. При использовании других осадителей белка происходит неполная преципитация полипептидов, что может искасить результат исследования.

Во фракцию остаточного азота входят: азот мочевины (примерно 46-60% всего остаточного азота), азот аминокислот (до 25%), креатинина (2,5-7,5%), креатина (5%), мочевой кислоты (4%) и других продуктов белкового обмена (за исключением азота гетероциклических структур).

Разность между всем остаточным азотом и азотом мочевины называется резидуальный азот. Основная фракция резидуального азота – свободные аминокислоты.

Клинико-диагностическое значение исследования содержания остаточного азота в сыворотке крови

Считают, что в норме у животных содержание остаточного азота должно составлять 14-28 ммоль/л (0,2-0,4 г/л), однако и концентрация остаточного азота до 35 ммоль/л может не быть патологией, поскольку некоторые физиологические состояния могут давать это значение (прием богатой азотистыми веществами пищей, сухоядение, предродовое состояние). Более значительное увеличение показателя свидетельствует о нарушении нормальных взаимоотношений между образованием и выведением продуктов азотистого метаболизма из организма и называется гиперазотемия (или азотемия).

Схема

Абсолютная гиперазотемия вызывается либо усиленным образованием (продукцией) компонентов остаточного азот вследствие активации протеолиза, катаболизма белка, либо задержкой (ретенцией) азотистых веществ (шлаков), обусловленной как нарушений выделительной функции почек при их патологии, так и уменьшением фильтрации в клубочках почек из-за ухудшения центральной гемодинамики, что бывает при декомпенсации сердечнососудистой деятельности.

Ретенционная гиперазотемия наблюдается при нарушении выделительной способности почек, поэтому определение остаточного азота имеет большое значение при диагностике заболеваний почек (острого и особенно хронического нефрита).

Продукционная гиперазотемия, как правило, сопровождает процесс усиленного распада белков, что бывает при эндогенной интоксикации, пролонгированном стрессе, при инфекционных заболеваниях, протекающих с лихорадкой и прогрессирующим распадом ткани (крупозной пневмонии).

При продукционной гиперазотемии уровень остаточного азота повышен с первых дней болезни до момента снижения температуры. Увеличение содержания остаточного азота происходит за счет полипептидных фракций и обусловлено, в основном, тканевыми, и в меньшей степени почечными факторами. То же отмечается при туберкулезе, в предкоматозной стадии сахарного диабета, раке (умеренное увеличение содержания остаточного азота идет параллельно кахексии).

Нарушения портального кровообращения и функционально способности печени вызывает увеличение остаточного азота (аммиака, аминного азота). Если к этому присоединяется почечная недостаточность, то увеличивается количество мочевины, а затем и креатинина. Содержание азота свободных аминокислот в крови также увеличивается в результате нарушения синтеза из них белков в печени.

Гипераммониемия (увеличение аммония) происходит в результате нарушения цикла мочевины. Гипераммониемия сопровождается гиперглюкагонемией (глюкагон – гормон поджелудочной железы) и вторичной инсулинемией, которые усиливают распад белка в мышечной ткани.

Имеется взаимосвязь между содержанием компонентов остаточного азота и хлоридов крови, так как и те, и другие являются осмотически активными веществами. Наступающая после операции недостаточность хлора, которая связана с нарушением гормонального баланса (изменяется в результате стресса), гипохлоремия приводит к компенсаторному увеличению компонентов остаточного азота за счет разрушения белка.

Вследствие негативного влияния на обменные процессы катаболитов белка.ю образующихся в поврежденной при операции ткани, затрудняются процессы репарации и заживления, а также происходит интоксикация такими продуктами распада, как средними по величине молекулами.

При продукционной гиперазотемии процентное отношение азота мочевины ко всему остаточному азоту уменьшено, в то время как при азотемии почечного происхождения (ретенционной) повышено.

Относительная гиперазотемия наблюдается у животных с явлениями сгущения крови при профузных поносах, усиленном потоотделении и других состояниях, когда происходит уменьшение количества воды в составе крови.

Сочетание абсолютной и относительной продукционной и ретенционной гиперазотемии бывает при одновременном поражении печени и почек и называется гепаторенальный синдром.

По пере накопления при протеолизе пептидов (многие из которых являются эндогенными токсинами) изменяется канальцевая и сосудистая проницаемость, усиливается агрегация клеток крови и ухудшается микроциркуляция. В условиях обезвоживания резко усиливаются процессы распада белка.

Сочетание обезвоживания (сгущения крови) и накопления в ней компонентов остаточного азота повышает онкотическое давление, а гидростатическое давление снижается. Это приводит к снижению фильтрации клубочков почек и к уменьшению их выделительно функции. В результате при больших травмах и инфекциях возникает почечная недостаточность, характеризующаяся быстрым увеличением гиперазотемии.

