Аспарагиновую кислотуи глутаминовую кислоту

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом обмене.

Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин

3) диаминомонокарбоновые кислоты – имеют две амино- и одну карбоксильную группу, в водном растворе дают щелочную среду. К ним относят лизин

и аргинин

Лизин участвует в синтезе белка, обнаружен в составе некоторых ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина, который входит в состав мышц и участвует в обмене энергии.

Б. Циклические аминокислоты имеют в составе ароматическое или гетероциклическое ядро, незаменимые, должны поступать с пищей. Активно участвуют в разнообразных обменных процессах.

Ароматические: фенилаланин, тирозин.

Фенилаланин -Основной источник синтеза тирозина – предшественник гормонов тироксина, адреналина, некоторых пигментов.

Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин

Тирозин -Участвует в синтезе адреналина, тироксина.

Триптофан -Участвует в синтезе белка, используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза, ряда пигментов.

Гистидин -Участвует в синтезе белка, предшественник гистамина, влияющего на кровяное давление, секрецию желудочного сока.

-2-

Аминокислота представляет собой производное органической кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой - аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2), они относятся к амфотерным соединениям.

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в результате расщепления белков или поступления из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом - основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Пептидные связи образуются при взаимодействии α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты. Пептидная связь – амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислотные остатки в цепочку. Следовательно, пептиды – это цепочки аминокислот.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид и т.д. Пептиды содержащие до 10 аминокислот называют олигопептидами, а до 50 – полипептидами, а если больше, чем 50 аминокислот, то уже – белками.

Химические и физико-химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами с противоположными свойствами. Поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

NН₃⁺-СН-СООН ↔NН₃⁺-СН-СОО^¯ ↔ NН₂-СН-СОО^¯

R R R

катионная форма биполярный ион анионная форма

кислая среда ←← рН→→ щелочная среда

Нейтральные аминокислоты в воде не имеют заряда.

Кислые аминокислоты (дикарбоновые) обе их карбоксильные группы диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты и раствор имеет кислую реакцию. Возникающий при этой диссоциации ион имеет избыток отрицательного заряда.

Основные аминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания. Это связано с тем, что один протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких аминокислот, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, увеличивая тем самым количество ОН-групп и повышая рН. Заряд иона таких аминокислот положительный.

При добавлении в раствор аминокислот дополнительного количества протонов (кислоты) подавляется диссоциация карбоксильных групп и увеличивается количество NН₃⁺-групп. Аминокислоты при этом переходят в катионную форму (приобретают положительный заряд). При добавлении щелочи улучшаются условия для диссоциации карбоксильных групп – аминокислоты переходят в анионную форму (приобретают отрицательный заряд). Изменяя таким образом рН раствора, можно изменять заряд молекул аминокислот. В зависимости от свойств аминокислот количество добавляемой кислоты или щелочи для изменения величины заряда будет разным. При определенном для каждой аминокислоты значении рН наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится нейтральным. Такое значение рН получило название изоэлектрической точки (рJ). При значении рН, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже изоэлектрической точки катион аминокислоты движется к катоду, а при рН выше рJ анион аминокислоты движется к аноду. На этих свойствах аминокислот основана возможность их разделения в электрическом поле (электрофорез). Кислые аминокислоты имеют рJ в слабокислой среде, основные – в слабоосновной, а нейтральные – в нейтральной.

-3-

Для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пищи, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидии.

Дата добавления: 2014-01-05