Глицилаланиллизин

Последовательность остатков α-аминокислот в пептидах и бел-

ках характеризует первичную структуру.

Химические свойства пептидов вытекают из их амидной природы, они способны гидролизоваться в кислой и щелочной средах, в орга­низме гидролиз осуществляется при участии ферментов - протеиназ. Гидролиз пептидов дает сведения об α-аминокислотах, входящих в их состав, при этом необходимо учитывать, что некоторые аминокислоты частично или полностью разрушаются в условиях жесткого кислотного гидролиза. При гидролизе пептидов полностью теряется информация о порядке соединения α-аминокислот в цепи, т.е. о первичной струк­туре пептидов и белков.

В проявлении биологических функций пептидов и белков очень важно их пространственное строение. Оно в значительной мере опре­деляется электронным строением пептидной группы.

p, π - сопряжение в пептидной группе приводит к частичной двоесвязанности С-Nсвязи, что затрудняет вращение вок­руг этой связи

Такая частичная двоесвязанность C-N связи означает, что пеп­тидная группа представляет собой плоский участок пептидной цепи, рядом с которым находятся атомы С своеобразные шарниры где воз­можно вращение вокруг связей С - С и N - C

Т.О. кроме первичной структуры полипептидной цепи существует

более высокий уровень ее структурной организации - вторичная

структура: пространственное расположение цепи (конформация), фик­сируемое водородными связями. Отдельные участки цепи образуют α-спираль, что впервые было показано Полингом.

В одном витке спирали умещаются

3,6 аминокислотных остатка, т.е. каждая аминокислота связывается с 5-ой по счету в первичной после­довательности. Например, в после­довательности Гли - Ала - Фен - Глу - Сер - Ала остаток глицина образует водородную связь с остат­ком серина

Кроме водородных связей могут быть и другие виды взаимодейс­твий, приводящие к стабилизации цепи в пространстве: ионные взаи­модействия между заряженными группами СОО и NН₂ ковалентные связи S - S за счет окисления групп SH остатков цистеина.

Дата добавления: 2014-01-06