Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Тверді рослинні жири




МАСЛО КАКАО (олія какао) — BUTYRUM CACAO (Oleum Cacao)

Шоколадне дерево — Theobroma cacao L., род. стеркулеві — Stercu- liaceae

Шоколадное дерево (дерево какао); латинізована назва походить від грецьк. theos — бог; broma — їжа.

Рослина. Вічнозелене дерево заввишки звичайно 5 м. Стовбур прямий, гілки кільчасті. Листки великі, овальні або повздовжньо- яйцевидні, цілокраї, рожеві, виходять пучками прямо з стовбура і старого листя. Цвіте і плодоносить цілий рік.

Поширення. Батьківщина шоколадного дерева – тропічна південна Америкаі острова Мексиканського заливу берега річок Магдалени, Орінокоі Амазонки. Завдяки високій потребі в насіннні вже з ХІІст. стали розводити плантації шоколадного дерева спочатку в Південній Америці, а особливо в Бразилії. На теперішній час найбільші площі шоколадного дерева займають в тропічних лісах Західної Африки. Шоколадне дерево розводять також в Шри-ланці і Індонезії. Дерева починають плодоносити на 3-му році але найбільший врожай збирають через 8-10років.

Лікарська сировина. Дерево цвіте і плодоносить на протязі всього року. Зрілі плоди зрізають з плодоніжок чим дальше від стовбура, тому як нові квітки виникають звичайно в безпосередньому сусідстві з залишками старих плодоніжок. Плід вскривають круговим розрізом в нижній третинні. Завдяки цьому легко і повністю виймають стержень зі всіма рядами насіння і шаром слизистої м’якоті. Насіння звільняють від м’якоті, яку використовують на місці в якості харчового продукту. Одне дерево дає 1-4кг насіння в рік. Насіння складається з кучки або баки для ферментації в результаті чого насіневе ядро стає фіолетово-коричнево кольору, ніжний солодкувато-маслянистий смак и тонкий аромат. Після бродіння насіння піддається повільному сушінню. Готове насіння овально-сплюснутої форми, довжиною 2-2,5см вкриті темно-коричневою тонкою, крихкою здерев’янілою оболонкою. Під оболонкою знаходиться залишок ендосперма у вигляді тонкої плівки, яка проникає між складками м’ясистих насінин.

Жирна олія насіння піджарюють після чого крихка оболонка легко знімається обдирочною машиною. Оболонка складає 10-15% від маси, називається какаовеола – використовується для добування алкалоїда – теоброміна. Очищенні від оболонки насіння розтирають між вальцами після чого масу піддають гарячому пресуванню. Гарячу олію фільтрують в обогрівальних фільтрах і виливають у форми де вони швидко застигають при кімнатній температурі.

Олія какао являє собою шматки світло-жовтого кольору (при прогірканні біліють), приємного запаху, плавиться при температурі30-400С. складається з двох-трьохкислотних тригліцеридів, містить лауринову, пальмітинову (до25%), стеаринову (до34%), арахісову (сліди), олеїнову (до43%), лінолеву(2%) кислоти.

Жмих який залишився не повністю обезжирений розмолочують и використовують як порошок какао для пиття. Для приготування шоколаду в залежності від сорту до порошку какао додають більшу або меншу кількість масло какао, цукру іноді молока, ванільі інші інгредієнти, отриманну маси виливають у форми.

Хімічний склад насіння містять в кожурі алкалоїди: теобромін (до2%), кофеїн (сліди) а в насінному ядрі – жирна олія (до50%). Присутні також глікозиди ціані дини, дубильні речовини, органічні кислоти і сліди холіну.

Теобромін відкритий у 1841р російським хіміком А.А.воскресенським.

Використання. В медицині масло какао використовується з 1710р – воно входить до всіх фармакопей. Використовується для приготування суппозиторіїв, шариків і палочок.

 

 


ФЕРМЕНТИ

Ферменти, або ензими,— біологічні каталізатори білкової природи, які присутні в усіх живих клітинах і беруть участь у біохімічних перетвореннях, направляють і регулюють тим самим обмін речовин в організмі.

Назва «фермент» походить від лгтп./егтепГит — закваска, що асоціюється з природою процесів зброджування. Спочатку термін «фермент» вживався для визначення живих мікроорганізмів, що брали участь у зброджуванні, а для «ферментів-речовин», таких. як пепсин, емульсин тощо, існувало поняття «ензим» (від грецьк. enzym — у заквасці). Однак пізніше з дріжджових клітин був виділений препарат ферменту і доведено, що ферментний каталіз може відбуватися поза живим організмом. Таким чином, відпала необхідність використання двох термінів «ензим» та «фермент» для

визначення одного й того ж самого поняття, але обидві назви поширені і тепер вважаються синонімами.

