Белковые фракции сыворотки крови

Относительная гиперпротеинемия

Истинная гиперпротеинемия

Гиперпротеинемии

Относительная гипопротеинемия

Гипопротеинемии

Гипопротеинемия чаще всего связана с уменьшением фракции альбуминов крови.

Истинная (абсолютная)

Такое снижение белка в крови может быть связано

· с недостаточным потреблением белка с пищей — заболевания желудочно-кишечного тракта, сужение пищевода (опухоли), недоедание, голодание.

· со снижением синтеза белка — несбалансированный аминокислотный состав пищи, хронические паренхиматозные гепатиты, интоксикации, злокачественные новообразования, лечение кортикостероидами.

· с усиленным распадом — кахексия, тяжелые инфекции, длительные воспалительные процессы, лихорадочные состояния, тиреотоксикозы.

· с потерей белка — нарушения проницаемости капиллярных стенок, кровоизлияния, ожоги, острые и хронические кровотечения, нефротический синдром и гломерулонефриты.

Связана с нарушением водного баланса — гипергидратация и потерей белка (нефротический синдром).

Истинная гиперпротеинемия встречается

· при острых инфекциях — увеличение синтеза белков острой фазы,

· при хронических — за счет g-глобулинемии, выявляется при болезни Вальденштрема (образование патологических белков – парапротеинов), при миеломной болезни, лимфогрануломатозе, саркоидозе.

Относительная гиперпротеинемия вызывается потерями внутрисосудистой жидкости:

· потери через кишечник – профузные поносы (например, холере);

· неукротимая рвота;

· испарение с поверхности тела – тяжелые и обширные ожоги, усиленное потоотделение;

· мочеизнурение – несахарный диабет,

· выход во внесосудистое пространство – перитониты.

Наиболее распространенным методом фракционирования является электрофорез, основанный на разной скорости движения белков в электрическом поле, в зависимости от величины заряда и молекулярной массы. Различают несколько типов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды. В качестве поддерживающих сред используют бумагу, ацетатцеллюлозную пленку, агаровый, полиакриламидный, крахмальный гели.

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы выделяют 5 фракций (альбумины, a1–, a2–, b– и g–глобулины), в то время как в полиакриламидном геле — до 20 и более фракций.

При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе белковых фракций (кроме альбуминовой) выявляются многочисленные индивидуальные белки.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от следующих факторов:

· заряд (обычно зависит от pH), размеры и форма молекул веществ;

· электрическое поле: скорость миграции ионов вещества прямо пропорциональна силе тока (обусловлена переносом ионов буфера и образца), напряжению и обратно пропорциональна сопротивлению (зависит от типа и размеров носителя и ионной силы буфера);

· буфер: состав, концентрация, pH и ионная сила, зависящая от концентрации ионов и их заряда;

· носитель: учитывается его гидрофильность, адсорбция веществ на молекулах носителя.

За основу классификации белков по фракциям принято разделение белков на бумаге. На протеинограмму оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

В клинико-диагностических лабораториях наиболее распространены методы электрофореза на бумаге и на ацетатцеллюлозных пленках. В качестве унифицированного утвержден метод электрофореза на ацетатцеллюлозных пленках.

Дата добавления: 2014-01-20