Активация гликогенфосфорилазы мышц

1 - аллостерическая активация гликогенфосфорилазы В. В процессе мышечного сокращения происходит разрушение АТФ с образованием АМФ, который является аллостерическим активатором гликогенфосфорилазы В;

2 - нервный импульс инициирует освобождение Ca²⁺ из саркоплазматического ретикулума. Са²⁺ образует комплекс с кальмодулином, способный активировать киназу фосфорилазы;

3 - активация гликогенфосфорилазы адреналином через аденилатциклазную систему.

Образование цАМФ, стимулированное адреналином, служит сигналом к увеличению производства энергии в результате ускорения расщепления гликогена. Именно в ходе распада, образованного из гликогена глюкозо-6-фосфата, синтезируется АТФ. Инактивация гликогенсинтазы под влиянием адреналина в мышечных клетках проходит так же, как и в печени.

В состоянии покоя при низких концентрациях адреналина в крови гликогенфосфорилаза мышц находится в дефосфорилированном - неактивном состоянии, но распад гликогена всё-таки происходит. Это объясняется тем, что гликогенфосфорилаза активируется способом, не связанным с её фосфорилированием, так как уровень цАМФ в клетке низкий. В данной ситуации происходит аллостерическая активация гликогенфосфорилазы. Активаторами фермента служат АМФ и Н₃РО₄, образующиеся в клетке при распаде АТФ.

При умеренных мышечных сокращениях, т.е. в ситуации, не требующей участия в регуляции цАМФ, аллостерическим способом активируется киназа фосфорилазы. В данном случае аллостерическими эффекторами служат ионы Са²⁺, концентрация которых резко возрастает при сокращении мышц в ответ на сигнал от двигательного нерва. Активность фермента снижается сразу же, как только концентрация Са²⁺ в клетке уменьшается после поступления сигнала к расслаблению мышц. Таким образом, роль ионов Са²⁺ заключается не только в инициации мышечного сокращения, но также в обеспечении его энергозатрат.

Активация киназы фосфорилазы с помощью ионов Са²⁺ опосредована кальмодулином. Кальмодулин в данном случае - прочно связанная субъединица фермента.

Дата добавления: 2015-07-13