Вторичная структура белка

Вторичная структура белка – это пространственная структура, которая формируется в результате образования водородных связей между атомом кислорода карбонильной группы (СО) и атомом водорода аминогруппы (NH), входящими в состав пептидного остова.

Известны 3 основных типа вторичной структуры пептидных цепей: α-спираль, β-структура (складчатый слой) и беспорядочный клубок.

Образование 3 типов вторичной структуры зависит от характера первич- ной структуры, а именно, химических свойств боковых радикалов аминокислот, которые непосредственно не участвуют в образовании свя- зей, но определяют, каким образом пептидная цепь может свернуться и может ли свернуться вообще.

Одной из причин такого распределения, является то, что одноимен- ные радикалы, отталкиваясь, препятствуют образованию как α–спирали, так и β–структуры; не образуется α–спираль и β–структура на участках, содержащих остатки пролина и т.д.

В α-спирали NH-группа одного остатка аминокислоты соединяется водородной связью с СО-группой пятого от нее остатка (рис.13). В итоге образуется спираль, где на 1 виток приходится в среднем 3,6 аминокис- лотных остатков, шаг спирали равен 0,54мм, диаметр спирали - 0,5мм. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали (рис.14).

Рис.13. Принцип образования α-спирали: NH-группа 5-го остатка связана водородной связью с СО-группой 1 остатка (n-4)

Рис. 14. α-спираль пептидной цепи.

В образовании α–спирали принимают участие почти все атомы водорода и кислоро- да пептидных групп; множество возникающих водородных связей стягивают линейный полимер в α-спираль, делая устойчивей конфигурацию пептидного остова. Так как, все гидрофильные группы пептидного остова участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е., способность образовы- вать водородные связи с водой) α-спирали уменьшается, а гидрофобность увеличивается. Радикалы α-спирали расположены на ее наружной стороне и направлены в сторону от пептидного остова (рис.15).

Рис.15. α-спираль в поперечном разрезе.

Дата добавления: 2015-06-04