Ферменти використовуються у різних галузях народного господарства, але доля тих, що застосовуються в медицині, невелика. Вони відрізняються високим ступенем очищення, складною і дорогою технологією одержання. Із відомих на теперішній час 3000 ферментів у медичній та мікробіологічній промисловості країн СНД для виготовлення ліків використовується близько 40. З них препа­ратів тваринного походження — 62 %, засобів з культур мікроорганізмів — 33 % і лише 5 % припадає на долю ензимів з рослинної сировини. Слід відзначити, що досягнутий у країнах СНД рівень розвитку і впровадження лікарських ферментних препаратів не може задовольнити існуючий на них попит. Взагалі арсенал ензимів, які використовуються в клінічній практиці, складає лише 10 % від відомих науці ферментів з встановленим терапевтичним ефектом.

Будова і класифікація

Особливості будови. Білкова природа ферментів підтверджена рентгеноструктурним аналізом. За складом амінокислот ферменти не відрізняються від білків: для них також характерні чотири рівні структурної організації молекули. Частіш за все ферменти побудовані з двох або більше пептидів, зв'язаних між собою нековалентно. Та наявність усіх чотирьох порядків структури макромолекули не завжди обов'язкова. Простіші ферменти, такі як лізоцим, трипсин, рибонуклеаза, не мають четвертинної структури.

У природі існують прості й складні ферменти. Перші цілком складаються з поліпептидів і під час гідролізу розпадаються виключно на амінокислоти (це, зокрема, пепсин, трипсин, папаїн, уреаза, лізоцим та ін.). Більшість ензимів відноситься до класу складних білків, які містять і небілковий компонент — кофактор, присутність якого є істотною для ферментної активності. Поліпептидну частину складного ензиму прийнято називати апоферментом. Складні ферменти з малою константою дисоціації, які під час очищення та виділення не розщеплюються на апофермент і кофактор, називаються холоферментами (холоензимами), а кофактор — простетичною групою. Під коферментом частіше розуміють кофактор, який при дисоціації легко відокремлюється від апоферменту. Один і той самий кофактор може виступати в ролі і простетичної групи, і коферменту. Типовими представниками коферментів є вітаміни. Деякі двовалентні метали (Са2+, Mg2+, Мп2+) виконують роль кофакторів. Доведена кофакторна функція таких біологічно активних речовин як HS-глутатіон, АТФ, ліпоєва кислота, похідні нуклеозидів, порфіринвмісні речовини та ін.

При вивченні механізму ферментних реакцій було помічено, що молекули субстратів частіше мають невеликі у порівнянні з молекулами ферментів розміри. Звідси виникло припущення, що при утворенні ферментсубстратних комплексів в контакт з молекулою субстрату вступає обмежена кількість амінокислот поліпептиду, так званий активний центр. Під активним центром розуміють унікальну комбінацію амінокислотних залишків, яка забезпечує безпосередню взаємодію з субстратом і бере участь у реакції каталізу. Встановлено, що до активного центру входять простетичні групи. В активному центрі умовно розрізняють каталітичний центр, який вступає в хімічну взаємодію з субстратом, і зв'язуючий центр, або контактну («якірну») площадку, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату і формування його комплексу з ферментом. Активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферменту, а для виявлення його дії має значення конфігурація всієї молекули. Порушення структури (це може бути денатурація) спричиняє часткове або повне руйнування активного центру і, як наслідок, втрату ферментом каталітичних властивостей.

Класифікація. Всі ферменти згідно з класифікацією, прийнятою Комісією ферментів Міжнародної біохімічної спілки, поділяються на шість класів за типом реакції, які вони каталізують. Оксидоредуктази — ферменти, які каталізують окислювально-відновні реакції і переносять електрони.

Трансферази — ферменти, які каталізують реакції перенесення різних функціональних груп від одного субстрату (донора) до іншого (акцептора).

Гідролази — ферменти, які каталізують розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків у субстратах з приєднанням води за схемою:

R—R'+ НОН -> RH + R'OH

J Пази ферменти, які каталізують розщеплення зв'язків, у тому числі іі подвійних, без приєднання води.

іюмерази ферменти, які каталізують реакції ізомеризації.

Jli.-aiu (синтетази) — ферменти, які каталізують біосинтетичні процесії з'єднання молекул з використанням енергії АТФ.

Кожний і шести класів ферментів поділяється на підкласи, а підкласи, в свою чергу,— на підпідкласи. Окремий фермент, згідно з сучасною класифікацією, має назву і шифр. У шифрі перша цифра ошачас клас, друга — підклас, третя — підпідклас, четверта - даний конкретний фермент.

Поширення та локалізація найважливіших типів

Клас гідролаз (гідролітичних ферментів) включає більшість ферментів, які мають велике промислове або медичне застосування.

Підклас естерази— ферменти, які каталізують розщеплення і синтез складних ефірів відповідно до рівняння:


 

Серед естераз слід відмітити ліпази, які каталізують розщеплення і синтез жирів. В організмі людини і тварин найбільш активна ліпаза міститься в соку підшлункової залози. Здатність розщеплювати жири відмічається у багатьох рослин. Ліпаза міститься в насінні злаків, олійних культур, таких як соя, соняшник, бавовник, льон. У той же час насіння кропиви дводомної бідне на ліпазу, вона знаходиться переважно у вегетативних органах рослини. Можливість впливу ліпази повинна враховуватися при зберіганні рослинної сировини, що містить значну кількість олії. Підвищена вологість і температура активізує ліпазу, що веде до розщеплення жирів з утворенням гліцерину й вільних жирних кислот.

