Трансамінування(переамінування)

Метаболізм амінокислот у живих організмах.

Розпад білків

Головним, але можливо не єдиним шляхом розпаду білків в організмі є гідроліз. Гідролітичний розпад білків протікає в будь-якій клітині організму в основному в спеціальних субклітинних елементах — лізосомах, де зосереджені гідролітичні ферменти і де здійснюється деструкція високомолекулярних речовин до низькомолекулярних метаболітів.

В той же час певна частина ферментів, що каталізує розпад білків, є в цитозолі клітини, а деякі з них секретуються, забезпечуючи позаклітинне переварювання білків.

Гідроліз білків може бути частковим (до пептидів) і повним (до амінокислот). При частковому (неповному) гідролізі в білковій молекулі розпадаються лише деякі пептидні зв'язки, як правило, по сусідству із строго певними амінокислотними радикалами. Цей процес прискорюється специфічними ферментами — протеїназами (пептидил-пептидгидролазами). У свою чергу, пептиди гідролізуються до амінокислот, що відбувається за участю ряду пептидаз. Найбільш поширеними протеолітичними ферментами є: пепсин – у шлунку; у тонкій кишці – трипсин, хімотрипсин, карбокси- та амінопептидази, дипептидази.

Таким чином, в результаті дії пептидгідролаз (протеїназ і пептидаз) з білків в процесі їх гідролізу спочатку утворюються складні суміші різних пептидів, а потім суміш вільних білкових амінокислот. Останні є кінцевим продуктом гідролізу білків.

Катаболізм амінокислот до кінцевих продуктів обміну (СО₂, Н₂О і NH₃) відбувається шляхом окислення їх через ряд ферментативних реакцій. Для окислення двадцяти різних амінокислот існує двадцять різних шляхів.

Але всі ці шляхи приводять до утворення невеликої кількості продуктів, які потім окислюються в циклі трикарбонових кислот або є попередниками для синтезу різних компонентів клітин.

Далі перетворення a-аміногрупи всіх амінокислот практично однакове. У ссавців амінний азот виводиться із організму у вигляді сечовини, сечової кислоти й аміаку.

Для катаболізму амінокислот характерні такі основні ознаки: всі амінокислоти можуть проходити через стадії: трансамінування, дезамінування, декарбоксилювання.

1. Розклад амінокислот за аміногрупою:

Трансамінування – перенесення аміногруп з амінокислоти на кетокислоти під дією амінотрансфераз, коферментом яких є фосфорний ефір вітаміну В₆.

На певній стадії катаболізму не менш ніж у 11 амінокислот (ала, арг, асн, асп, цис, іле, ліз, фен, три, тир, вал) a-аміногрупа відщеплюється внаслідок ферментативної реакції трансамінування.

При цьому a-аміногрупа амінокислот переноситься до a-вуглецевого атома однієї з трьох a-кетокислот (піровиноградної, a-кетоглутарової або щавлево-оцтової), внаслідок чого утворюється a-кетоаналог вихідної амінокислоти, а a-кетокислота перетворюється у відповідну амінокислоту:

R₁–CHNH₂–COOH + R₂–CO–COOH Û R₁–CO–COOH + R₂–CHNH₂–COOH

Відомі дві найважливіші трансамінази, а саме, аланінтрансаміназа, що каталізує реакцію перенесення аміногрупи на піровиноградну кислоту, і глутаматтрансаміназа, що каталізує реакцію перенесення аміногрупи на a-кетоґлутарову кислоту.

Реакції, що каталізуються трансаміназами, оборотні, їх константа рівноваги дорівнює одиниці. Наслідком цих реакцій є те, що аміногрупи всіх амінокислот входять до складу глутамінової кислоти (у деяких організмів це може бути аспарагінова кислота або аланін).

В організмах, де найактивнішою є аланінтрансаміназа,a-аміногрупи всіх амінокислот накопичуються у вигляді аланіну, потім відбувається перенесення цих аміногруп від аланіну до a-кетоглутарової кислоти за участю ферменту аланін-глутаматтрансамінази.

Отже, незалежно від першої стадії трансамінування, кінцевим рецептором аміногруп більшості амінокислот є a-кетоглутарова кислота, що перетворюється в глутамінову кислоту, яка передає аміногрупи для кінцевих реакцій утворення продуктів азотистого обміну, наприклад сечовини.

Для дії трансаміназ необхідна наявність коферменту – піридоксальфосфату, що є похідним вітаміну В₆. Альдегідна група коферменту має здатність реагувати з різними амінами, утворюючи основи Шиффа, або тетіміни.

Цикл трансамінування відбувається в дві стадії:

1) комплекс піридоксальфосфат-фермент приєднує аміногрупу від амінокислоти, утворюючи комплекс піридоксамінфосфат-ферменту; цей процес проходить через проміжне утворення двох основ Шиффа;

2) комплекс піридоксамінфосфат-фермент утворює основу Шиффа з a-кетокислотою і передає їй аміногрупу. Безперервно, переходячи з альдегідної форми в аміновану і навпаки, кофермент діє як переносник аміногрупи від амінокислоти до кетокислоти.

Механізм трансамінування можна представити такою схемою:

1.2. Дезамінування.

Найбільш поширеною і важливою реакцією амінокислот за α-аміногрупою є дезамінування.

Дезамінування – це процес відщеплення аміногрупи від амінокислоти з утворенням молекули аміаку.

Воно може йти чотирма шляхами:

§ окислювальне дезамінування,

§ відновне дезамінування,

§ гідролітичне дезамінування,

§ внутрішньомолекулярне переамінування.

Всі перераховані реакції здійснюються в організмах і кожна з них прискорюється специфічним ферментом; проте поширення їх в природі абсолютно різне: найбільш широко поширена реакція окислювального дезамінування, а останні три зустрічаються вкрай рідко, лише в окремих груп організмів.

Дата добавления: 2015-07-13