Гиперазотемия смешанного характера особенно часто возникает в практике хирургии: продукционная гиперазотемия приводит к развитию ретенционной, а ретенционная – непременно сопутствует продукционной. Установлено, что нарушение выделительной функции почек способствует активации протеаз и разрушению белка.

Гипоазотемия (понижение содержания остаточного азота в крови) бывает при недостаточном питании и иногда при беременности.

СУБСТРАТ – МОЧЕВИНА

Обезвреживание аммиака

В процессе метаболизма белка происходит расщепление его на полипептиды, а затем на аминокислоты (аминокислоты – структурная единица белка). В процессе дезаминирования аминокислот и азотистых оснований (пурины и пиримидины), окисления биогенных аминов, образуется большое количество токсичного аммиака. Его токсичность обусловлена тем, что но вызывает восстановительное аминирование α-кетоглутаровой кислоты в митохондриях с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, из цикла Кребса выводится один из компонентов, что делает невозможным получение энергии. Кроме того, если не работает цикл Кребса, то образование ацетил-коА не останавливается (он образуется при окислении глюкозы и при β-окислении свободных жирных кислот). Образуется большое количество ацетил-коА, который не поступает в цикл Кребса, и происходит образование из него избыточного количества кетоновых тел в печени. Кроме того, аммиак и глутаминовая кислота в больших количествах возбуждающе действует на ЦНС и вызывают возбуждение, угнетение дыхания, судороги (у человека – головная боль, тошнота, атаксия, летаргия, расстройства сознания).

В норме образовавшийся в тканях аммиак может быть использован на синтез аминокислот посредством восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты при участии трансаминаз и для синтеза пиримидиновых оснований.

В почках дезаминирование аминокислот приводит к образованию свободного аммиака, который нейтрализует кислоты, связывающие определенное количество щелочей, и таким образом экономит для организма ионы калия и натрия, поддерживая щелочной резерв.

Циркулирующая кровь содержит лишь следы аммиака в виде иона аммония, потому что во всех клетках всех тканей аммиак связывается с глутаминовой кислотой (ионизированная форма – глутамат) при затрате энергии АТФ, образуя глутамин.

Формула

Глутаминовая кислота связывается с аммиаком, образуя глутамин.

Глутамин нетоксичен, не ионизирует. Из тканей глутамин поступает в кровь, а оттуда в печень. Глутамин является основной формой транспорта аммиака в печень. В клетках печени глутамин распадается на свободную глутаминовую кислоту и аммиак, который потом связывается в мочевину.

Образование глутамина следует рассматривать как важнейший тканевый механизм временного связывания и обезвреживания аммиака. Таким образом, ткани освобождаются от токсичного продукта.

Аммиак при распаде глутамина в печени идет на синтез пуринов, пиримидинов, аминокислот, но в основном на синтез мочевин. У жвачных животных есть особенность: аммиак для синтеза мочевины поступает еще и из рубца, где он получается в результате действия ферментов микроорганизмов на белки корма. Частичный синтез мочевины может идти в стенке рубца.

Цикл Кребса-Гейзелейха, или орнитиновый цикл, представляет собой серию связанных между собой реакций, которые проходят в митохондриях и в цитоплазме клетки.

Первая реакция – из углекислого газа и аммиака образуется карбамоилфосфат.

Во второй реакции карбамоильная группировка переносится на орнитин с образованием цитруллина (это происходит в митохондриях).

Полученный цитруллин переходит из митохондрий в цитоплазму и связывается с аспарагиновой кислотой – это третья реакция. Образуется аргининосукцинат, или аргининоянтарная кислота, что требает энергии.

Четвертая реакция. Аргинино-янтарная кислота распадается на аргинин и фумаровую кислоту. Фумаровая кислота идет обратно в митохондрию.

Пятая реакция: в цитоплазме происходит гидролиз аргинина на мочевину и орнитин.

Мочевина поступает в кровь, мочу и из организма, а молекулы орнитина обратно идет в митохиндрии, где связывается карбамоилом и цикл повторяется снова.

Избыток мочевины поступает из гепатоцитов в желчь и кишечник, где под действием фермента уреазы бактерий гидролизируется до аммиака и углекислого газа.

Важно подчеркнуть, что один атом азота происходит из аммиака глутамина (карбамоилфосфат), другой – от аминогруппы аспарагиновой кислоты.

Поскольку фумаровая, щавелевоуксусная и α-кетоглутаровая кислоты являются метаболитами цикла трикарбоновых кислот (цикл Креба), то оба циклических процесса (Кребса и орнитиновый) оказываются «биохимически взаимосвязанными», т.е. один цикл без другого существовать не может; если нарушен один цикл, то будет нарушен и второй.