До групи естераз належить таназа, фермент, який каталізує гідроліз таніну. Вона має виключну специфічність дії — розщеплює тільки ті складні ефіри, в кислотному компоненті яких є не менш як два фенольних гідроксили.

Карбогідрази є ферментами, які каталізують гідроліз і синтез гомо- та гетероглікозидів.

До карбогідраз належать а- і (3-амілази. Амілази розщеплюють крохмаль до декстранів і мальтози, яка є кінцевим продуктом при повному гідролізі крохмалю цими ферментами. Найбільш активні амілази містяться в слині і соку підшлункової залози людини і тварин. Цікаво, що насіння рослин розрізняється за вмістом у них а- і (3-амілази. Так, у непророслому зерні пшениці, жита і ячменю міститься лише р-амілаза; а-амілаза утворюється в них тільки після проростання. В соєвих бобах як у пророслих, так і у непророслих міститься р-амілаза.

Р-Фруктофуранозидаза (інвертаза, або сахараза) каталізує розщеплення сахарози на глюкозу і фруктозу. Цей фермент гідролізує зв'язок, який знаходиться при Р-глюкозидному атомі вуглецю залишку фруктози, в той час як а-глюкозидаза гідролізує зв'язок у сахарозі при а-глюкозидному атомі вуглецю залишку глюкози:


 

(З-Фруктофуранозидаза міститься в вищих рослинах, дріжджах, мікроорганізмах, травних соках тварин і людини, квітковому пилку.

Протеази (пептидгідролази — ферменти, які каталізують гідроліз пептидного зв'язку білків і поліпептидів згідно з рівнянням:

R—С04- NH— R1 + НОН R— СООН + H2N— R1

Протеази поділяють на дві групи: протєїнази (ендопептидази) і пептидази (екзопептидази). Протєїнази гідролізують білки до поліпептидів, а поліпептиди розщеплюються пептидазами до амінокислот.

Серед протеїназ необхідно відзначити травні ферменти — пепсин, трипсин, хімотрипсин.

Пепсин виділяється слизовою оболонкою шлунка. Він може бути отриманий у вигляді білкових кристалів з молекулярною масою 34 644. Молекула пепсину є одним поліпептидним ланцюгом, що складається з 327 амінокислотних залишків. Оптимум дії знаходиться в межах рН 1,2—1,5. Пепсин, окрім білка, здатний гідролізувати поліпептиди і дипептиди. Встановлено, що він переважно розщеплює лише ті пептидні зв'язки, в утворенні яких беруть участь аміногрупи тирозину і фенілаланіну. У клітинах слизової оболонки шлунка пепсин міститься у вигляді неактивного попередника — пепсиногену. Внаслідок дії на пепсиноген вільного пепсину і соляної кислоти він перетворюється на активний пепсин.

Трипсин міститься в соку підшлункової залози. Його молекулярна маса дорівнює 24 000. Молекула трипсину складається з 229 амінокислотних залишків. Оптимальна зона дії відповідає рН 8—9. Ступінь гідролізу білків під дією кристалічного трипсину приблизно відповідає дії кристалічного пепсину, однак неочищений трипсин має значно більшу каталітичну активність. Кристалічний трипсин каталізує гідроліз лише тих пегітидних зв'язків, в яких бере участь карбоксильна група лізину або аргініну. Трипсин утворюється з неактивного трипсиногену під дією ентерокінази. А далі сам трипсин впливає на перетворення трипсиногену в трипсин У соку підшлункової залози міститься також неактивний фермент хімотрипсиноген. Під дією слідів трипсину він перетворюється на активну протеїназу — хімотрипсин, побудований з 242 амінокислот. Оптимум дії спостерігається при рН 7,5—8,5.

Протеїнази містяться також у деяких рослинах, типовим представником є папаїн. Його отримують з молочного соку динного дерева. Оптимальна зона дії ферменту знаходиться в слабкокислій, нейтральній й слабколужній реакціях середовища (залежно від природи білка-субстрату). Дія папаїну та інших протеолітичних ферментів рослинного походження активізується синильною кислотою і сульфгідрильними сполуками, які містять SH-групу, перш за все цистеїн та відновлений глутатіон.

Протеїнази типу папаїну знайдені в плодах і стеблах ананаса (Ananas comosus) — бромелаїн, а також у молочному соку рослин роду Ficus — фермент фіцин.

Амідази До цієї групи гідролітичних ферментів належить уреаза, яка розщеплює сечовину до аміаку і вуглекислого газу:

CO(NH2)2 + Н20 = С02 + 2NH3

Уреаза міститься в рослинах, пліснявих грибах і деяких бакте­ріях. Велика кількість уреази знайдена в насінні сої і конвалії мечовидної. Перспективним джерелом отримання цього ферменту є насіння кавуна.

Фізичні і специфічні властивості

Більшість ферментів — це глобулярні білки і лише деякі з них фібрилярні (наприклад, міозин). За формою глобулярні ферменти є «еліпсоїдами обертання». Молекулярна маса ферментів звичайно знаходиться в межах від 104 до 106. Найчастіше зустрічаються ферменти з молекулярною масою 20 000—60 000. Розмір молекул становить декілька десятків ангстрем.

