Аминокислоты. Белки

ТЕМА 10. Азотсодержащие органические соединения.

Основные вопросы

Важнейшие азотсодержащие функциональные группы: амино-, нитрозо-, нитро-, диазо- и азогруппа.

Амины, классификация и номенклатура. Основность аминов. Взаимодействие аминов с азотистой кислотой. Реакции диазотирования и азосочетания, их техническое значение. Канцерогенность азотсодержащих соединений.

Строение, классификация и стереохимия аминокислот. Образование пептидов. Полипептиды и белки. Понятие о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре белковой молекулы. Роль водородных, ионных, дисульфидных, сложноэфирных связей и гидрофобных взаимодействий в формировании пространственного строения молекулы белка. Кислотно-основные свойства аминокислот, пептидов и белков (амфотерность, изоэлектрическая точка). Реакции денатурации и гидролиза. Качественные реакции на белки. Пищевое и техническое значение белков. Понятие о синтетических полиамидах (капрон, нейлон).

Методические указания

Начните изучение темы с простейших азотсодержащих органических соединений – аминов.

Аминами называются производные аммиака, в котором один или несколько атомов водорода замещены на углеводородные радикалы.

Обратите внимание на то, что в зависимости от числа атомов водорода у атома азота, замещенных радикалами, различают первичные, вторичные и третичные амины. Амины проявляют типично основные свойства, что связано с наличием в их молекуле атома азота. Последний способен к присоединению протона кислоты по донорно-акцепторному механизму.

Далее следует перейти к рассмотрению аминокислот. Аминокислоты – это бифункциональные органические соединения, в молекуле которых имеется аминогруппа -NH₂ и карбоксильная группа -СООН. В природе распространены только α-аминокислоты, обе функциональные группы которых соединены с одним и тем же атомом углерода.

Ознакомьтесь с правилами номенклатуры и тривиальными названиями аминокислот.

Особое внимание обратите на то, что аминокислоты – это органические амфотерные соединений, они реагируют как с кислотами, так и с основаниями. Им свойственны обычные реакции по карбоксильной группе и аминогруппе. Однако кислотные и основные свойства выражены слабо.

Функциональные группы в аминокислотах реагируют между собой. Поэтому молекулы аминокислот в растворе представляют собой биполярные ионы (внутренние соли):

Важнейшее свойство аминокислот - способность к конденсации с образованием пептидов. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью -CO-NH-.

Полученная молекула (дипептид) также имеет две функциональные группы и может дальше вступать в реакцию конденсации. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно долго и приводить к полипептидам, или белкам. В состав белков входят 19 аминокислот и одна иминокислота.

Белки – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств. Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки лишь 22 α-аминокислот.

Первичная структура – определенная последовательность a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.  

Выделяют 4 уровня структурной организации белков.

Функциональные группы, взаимодействуя между собой, влияют на структуру полипептидной цепи, заставляя вытягиваться в длинные цепи и скручиваться в клубки. Вследствие этого белковые вещества отличаются друг от друга не только по аминокислотному составу, не только по последовательности расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и по характеру связей и формы молекул. В зависимости от укладки полипептидной цепи в формулах и природы функциональных групп различают две группы белков.

1. Белки фибриллярные, у которых молекулы вытянуты в виде нити. Они встречаются в сухожилиях, в коже, мышцах, волосах, рогах, кроме того в фибриане шелка.

2. Белки глобулярные, у которых молекулы скручены в клубок-глобулу. Глобулярные белки встречаются в сыворотке крови, молоке, пищеварительной жидкости, кроме того, встречаются в тканях организма, они растворимы в воде и слабых соляных растворах.

Между фибрильными и глобулярными белками нет резкой границы, существуют белки промежуточных форм. Например, глобулы некоторых белков имеют продолговатую форму и тем самым близки к фибриллярным белкам. Как уже было указано, белки - высокомолекулярные соединения. Молекулярная масса одних десятки (13000-68000), других сотни тысяч, а молекулярная масса их отдельных белков достигает нескольких миллионов.

Все белки являются оптическими деятельными веществами, вращая обычно плоскость поляризованного луча влево, несмотря на то, что в их состав могут входить и правовращающие аминокислоты. Большинство белков представляют собой твердые вещества – порошки белого цвета. Многие существуют в виде студней или даже жидкостей. Ряд белков выделен в кристаллическом виде, например, гемоглобин крови, многие энзимы. Белки шерсти, шелка являются прочными волокнами. Все белки растворимы в щелочах, многие - в кислотах, некоторые растворяются в воде и слабых растворах солей. В органических растворителях – абсолютном спирте, эфире, бензоле они не растворимы. При растворении образуют коллоидные растворы. Благодаря большой поверхности частиц белка, они способны адсорбировать большое количество различных веществ, что затрудняет очистку.

В отличие от низкомолекулярных органических и неорганических веществ белки, как высокомолекулярные соединения не проходят через полунепроницаемые перегородки (мембраны из коллоидия, целлофана). Благодаря наличию полярных групп: -NH₂, >C=O, >NH, -COOH, белки гидратированы и поэтому могут быть осаждены различными веществами, препятствующими гидратации. Такими водоотнимающими веществами являются спирт и ацетон, концентрированные растворы сульфата натрия, магния, аммония, поваренной соли и вообще хорошо растворимой в воде неорганической соли. А так как белки с различным молекулярным весом содержат разное число полярных групп, то они выпадают в осадок при разных концентрациях соли.

При осаждении белков указанными реагентами они могут снова переходить в раствор – это так называемая обратимая коагуляция. Это свойство используют для выделения индивидуальных белков из смесей, в виде которых они существуют в природе (метод фракционного высаливания). От солей белки очищают в электродиализаторе, в котором ионы соли из центрального отделения через перепонку направляются к соответствующим электродам, находящимся в крайних отделениях, через которые пропускают воду.

Ряд препаратов – азотная, уксусная, трихлоруксусная, пикриновая кислоты, а также соли тяжелых металлов (сернокислая медь, уксуснокислый свинец и др.), действие радиации, нагревание, встряхивание вызывает значительные изменения в четвертичной, третичной и вторичной структуре белка, т. е. денатурацию его, или необратимую коагуляцию, в результате чего белки после осаждения не могут переходить в раствор. То же самое происходит с белком при нагревании. При денатурации происходит разрушение связей (сил) нехимической природы, а также и дисульфидных связей, что сопровождается делением белка на субединицы, уничтожением клубков, распрямлением спиралей. Обычно сохраняется только первичная структура.

Запомните качественные реакции на белки! Многие из них дают ксантопротеиновую реакцию, заключающуюся в том, что белок от добавления концентрированной азотной кислоты свертывается, а в дальнейшем при нагревании образовавшийся сгусток окрашивается в желтый цвет, что свидетельствует о наличии аминокислот с ароматическими радикалами. При биуретовой реакции белок после прибавления к нему нескольких капель солей меди в щелочной среде приобретает фиолетовое окрашивание, по которому открывают пептидные связи. О наличии серы судят по черному осадку сернистого свинца, появляющемуся при нагревании щелочного раствора белка (сульфгидрильная реакция). При взаимодействии белка с щелочным раствором пикриновой кислоты появляется красно-коричневое окрашивание, свидетельствующее о наличие в белке дикетопиперазинов. Существуют и другие цветные реакции на белки.

Дата добавления: 2015-08-31