Следует отметить, у птиц и рептилий нейтрализация аммиака происходит в результате образования мочевой кислоты, но не мочевины.

Клиническое значение. На долю мочевины приходится примерно половина остаточного азота крови и около 80% азота мочи. Мочевина является беспороговымвеществом. Всё образующееся количество фильтруется в просвет проксимальных канальцев, а затем часть (около 35 %) реабсорбируется обратно за счет реабсорбции воды.

У жвачных животных часть мочевины поступает в преджелудки со слюной (в слюну она попадает из крови), где распадается до аммиака и углекислого газа с последующим использованием продуктов распада рубцовой микрофлорой.

Концентрация мочевины в крови у здоровых животных колеблется от 1,3 до 8,3 ммоль/л. КРС 3,3-5,0; МРС 1,33-3,33; свиньи 3,3-5,0; лошадь 1,5-4,0; собака 1,65-4,65; кошка 3,3-5,0 ммоль/л.

Мочевина – это диамид угольной кислоты с молекулярной массой 60 Дальтон. Она свободно проходит через мембраны клеток паренхиматозных органов и эритроцитов, поэтому используется для определения водных пространств. Мочевина малотоксична, но токсичны накапливающиеся вместе с ней ионы калия и производные гуанидина: гуанидинуксусная кислота, метилгуанидин, среднемолекулярные пептиды (молекулы «средней» массы) и некоторые другие соединения. Мочевину рассматривают обычно в качестве маркёра интоксикации.

Будучи осмотически активным веществом и легко проникая через мембраны клетки, мочевина увлекает с собой воду, что приводит к отеку тканей паренхиматозных органов, миокарда, ЦНС, что вызывает нарушение их функций.

Увеличение обычно в несколько раз относительно нормы концентрации мочевины, сопровождающееся обычно интоксикацией, называется уремией.

Схема

Относительная уремия возникает при дегидратации: при обезвоживании вследствие повышенного потоотделения, неукротимой рвоты, стенозе привратника, профузных поносах, при кровотечении, диабете.

Азотемия этой группы заболеваний не достигает больших значений. Содержание мочевины обычно не превышает 13 ммоль/л. Резкую уремию (до 200 мг%) наблюдают у тяжело больных диспепсией телят.

Абсолютная продукционная уремия обусловлена поступлением в кровь продуктов распада тканевых белков: при перитоните, закупорке кишок, ожогах, атрофии печени, опухолях (в процессе распада центральной части), лейкемии, тяжелых инфекционных заболеваниях, шоке, отравлении сулемой (связывание и денатурация белка, который азотом распадается на аминокислоты, аминокислоты денатурируются и превращаются в мочевину). Функция почек при этом не нарушена. Продукционная уремия бывает при кахексии, обширных ранениях, лечении глюкокортикоидами. В этих случаях скорость образования мочевины отстает от скорости образования аминокислот при распаде белка.

При продукционных уремиях содержание остаточного азота не превышает 8-10 ммоль/л. Мочевины может быть в пределах нормальных значений, если функция печени не нарушена. Печень обладает большими функциональными резервами, способностью её к дезаминированию и синтезу мочевины сохраняется при исключении из процессов обмена до 85% её тканей. Синтез мочевины нарушается только при очень тяжелых поражениях печени (некроз, печёночная кома, цирроз, отравления фосфором и мышьяком – ведут к циррозу).

Продукционную уремию наблюдают также при высоком содержании в корме белка, в частности при скармливании животным большого количества гороха и зеленых бобовых кормов (вико-овсяная смесь, горохо-овсяная смесь), при алкалозе рубца, возникающего при кормлении животных испорченными кормами за сет гнилостной микрофлоры, при минеральном голодании и изменении видового состава микроорганизмов в рубце.

Абсолютная ретенционная почечная уремия возникает за счет снижения выделительной (экскреторной) функции почек. Бывает при гломерулонефритах, пиелонефритах, туберкулезе почек, амилоидно-сморщенной почке. При хронических заболеваниях почек степень нарушения их функции отражается на содержании мочевины в крови, которое в начальный период не превышает 13 ммоль/л. В поздние сроки хронической почечной недостаточности, когда резко нарушается фильтрационная и концентрационная функция почек выделение мочевины снижается до 50 % от нормы. Количество азота мочевины в крови пи этом резко повышается. Особенно высокое содержание мочевины (50-80 ммоль/л) и выше бывает при острой почечной недостаточности. При этом резко снижается выделение мочевины с мочой.

Задержка азотистых соединений в крови обычно бывает при гломерулонефритах и почти не обнаруживается при нефрозах.