Як і всі білки, ферменти мають амфотерність, електрофоретичну рухомість, не здатні до діалізу крізь напівпроникні мембрани, можуть зв'язувати значну кількість води (гідратуватися), легко висаджуються з водних розчинів солями або органічними розчинниками (ацетоном, етанолом), зберігаючи при цьому свої каталітичні властивості.

Ферменти відрізняються від хімічних каталізаторів виключно високою ефективністю дії (підвищують швидкість реакції у 1010— 1013 разів) і специфічністю. Прийнято розрізняти абсолютну, абсолютну групову, відносну групову й оптичну специфічність. Абсолютна специфічність передбачає спорідненість тільки до одного субстрату. Абсолютна групова специфічність виявляється у дії на речовини, які схожі за типом будови і мають певний зв'язок. Відносна групова специфічність можлива у випадках, коли фермент виявляє специфічність до зв'язку між певними частинами молекули і абсолютно інертний до хімічної структури самої молекули. Оптична специфічність передбачає спорідненість ферменту до однієї стереоізомерної форми субстрату. Методи виділення і визначення активності

Виділення. Ферментні препарати за джерелами їх одержання поділяють на ферменти, які отримують з тканин тварин або плазми крові людини; ферменти — продукти життєдіяльності мікроорганізмів; рослинні ферменти.

Сировиною тваринного походження можуть бути: підшлункова залоза забійної худоби (препарати трипсин, хімотрцпсин, рибонуклеаза, пантрипін, панкреатин та ін.), слизова оболонка шлунка (пепсин, ацидинпепсин, абомін, пепсиділ), легені великої рогатої худо­би (інгитрил), тканини серця великої рогатої худоби (цитохром С), сім'яники великої рогатої худоби (лідаза, ронідаза), природний шлунковий сік собак і коней (шлунковий сік), плазма крові людини (фібринолізин), білок курячих яєць (лізоцим). Відомо, що бджолиний мед має амілазну активність.

Використання тваринної сировини пов'язане з необхідністю переробки великої кількості тканин забійної худоби для отримання необхідної кількості ферментів, а також створення спеціальних умов зберігання сировини. Перспективним є отримання ферментних препаратів з культур мікроорганізмів, зокрема з пліснявих грибів, бактерій, дріжджів, актиноміцетів. Продуктами життєдіяльності мікроорганізмів є такі препарати як а-амілаза, L-аспарагіназа, ораза, солізим, стрептокіназа та ін. Мікробна сировина доступніша, а мікроорганізми здатні виробляти значну кількість різноманітних за дією ферментів. До недоліків мікробної сировини слід віднести великий обсяг підготовчих робіт: вибір поживного середовища вирощування ш гамів-продуцентів, додержання оптимального режиму стерилізації, культивування, контроль за процесом.

Для одержання ферментів використовують також рослинну сировину: латекс динного дерева, насіння чорнушки, насіння кавуна, квітковий пилок тощо. У ряді випадків перевага цього виду сировини істотна: заготівля її технологічно простіша, матеріал можна висушити, подрібнити, компактно упакувати і зберігати тривалий час без створення спеціальних умов.

Виділення і очищення ферментних препаратів залежить від індивідуальних особливостей сировинного матеріалу, тому не є уніфікованими.

Перша стадія виділення внутрішньоклітинних ферментів тваринного і рослинного походження полягає в механічному руйнуванні клітин. Виділення ферментів з мікроорганізмів і субклітинних органел є проблемою. Це зумовлено високою міцністю клітинної оболонки мікроорганізмів і міцним зв'язком ферментів з органелами. У таких випадках використовують спеціальні методи гомогенізації: фізичні (високий тиск, ультразвук, іонізуюча радіація, заморожування-відтаювання), хімічні (дія кислот, лугів, солей, органічних розчинників), ензиматичні (дія літичних ферментів), біологічні (інгібування біосинтезу клітинної оболонки, дія фагів, антибіотиків).

Екстракцію ферментів проводять водою, розведеними розчинами кислот або лугів, буферними розчинами, органічними розчинниками (етанол, ацетон, діоксан тощо). Екстрагент підбирають індивідуально. Використовують також постадійну екстракцію різними екстрагентами.

Отримані екстракти забруднені баластними речовинами з різною молекулярною масою. Низькомолекулярні сполуки видаляють діалізом. Ліпіди екстрагують органічними розчинниками. Використовують кислотну, лужну або термічну денатурацію для переведення в нерозчинний стан баластних білків. Застосовують також осад­ження неактивних домішок солями важких металів.

Після попереднього очищення, а іноді й без нього, екстракт фракціонують. Для висадження ферментів використовують органічні розчинники (метанол, етанол, ізопропанол, ацетон, діоксан тощо), розчини солей, наприклад амонію сульфату. Для розділення і концентрування ферментних білків використовують різні ме­тоди хроматографії (адсорбційну, іонообмінну, афінну), гель- фільтрацію на сефадексах. Концентрують ферменти також ультрацентрифугуванням.

