Миоглобин

Миоглобин – одиночная полипептидная цепь, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа. Белок по структуре сходен с β-цепью гемоглобина, локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О₂ в мышце (до 1-2 мм Hg).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт ст для гемоглобина и около 5 мм рт ст – для миоглобина;

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт ст гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Дата добавления: 2014-01-07