Денатурация и деструкция коллагена

Изменение белков мышечного волокна

Изменение структуры и свойств белков мяса в процессе тепловой обработки

Ранее отмечалось, что белки мышечной ткани характеризуются неодинаковой температурой денатурации. Основные денатурационные процессы происходят в интервале температур 57…75^оС. При этом обязательным является наличие воды.

Денатурационные изменения начинаются уже при 30^оС – это относится к миозину. В интервале 40…50^оС происходят наиболее значительные изменения. При 55^оС уплотняется сетка белковой структуры. При 65…70^оС денатурация белков миофибрилл заканчивается. Белки саркоплазмы большей частью денатурируют до 50^оС. Изменения цвета мяса происходят в интервале температур 70…80^оС, когда происходит денатурация миоглобина, в результате чего отщепляется гем от глобина.

Белковые вещества в мышечной ткани связаны друг с другом и другими веществами, поэтому денатурируют медленнее и при более высоких температурах, чем изолированные. Денатурация мышечных белков приводит к снижению гидратации мышечной ткани, агрегированию белковых частиц и свертыванию белка. Так как температура нагрева продукта всегда превышает температуру денатурации, ткань уплотняется, часть воды выделяется в окружающую среду.

Консистенция готового к употреблению мясопродукта обусловлена степенью разрушения ее соединительно тканных прослоек. Решающее значение играет изменение коллагена, так как эластин при тепловой обработке практически не изменяется.

В процессе нагрева коллагена идет плавление полипептидных цепочек и разрыв связей между цепочками. Денатурация (или сваривание) коллагена сопровождается нарушением специфической конфигурации цепочек и молекулы в целом. При 50…55^оС коллагеновые волокна набухают, поглощая воду, при 58…62^оС резко сокращается длина волокна (на 60%) и увеличивается его диаметр. Коллаген различных видов мяса имеет неодинаковую температуру денатурации 55…65^оС, которая зависит от возраста животного. Фибриллярная структура разрушается, волокна становятся стекловидными, более эластичными, их прочность снижается.

Изменения размера коллагеновых волокон приводит к деформации кусочков мяса. Образовавшийся глютин, в отличие от коллагена, при температуре более 40^оС хорошо набухает и неограниченно растворяется в воде. Полный гидролиз коллагена происходит в процессе нагрева при 126^оС на протяжении 3 часов.

Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации глютина и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При дальнейшем нагреве студнеобразующая способность глютина снижается из-за его разрушения. Деструкция коллагена является основной причиной размягчения мяса. В мясе, доведенном до готовности, весь коллаген денатурировал, а часть его перешла в глютин. В среднем в глютин переходит 20…45% коллагена, что обусловлено видом мяса, содержанием и строением соединительной ткани. Излишний распад коллагена приводи к нарушению формы продукта и трудности его порционирования.

На скорость перехода коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:

а) температура среды; при жарке мясопродуктов, когда температура в толще продукта не превышает 80…85^оС, переход коллагена в глютин протекает медленно; поэтому тепловая обработка методом жарки возможна только для тех кулинарных частей, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса, поскольку имеет более простое строение, в составе его меньше оксипролина, он подвергается деструкции при более низких температурах;

б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами ускоряет переход коллагена в глютин;

в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используется в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин.

Дата добавления: 2017-01-13