Спосіб і техніку кристалізації підбирають індивідуально для кожного ферменту. Але кристалічний стан не є критерієм його гомогенності: кристали ферменту іноді можуть містити домішки інших речовин.

Структуру ферментів визначають методами хімічної модифікації, рентгенівського структурного аналізу, спектроскопії. Існує метод сайтспецифічного мутагенезу, який базується на заміні амінокислот у білковій частині молекули методами генної інженерії.

Визначення активності. Ферменти стандартизують за їх активністю. Визначення активності ферментів у біологічних об'єктах вик­ликає деякі труднощі. Частіш за все це пов'язане з тим, що ферменти в тканинах присутні в дуже малих концентраціях. Про активність ферментів свідчить швидкість реакції, яку вони каталізують за певних умов вимірювання. При оптимальній температурі, рН середовища і повному насиченні субстратом швидкість реакції пропорційна концентрації ферменту, яку визначають за швидкістю зменшення субстрату або за швидкістю утворення продукту реакції.

Для вираження концентрації ферменту і кількісної оцінки його активності Комісія з ферментів Міжнародної біохімічної спілки рекомендувала міжнародну стандартну одиницю Е (або U). За одиницю активності будь-якого ферменту береться його кількість, яка в оптимальних умовах каталізує перетворення 1 мікромоля субстрату за хвилину (мкмоль/хв). У зв'язку з введенням Міжнародної системи одиниць (СІ) запропоновано нове визначення ферментної одиниці — катал (кат, kat). Катал — це активність ферменту, при якій реакція перебігає з швидкістю 1 моль за 1 секунду (1 моль/сек). 1 Е відповідає 16,67 нанокаталам (нкат). Обидві одиниці вимірювання застосовуються нарівні. Вимірювання одиниць активності проводять при температурі 25°С, оптимумі рН і концентрації субстрату, що перевищує концентрацію насичення. За цих умов швидкість залежить тільки від концентрації ферменту.

У практичній роботі з ферментами часто використовують щільну і молярну активності. Щільна активність ферменту — це число одиниць ферментної активності на 1 мг білка (або число каталів на 1 мг активного білка). Число молекул субстрату, яке підлягає перетворенню однією молекулою ферменту за хвилину, прийнято називати числом обертів, або молярною активністю. Кожному ферменту властива своя молярна активність. Карбоангі- драза є найактивнішим з усіх відомих ферментів. Її молекулярна активність дорівнює 36 млн. Біологічна дія та застосування

Біологічна дія та застосування.

Порушення метаболічних процесів в організмі людини, які викликані відсутністю або зміненням активності будь-якого ферменту, можуть бути зумовлені генетично (ензимопатії) або виникають внаслідок запальних процесів, травм, пухлин, оперативного втручання та ін. Лікування ферментами захворювань різної етіології здійснюється шляхом замісної терапії і використання ферментів у патологічному процесі.

З досвіду вітчизняної та закордонної ензимотерапії умовно визначають шість основних напрямків використання лікарських ферментних препаратів.

Замісна терапія захворювань шлунково-кишкового тракту. Використання ферментів при їх дефіциті у ШКТ сприяє засвоєнню поживних речовин, нормалізує секреторну діяльність. Наприклад, тритіказа — препарат, створений на основі розробленої в ДНЦЛЗ нової оригінальної рослинної субстанції з пророслого насіння пшениці (Triticum vulgare, род. Poaceae), містить амілолітичні ферменти ((З- і а-амілаза), а також р-галактозидазу, інвертазу, амінокислоти та мікроелементи. Гранулу застосовують як засіб замісної терапії з амілолітичною і протизапальною дією для лікування розладів травлення, які виникли внаслідок недостатності функції ферментів, зокрема при хронічному панкреатиті різного походження.

Лікування гострих і хронічних запальних процесів і ран. Протеолітичні ферменти гідролізують залишки ушкоджених запаленням тканин, гнійні ексудати, виявляють протизапальну, фібринолтичну і ранозагоювальну дії. Крім того, ферменти здатні потенціювати дію антибіотиків та підвищувати їх концентрацію в крові й ушкоджених тканинах. Ферментний препарат лізоцим безпосередньо виявляє бактеріологічну дію, руйнуючи оболонки клітин мікроорганізмів. Препарати гіалуронідази (лідаза і ронідаза) сприяють розсмоктуванню рубців і спайок різного походження.

Ензимотерапія хвороб серцево-судинної системи. Лікарські засоби на основі протеолітичних ферментів поліпшують капілярну проникність кровоносних судин, забезпечують гіпотензивний і тромболітичний ефекти. У терапії тромбозів застосовують трипсин, хімотрипсин, террилітин, фібринолізин, стрептокіназу, стрептодеказу, целіазу. При порушеннях процесій тканинного дихання викори­стовують препарат цитохром С.

