Микрофиламенты, их функции и состав. Актин и миозин

Вопрос 31. Микрофиламенты и внутриклеточные движения

Теория происхождения митохондрий и пластид

Митохондрии и пластиды занимают в эукариотической клетке совершенно особое положение. Они имеют собственную генетическую систему, размножаются относительно независимо от деления всей клетки и ядра и отграничены от остальной протоплазмы двойной мембраной.

Согласно гипотезе эндосимбиоза, они являются потомками прокариот, сходных с бактериями или сине-зелеными водорослями, которые, вероятно, в результате фагоцитоза проникли в гетеротрофные анаэробные клетки и стали в них жить как симбионты.

Моделью может служить явление эндоцитоза у некоторых грибов, жгутиковых и амеб: клетки сине-зеленых водорослей фагоцитируются, окружаются двумя мембранами (собственной внутренней и наружной, происходящей из плазмолеммы клетки-хозяина) и сохраняют способность к фотосинтезу.

Согласно другим представлениям, митохондрии и пластиды происходят из выпячиваний плазматической мембраны, которыми были окружены либо части еще примитивного генома, либо плазмиды.



Микрофиламенты представляют собой очень тонкие и длинные нитевидные белковые структуры, встречающиеся во всей цитоплазме. Они обусловливают вязко-эластичную, тиксотропную консистенцию цитоплазмы и обеспечивают внутриклеточные движения, включая сокращение фибрилл в мышечных волокнах.

Функции микрофиламентов:

• ответственны за перемещение: хлоропластов, которые могут изменять свое положение в зависимости от освещения;
• клеточных ядер;
• пузырьков;
• участвуют: в фагоцитозе (но, не в пино- или экзоцитозе); в образовании перетяжки при клеточном делении (здесь действует кольцо из пучков микрофиламентов, опоясывающих клетку); в движении хроматид и хромосом при делении ядра.

Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии микрофиламентов из актина (актиновых нитей) с миозином.

Актин - глобулярный белок, он составляет 5-15 % всего клеточного белка и является важнейшим белком эукариотических клеток. Глобулярный актин (гамма-актин) полимеризуется в актиновые филаменты (F-актин), состоящие из двух закрученных друг около друга спиралей (диаметр - около 6 нм, длина - несколько мкм). Актин образует трехмерную сеть из большого числа нитей или пучки не менее чем из 20 нитей. В клетке существует обратимое равновесие: гамма-актин - F-актин - пучки F-актина.

Миозин в эукариотических клетках содержится в меньшем количестве (0,3-1,5 % клеточного белка), чем актин. Нитевидная молекула миозина (молекулярная масса более 450 000, длина 150 нм) состоит из двух больших и нескольких малых субъединиц, образующих длинную двойную спираль. Один конец этой спирали несет две головки. Конец с головками катализирует расщепление АТФ (миозиновая АТФаза) и может специфически связываться с актином. Актин активирует АТФазу. При расщеплении АТФ освобождается энергия, необходимая для внутриклеточных движений.

Что касается прокариот, то у сине-зеленых водорослей, способных к скользящему движению, и у бактерий существуют микрофиламенты (диаметром 4-6 нм) неизвестной химической природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим движением.

2. Роль актина и миозина в разных типах эукариотических клеток

В мышечных клетках молекулы миозина объединены в толстые (до 20 нм) миозиновые фрагменты (нити). Актиновые и миозиновые нити образуют в мышечных клетках сократимый актомиозиновый комплекс.

В клетках немышечного типа миозиновые филаменты не обнаружены (исключение составляют лишь некоторые амебы). Однако после выделения из этих клеток миозин может полимеризоваться в филаменты. Выделенный из клеток немышечного типа комплекс F-актина с миозином, не соединенным в филаменты, расщепляет АТФ и при этом сокращается. Это сокращение способен тормозить третий белок с большой молекулярной массой (270 000), соединяющий нити актина в сеть.

Тормозящий белок образует вместе с актиновыми филаментами относительно жесткую сеть (цитоскелет). При локальном изменении среды (повышение рН или концентрации Са+2) тормозящий белок отделяется от актина, а миозин в этом случае может присоединяться к концам актиновых нитей; филаменты смещаются относительно друг друга и объединяются в пучки, что приводит к сокращению.

3. Движение протоплазмы в эукариотических клетках

Движение протоплазмы наблюдается почти во всех эукариотических клетках (его скорость составляет 1...6 см/ч). Органеллы перемещаются вместе с протоплазмой, не течет только эктоплазма. Этот процесс лежит в основе амебоидного движения. В растительных клетках может создаваться бесконечный ток протоплазмы вокруг центральной вакуоли. У амеб происходят локальные сокращения сети из актиновых (и миозиновых, если они имеются) филаментов, благодаря чему эндоплазма оттесняется в другой участок клетки.

В гигантских клетках некоторых водорослей с бесконечным вращательным течением протоплазмы пучки актиновых филаментов лежат на границе экто- и эндоплазмы - именно там, где, как полагают, должны действовать движущие силы.

Дата добавления: 2013-12-12