Абсолютная ретенционная внепочечная уремия возникает при камнях в почках, рефлекторной анурии, опухолях предстательной железы, опухолях и камнях в выводных мочевых путях, сердечной декомпенсации (снижение давления крови в приносящей артерии).

Уровень мочевины в биологических жидкостях может изменяться и под влиянием приема лекарственных веществ. Увеличивают мочевину в сыворотке крови анаболические стероиды, бутадион (противовосп.), допегит, альдомет, препараты железы, алкалоиды раувольфии.

Уменьшение содержания мочевины в крови бывает при длительном белковом недокорме, несбалансированность рациона по аминокислотному составу, нарушение всасывания в кишечнике (целиакия), при парентеральном питании, акромегалии, при комбинированных поражениях почек и печени, при нарушении мочевинообразовательной функции печени при кетозе и во время беременности.

Содержание мочевины в моче

Повышенное содержание мочевины в моче отмечается у больных со злокачественной анемией (распад тканей), при заболеваниях, сопровождающихся лихорадкой (распад тканей), при диете с высоким содержанием белка (распад экзогенного белка), после приема салицилатов, хинина, при отравлении фосфором.

Пониженное содержание мочевины в моче – у больных с уремией, нефритом, ацидозом, поражением печени.

Некоторые химические вещества мешают определению содержания мочевины in vitro. Так, при использовании уреазного метода ложно завышенные результаты могут вызываться воздействием цитрата натрия, фторида натрия и стрептомицина.

СУБСТРАТ – КРЕАТИНИН

Креатин и его производное креатинин по диагностической ценности не уступает мочевине. Креатин и креатинин являются компонентами фракции остаточного азота. В организме существует два источник креатина: 1) экзогенный – креатин корма (мясо, печень); 2) эндогенный – креатин, образующийся в организме в процессе собственного синтеза.

В процессе синтеза креатина принимают участие аминокислоты аргенин, глицин, метионин.

Первый этап – в почках образуются из аргинина и глицина гуанидинуксусная кислота (предшественник креатина). Она идет в печень и там при взаимодействии с метианином образуется метилгуанидинуксусная кислота – это и есть креатин. Синтез креатина происходит в почках с участием незаменимых аминокислот, а затем в печени. Кроме того, для синтеза креатина необходима обеспеченность незаменимыми аминокислотами.

Креатин с током крови и частично в составе эритроцитов поступает во все ткани организма, но задерживается только в мышечной ткани. Там в митохондриях происходит его фосфорилирование под влиянием креатинкиназы.

АТФ + креатинин ↔ АДФ + креатининфосфат

В условиях мышечной ткани (при сокращении миофибрилл) равновесие реакции смешено в сторону образования АТФ.

Резервные запасы макроэрга в форме креатинфосфата, содержащиеся в покоящейся ткани, в 6 раз превышают количество АТФ. Креатинфосфат с точки зрения депонирования макроэргической фосфатно связи очень удобен, потому что молекулярный вес его намного ниже молекулярного веса АТФ, следовательно, в меньшем количестве веществ заложено больше энергии.

Мышечное сокращение. Этапы:

1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных рецепторах.

2. При этом каждое нервное окончание секретирует нейромедиатор – ацетилхолин.

3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембраны.

4. Через эти каналы ионы натрия поступают внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.

5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.

6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, что ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума (система Т-трубочек) большого количества ионов кальция.

7. Ионы кальция открывают центры связывания нитей актина для головок миозина, что вызывает скольжение этих нитей относительно друг друга и сокращение мышц.

8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются там до прихода нового потенциала действия. Если кальция мало, то сокращения невозможны.

Миозиновая головка работает как фермент АТФ-аза (расщепляет АТФ). Это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления для процесса сокращения. Головки миозина расщепляют АТФ, за счет освобождающейся энергии меняют комформацию, скользя по актиновым филаментам (а креатинфосфат восстанавливает АТФ).

Креатинфосфат не реагирует с сократительным веществом мышцы. Макроэрг креатинфосфат, образованный в митохондриях миоцитов, перемещается к миофибриллам, где происходит образование АТФ (используемый для процесса сокращения миофирилл). После завершения сокращения или когда образование АТФ в мышце превышает е использование, креатинкиназа катализирует фофорилирование креатина за счет АИФ (в митохондриях).

После нескольких циклов происходит разрушение креатинфосфата с выделением остатка неорганического фосфора и молекулы воды. При этом образуется ангидрид креатина – креатинин – эта реакция необратима.

Формула

СУБСТРАТ – ГЛЮКОЗА

Углеводы в организме выполняют в основном энергетическую функцию – окисление и образование АТФ, а также запасную функцию в виде гликогена главным образом в печени и частично в других тканях. При большом количестве углеводов часть из них может превращаться в жиры, что также является запасной формой энергии.

Дата добавления: 2015-06-04