Студопедия

КАТЕГОРИИ:


Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748)

Белковые субъединицы

Регуляция. Регуляторным ферментом синтеза гема является аминолевулинат-синтаза. Гем после взаимодействия с молекулой апорепрессора формирует активный репрессорный комплекс и подавляет синтез фермента.

Синтез

Строение

Обмен гема

Гем – небелковая часть гемопротеинов:

· гемоглобин эритроцитов и клеток костного мозга (до 85% общего количества гема),

· миоглобин скелетных мышц и миокарда (до 17% общего количества гема),

· цитохромы, каталаза, пероксидаза и т.д. – менее 1%.


Синтез в основном идет в предшественниках эритроцитов, клетках печени, почек, слизистой кишечника, и в остальных тканях. Первая реакция синтеза с участием d-аминолевулинат-синтазы происходит в митохондриях. Следующая реакция при участии аминолевулинат-дегидратазы протекает в цитозоле.

Аминолевулинат-дегидратаза содержит Zn и ингибируется и онами свинца.

 

 
 

Положительным модулятором этого же фермента служит гипоксия тканей, которая в эритропоэтических тканях индуцирует синтез фермента.

В печени повышение активности аминолевулинат-синтазы вызывают соединения, усиливающие работу микросомальной системы окисления – при этом возрастает потребление гема для образования цитохрома Р450. Результатом является снижение внутриклеточной концентрации гема и дерепрессия синтеза фермента.

Железо оказывает синергический эффект при индукции аминолевулинат-синтазы.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α (альфа), β (бета), g (гамма), d (дельта), x (кси). В состав молекулы входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется со "своей" белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Он располагается как бы "в кармане" своей цепи (рис ниже).

Протомеры соединяются благодаря образованию гидрофобных, ионных, водородных связей. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, одновременно происходит в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности.

Строение гемоглобина (а); его субъединицы (б); структура гема (в) Главное отличие гемоглобина от миоглобина заключается в проявлении особого рода эффектов – кооперативных, влияющих на скорости присоединения-отсоединения молекул кислорода. Каждая молекула гемоглобина способна присоединять и переносить четыре молекулы кислорода. При этом кооперативность проявляется в том, что как присоединение, так и отсоединение каждой последующей молекулы кислорода облегчается в результате структурных изменений в конформации молекулы. У молекулы гемоглобина имеется две основных конформации – оксигенированная и дезоксигенированная. Промежуточные состояния нестабильны. Предполагается следующий механизм кооперативного эффекта. Присоединение первой молекулы кислорода приводит тому, что атом железа смещается от своего места примерно на 0,4-0,6 ангстрем, вызывая изменения конформации субъединицы. Изменившаяся конформация по аллостерическому эффекту облегчает присоединение кислорода к другой субъединице и т.д. Это позволяет максимально ускорить процесс присоединения кислорода в легких (рО2 = 100 мм рт. ст.). При переносе оксигенированного гемоглобина в капилляры тканей (рО2 = 5 мм рт. ст.) отсоединение молекул кислорода протекает также быстро, по кооперативному эффекту. Известны, впрочем, и химические регуляторы скорости и полноты присоединения кислорода. К ним, в частности, относится 2,3- дифосфоглицериновая кислота. Она облегчает присоединение кислорода у организмов, обитающих в высокогорных районах.
<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Главные функции гемоглобина | Кооперативное взаимодействие
Поделиться с друзьями:


Дата добавления: 2014-01-07; Просмотров: 1236; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы!


Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет



studopedia.su - Студопедия (2013 - 2024) год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! Последнее добавление




Генерация страницы за: 0.01 сек.