Складні білки. Незамінні Проміжні Замінні

Прості білки

Незамінні Проміжні Замінні

1. лізин аргінін гліцин

2. триптофан аланін

3. гістідін серін

4. фенілаланін тирозин аспарагінова кслота

5. лейцин глютамінова кислота

6. ізолейцин пролін

7. треонін оксіпролін та інші

8. метіонін + цистин

9. цистин

10. валін

Білок складається із великої кількості різних амінокислот, які об’єднані у великі молекули таким чином, що СООН-група однієї амінокислоти зв’язана з NH₂-групою іншої амінокислоти по типу кислотних амідів. Ця форма зв’язку – СО-NH - називається пептидною, а створювані сполуки – пептидами. Сполучення двох амінокислот називається дипептидом, трьох – три пептидом, багатьох – полі пептидом. Досліди показали, що окремі амінокислоти, створюючи молекули білку, розміщуються закономірно у відповідні ряди, які повторюються в різних комбінаціях. Весь процес синтезу білку регулюється ДНК через інформаційну РНК. Різні білки різняться між собою і молекулярною масою. Найпростіший білок міоглобін має молекулярну вагу 17500, молочний білок – 17600, пепсин – 35000, а білок гемоціанин (в різних тварин) від 400000 до 670000). Але є групи білків, молекулярна маса яких сягає 20 мільйонів. Це вірусні протеїни, які займають місце між самими дрібними мікроорганізмами і високомолекулярними білковими тілами. Новітні дослідження показали, що значна кількість білків містить, як складову частину, вуглеводи або ліпоїди.

Властивості білків обумовлені тим, що вони складаються із амінокислот, а в склад останніх входять кислі (— СООН) і основні (— NH₂) групи, тобто властивості їх амфотерні. Вони здатні реагувати як кислоти, так і на луги. Амфотерні властивості білків дуже важливі для організму, оскільки вони відіграють буферну роль, звідси стабілізуюча їх дія.

Білки можуть дисоціювати зі створенням Н— і ОН— іонів. Якщо переважають водневі іони, білок має кислу реакцію, як, наприклад, казеїн. Якщо в складі білку багато аргініну та лізину, наприклад, клунеїн., переважають лужні властивості.

Білки створюють колоїди з водою, слабкими кислотами і лугами.

Нагрівання або дія спиртом веде до денатурації білка. Цей процес безповоротний, оскільки білок втрачає властивість зв’язувати воду.

Білки діляться на прості білки, або протеїни, і на складні, або протеїди.

Власне білки Альбуміноїди

1) альбуміни; 1) кератини;

2) глобуліни; 2) еластини;

3) глютеліни; 3) коллагени

4) гліазини (проламіни);

5) пістони;

6) протаміни

Фосфопротеїди

Нуклеопротеїди

Хромопротеїди

Глюко(муко)протеїди

Альбуміни і глобуліни найбільш значна частина тваринних білків. До альбумінів відносять альбуміни сироватки, лактоальбумін, альбумін яйця, інсулін – гормон підшлункової залози, глобін – білковий компонент гемоглобіну.

Глобулін – білок міозин, який складає основну масу м’язів, фібриноген кров’яної плазми, йодтиреоглобулін, білок щитовидної залози.

Рослинні глобуліни, це резервні речовини насіння.

Глютеліни та гліазини містяться в насінні злакових культур, вони створюють основну масу клейковини пшениці, яка має велике значення в хлібопекарській справі. В їх складі в основному глютамінова кислота і пролін, але відсутній лізин.

Гістони – це перехідні білки, які знаходяться в клітинах в сполуках з нуклеїновими кислотами.

Протаміни – найбільш прості білки з молекулярною масою 2000-3000. Вони складаються переважно з аргініну (до 90%). В цю групу входять клунеїн – білок сперми оселедців і сальмін – сперми лосося.

Кератини – представляють основну масу рогової речовини, епідермісу, волосся, шерсті, кігтів. Вони не розчинні, не піддаються дії ферментів. При нагріванні виділяють гази з вмістом сірки (завдяки великому вмісту цистину), що дає дуже неприємний запах.

Еластини – головна складова частина сполучної тканини.

Колагени – основна органічна речовина кісток і хрящів. При зварюванні переходять в клей. Містять багато гліцину, але відсутні триптофан і тирозин.

Складні білки в природі мають більше розповсюдження, ніж протеїни.

Фосфопротеїди мають в своєму складі ортофосфорну кислоту. Головним представником їх може бути казеїн молока, або ововітелін яєчного жовтка.

Нуклеопротеїди – головна частина клітинного ядра, менше їх в плазмі і перетравних секретах, мають важливе фізіологічне значення АДФ і АТФ мають вирішальне значення в обміні енергії. Ділення клітини, стан хромосом пов’язані з нуклеопротеїдами.

Хромопротеїди мають в своєму складі крім білку, фарбуючу речовину. Найбільш важливим представником являється гемоглобін, який складається на 94,1% із білку (глобіну) і на 4,5% із гема фабуючої речовини. Клітинні геміни зв’язані з іншими білками, серед них найбільше значення має дихальний фермент Варбурче, який сприяє переносу кисню.

Глюкопротеїди – це тягучі, напіврідкі речовини, які відрізняються слизистими властивостями і захищають організм від хімічної та механічної дії, а також від проникнення мікроорганізмів.

В рослинних і тваринних організмах поряд з азотистими речовинами білкового характеру є більш прості амонійні сполуки. В годівлі тварин найбільше значення мають аміди кислот: аспарагін і глютамін. Найбільше їх в зелених рослинах, по мірі дозрівання кількість їх зменшується, а в насінні їх зовсім мало.

До цієї групи речовин відносяться сечова кислота, креатин і креатінін (м’язова тканина), холін, який стимулює синтез лецетину, останній відіграє суттєву роль в транспорті жиру із печінки, сечовина – продукт білкового обміну.

Дата добавления: 2014-01-06