Комплексна терапія онкологічних захворювань. Протеолітичні ферменти використовуються з кінця XIX сі', для лікування злоякісних пухлин. Під дією ензимів відбувається руйнування сітки, яка з'єднує пухлинні клітини між собою і і ендотелієм, протеоліз мембран ракових клітин, що призводить до зменшення і некрозу пухлини. У ферментотерапії злоякісних пухлин, крім протеаз і нукле- а, використовують фермент L-аспарагіназу, який каталізує гідроліз незамінної для росту ракових клітин амінокислоти аспарагіну до аспарагової кислоти і аміаку. З дефіцитом аспарагіну гальмується ріст пухлинних клітин і утворення метастазів. L-Аспарагіназа вико­ристовується для лікування гострого лімфобластного лейкозу.

Лікування алергічних станів. Застосування антибіотиків пеніцилінового ряду супроводжується ризиком виникнення алергічних реакцій, а іноді й шокових станів. У цих випадках показано використання ферменту пеніцилінази. Цей інактиватор пеніцилі- нових антибіотиків гідролізує їх Р-лактамне кільце.

Використання ферментів як біохімічних реагентів. Іммобілізований фермент уреаза використовується в системі регенерації діалізу в апараті«штучна нирка». Каталізуючи гідроліз сечовини, уреаза активно сприяє очищенню крові від токсичних речовин.

Активатори та інгібітори ферментів

При вивченні ферментних реакцій, які відбуваються і живих організмах, було виявлено, що активність ферментів визичається присутністю в середовищі активаторів та інгібіторів. Перші ірискорюють реакцію, другі гальмують її. Активаторами ферментів можуть бути різноманітні хімічні речовини. Так, хлороводнева кислтоа активізує дію пепсину, жовчні кислоти — панкреатичної ліпаіи, папаїн активується сполуками, які містять вільні SH-групи глутатіон, цистеїн). Особливо часто як активатори виступають іониию- або одновалентних металів. Майже чверть усіх відомих ферментів мають потребу в металах для виявлення повної активності.

Інгібіторами ферментів називають речовини, які викликають іасткове або повне гальмування активності ферментів. Будь-які центи, що викликають денатурацію білків, також спричиняють нактивацію ферменту, але подібне інактивування неспецифічне.

Практичне значення мають специфічні інгібітори. Вони застосуються в ензимології для встановлення природи активного центру ферменту та його функціональних груп, для дослідження механізму каталітичних реакцій і взагалі для вивчення метаболічних іроцесів в організмі. З інгібуванням ферментів пов'язана дія багатьох токсинів. Так, відомо, що отруєння синильною кислотою відбувається внаслідок гальмування дихального ферменту цитохромоксидази. Останніми роками інгібітори ферментів знаходять іикористання при патологічних процесах з надмірною активністю ферментів в організмі.

Практично всі відомі інгібітори впливають на гідролітичні ферменти. Поки що в медицині використовуються інгібітори лише тваринного походження, які мають поліпептидну приводу (пантрипін, трієлін, трасилол, контрикал, гордокс та ін.) або аінтетичні. У рослинах різних родин знайдений ряд інгібіторів гідроліітичних ферментів, таких як протеази, амілази, ліпази. Біологічна роль цих інгібіторів до кінця не з'ясована.

Багаті на інгібітори трипсину і хімотрипсину рослини родин юбових, м'ятликових і пасльонових. Найчастіше білки-інгібітори лютяться в насінні і локалізуються в алейронових зернах, ядрах, слоропластах та мітохондріях клітин. У деяких рослинах вони (найдені в листках, стеблах, квітках, бульбах та ін. Вчені ДНЦЛЗ. шділили з насіння сої (Glycine max, Fabaceae) інгібітор протеаз. Вивчається можливість застосування його як лікарського засобу. / результаті проведених досліджень у ДНЦЛЗ також розроблена:ехнологія одержання з насіння пшениці інгібітору протеаз — і папілу. Препарат може бути використаний для клінічної діагностики захворювань ШКТ і як гіпоглікемічний засіб для лікування порушень вуглеводного обміну.

Інгібітори амілаз знайдені в запасаючих органах рослин, а також листках, плодах та проростках. Вони представлені білками або фенольними сполуками, зокрема танідами. Багаті на інгібітори амілаз види родин бобових, м'ятликових та чайних.

Природні інгібітори ліпаз, які були виділені з рослин, належать до класу білків або ліпідів і мають високу активність по відношенню до панкреатичних ліпаз. Інгібітори ліполітичних ферментів знайдені лише в насінні. Проходить клінічне випробування препарат брагузоль, одним з діючих речовин якого є інгібітор ліпаз з насіння рапсу ярового (Brassica na'pus var. oleifera). Препарат призначений для лікування інфекційних захворювань верхніх дихальних шляхів. Протизапальна властивість брагузоля забезпечується інгібітором ліпази, здатним пригнічувати активність ліполітичних ферментів у зоні формування запального процесу.

 

 


ЛІКАРСЬКІ РОСЛИНИ ТА СИРОВИНА, ЯКІ МІСТЯТЬ ФЕРМЕНТИ

НАСІННЯ ЧОРНУШКИ - SEMINA NIGELLAE

Чорнушка дамаська — Nigella

damascena L., род. жовтецеві —Ranunculaceae

 

Nigella damascena seed capsule

 

Чернушка дамасская; назва походить від латин. nigellus, -а, -ит — чорнуватий, damascenus — дамаський.

Рослина однорічна трав'яниста заввишки 40—60 см. Листки чергові, двічі- або тричіперисто- розсічені на лінійно-шиловидні частки, завдовжки 6—10, завширшки 4—5 см. Верхні листки зближені навколо квітки і утворюють над нею покривало, у 2— З рази більше за квітку. Квітки поодинокі, правильні, двостатеві, з п'ятьма пелюстковидними чашолистками. Чашолистки довгасті, гострокінцеві, синього або білого кольору. Пелюсток п'ять — вісім. Плід коробочкоподібний, ценокарпний, завдовжки1,5—3 см, складений з п'яти зрослих листянок. Насіння завдовжки 2—3 мм, завширшки 1,5—2 см, яйцевидної, рідше клиновидно-триг­ранної форми; дві грані широкі, майже плоскі, третя — вужча та злегка опукла. Поверхня насіння поперечнозморщена, дрібнозерниста, матова; колір чорний; запах ароматний; смак пряний, пекучий. Цвіте в червні-липні, плоди визрівають у серпні-вересні.

Поширення. Походить з Середземномор'я. Культивується в Європі, Єгипті, Індії, США. На півдні Європи та Кавказі виро­щується як декоративна й пряносмакова рослина. Введена в культуру в Україні.

Заготівля. Збирання сировини механізоване, використовують комбайни та зерноочищувальні машини. Насіння вимолочують із стиглих плодів. Сушіння штучне при температурі 40—50 °С.

Хімічний склад сировини. Насіння містить фермент ліпазу, жирну олію (35 %), ефірну олію, алкалоїди дамасцеїн і дамас- ценін, стерини, вітамін Е, меланін.

Біологічна дія та застосування. З насіння отримують фермент нігедазу, який гідролізує рослинні і тваринні жири. Препарат ніге- даза застосовується при хронічних панкреатитах із зниженою ліполітичною активністю, хронічних захворюваннях ШКТ. Випускається в таблетках, вкритих оболонкою, що забезпечує цілковите збереження активності ферменту при нормальній і підвищеній кислотності шлункового соку і часткове — призниженій кислотності. Нігедаза в комплексі з ферментом оразою входить до складу препарату орнізим-Д, який призначають дітям при захворюваннях, пов'язаних з недостатністю травних ферментів.

В народній медицині з чорнушки готують чай та пють його як сечогінний, жовчогінний, глистогінний, шлунковий засіб. Насіння чорнушки використовують для лікування захворювань шкіри, для підвищення секреції молочних залоз у годуючих матерів. Давно було помічено,що ті молоді мами, які вживають чорнушку, мають вдосталь молока, щоб вигодувати немовлят. Добре впливає чорнушка на регуляцію серцевого ритму, уповільнюючи його, це не зайве знати тим, хто страждає на тахікардію, тобто має прискорене серцебиття.

Є у чорнушки і ще одна лікувальна здатність, нехтувати якою в наш час було б зовсім грішно. Народна медицина помітила її протипухлинну дію, а нині спеціалісти довели, що має чорнушка і протирадіаційні властивості

 

 

 

 


НАСІННЯ КАВУНА- SEMINA CITRULLI

Кавун звичайний — Citrullus vulgaris Schrad, род. гарбузові — Cucurbitaceae

 

 
Плід Кавуна

 

Арбуз обыкновенный; назва походить від латин, citrus — цитрусове дерево; lanatus від латин. Іапа — вовна; vulgaris, -е — звичайний.

Рослина. Однорічна ліана. Стебло чіпке, з вусиками, завдовжки 2—5 м. Листки чергові, черешкові, двоякоперистороздільні або двоякоперисторозсічені, завдовжки до 25 см. Рослина однодомна. Жіночі квітки більші за чоловічі. Чашечка формується з п'яти зрослих чашолистків, віночок п'ятироздільний, жовтий. Плід — велика куляста або видовжена з соковитим м'якушем ягода зеленого або білуватого кольору, іноді смугаста. Насіння плескате, яйцевидної форми, завдовжки 0,7—1,5, завширшки 0,5—1 см, у середній частині завтовшки 0,1—0,2 см. Сім'ядолі вкриті твердою гладенькою шкіркою темного кольору. Цвіте у червні-липні, плоди достигають у серпні-вересні

Поширення Батьківщиною кавуна є Південна Африка (Ботсвана, Лесото, Намібія, ПАР: Капська провінція, Вільна держава, Гаутенг, Квазулу-Натал, Лімпопо, Мпумаланга, Північно-Західна провінція, Північна Капська провінція), де він досі зустрічається в дикому вигляді.

Уже в Стародавньому Єгипті люди знали і обробляли цю культуру. Кавун часто поміщали в усипальниці фараонів як джерело їжі в їх потойбічному існуванні. УЗахідну Європу кавуни були завезені в епоху хрестових походів. На територію Росіїкавуни були завезені татарами в XIII-XIV століттях і спочатку культивувалися на Нижній Волзі. Найбільше культивується в Китаї, далі з помітним відставанням слідують Туреччина, країни Америки, а також Росія та Узбекистан (див.таблицю внизу).

У Росії промислова культура кавуна зосереджена в Поволжі та деяких місцевостях південних областей, а на Україну переважно в південних областях і Криму; тут кавун вільно дозріває на відкритому повітрі, досягаючи при цьому чудових якостей в смаковому відношенні. У середніх чорноземних областях в грунті кавун іноді не дозріває, так само як і в більш північних місцевостях, тому культура на полях замінюється виведенням його в парниках. Для баштанної культури вважається за краще цілинний супіщаний чорнозем, на якому плоди виходять більші, ніж на суглинистому. Дозрівання ранніх сортів - у другій половині червня, пізніх - до жовтня.

Заготівля. Плоди збирають вручну вибірково, після достиган­ня; розрізають, вибирають насіння, очищають від залишків м'якоті; сушать на повітрі.

Хімічний склад сировини. Плодова м'якоть кавуна містить від 5,5 до 13% легкозасвоюваних цукрів (глюкоза, фруктоза і сахароза). До моменту дозрівання переважають глюкоза і фруктоза, сахароза накопичується в процесі зберігання кавуна. У м'якоті містяться пектинові речовини - 0,68%, білки - 0,7%; кальцій - 14 мг/%, магній - 224 мг/%, натрій - 16 мг/%, калій - 64 мг/%, фосфор - 7 мг/%, залізо в органічній формі - 1 мг/%; вітаміни - тіамін, рибофлавін, ніацин, фолієва кислота, каротин - 0,1-0,7 мг/%, аскорбінова кислота - 0,7-20 мг/%, лужні речовини. У 100 грамах їстівної частини плоду міститься 38 калорій.

Біологічна дія та застосування. Уреаза використовується в апараті «штучна нирка», де каталізує гідроліз сечовини і сприяє очищенню крові від токсинів. М'якуш використовують у дієтичному харчуванні хворих на уролітіаз, атеросклероз, цукровий діабет, жовчнокам'яну хворобу, гастрити, недостатність кровообігу, подагру тощо.

 

 

 

 


ПАПАЇН - PAPAINUM

Динне дерево — Сагіса pa­paya L., род. папаєві — Сагісасеае

 

Папайя (дынное дерево); назва походить від сагіса — латинізована назва інжира; papaya — латинізована назва рослини.

Рослина. Дерево заввишки 6 м, що має вигляд пальми. Стовбур зелений, трав'янистий, у верхній частині з численними великими пальчасторозсіченими листками на довгих черешках. Для рослини характерна каулі- флорія. Жіночі квітки діаметром до 4 см, чоловічі набагато дрібніші (діаметром до 1,5 см), зібрані в китиці, з 10 тичинками. Квітки третього типу, двостатеві. Іноді зустрічаються квітки перехідних типів від двостатевих до одностатевих, з різним ступенем розвитку чоловічих і жіночих ознак. Жіночі квітки густо обліплюють верхню частину стовбура. Плоди звисають на плодоніжках, дуже великі за розмірами, формою схожі на диню, з соковитим м'якушем, всередині з численним чорним насінням. Зелені плоди отруйні, оскільки містять алкалоїди, стиглі — їстівні. Поширення. Походить з Центральної та Південної Америки. Культивується в усіх тропічних країнах як плодове дерево.

Заготівля. Сік збирають з зелених плодів віком 2—3 місяці, поки вони не пожовтіють. Ножем роблять неглибокі (1—2 мм) надрізи на кінці плода. Зібраний сік одразу сушать. З однієї рослини при одноразовому збиранні одержують 40—50 г латексу за місяць і 500—600 г за рік. Можна одержувати латекс з вегетативних органів рослини.

Хімічний склад сировини. В латексі містяться протеолітичні ферменти — папаїн, хімопапаїн і лізозим, а також смоли, яблучна кислота. В шкірці плодів знайдені каротиноїди, жирна олія, мікро- і макроелементи. В нестиглих плодах є алкалоїди.

Біологічна дія та застосування. Препарат лікозим містить суміш трьох протеїназ — папаїну, хімопапаїну і лізозиму. Має протеолітичну, антикоагуляційну і протизапальну активність. Застосовують його в ортопедії і нейрохірургії, а також в офтальмології для розсмоктування ексудатів і патологічно зміненої сполучної тканини.

За специфічністю дії до папаїну близький протеолітичний фермент бромелаїн, який одержують з супліддя ананаса (Ananas comosus род. Bromeliaceae). Папаїн і бромелаїн входять до складу комплексних препаратів природного походження: вобензим, вобе- мугос та мульсал, які використовуються перорально як засоби системної ензимотерапії з протизапальною, імуномодулюючою, ангіопротекторною дією. У номенклатурі закордонних ферментних препаратів є також лікарські засоби, які покращують процеси травлення і містять поряд з ферментами тваринного походження папаїн і бромелаїн. Це такі препарати як луізим, ельцим, комбіцим, дигенцим, мексаза, меркензим, пакреаль Кіршнера

 

 





Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-01-04; Просмотров: 1337; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.129 сек.