КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Пероксисомы. Микросомальное окисление
Реакции свободного окисления органических соединений в живой природе, многообразны. Реакции свободного окисления идут в цитозоле, на мембранах различных субклеточных структур, но в основном средоточием их являются мембраны эндоплазматической сети клетки. При фракционировании субклеточных частиц гомогената эндоплазматической сети образуется фракция микросом. Функции микросомальной дыхательной цепи в настоящее время изучаются. Особенности микросомального окисления - ни в одном пункте цепи не происходит сопряжения с фосфорилированием АДФ. - цитохромы b5 и Р-450 имеют своеобразную структуру и функциональную активность. Цитохром Р-450(M = 50000, гемопротеин,) обладает множеством форм, возникающих в ответ на введение (или попадание) в организм того или иного класса ксенобиотиков, подобно тому, как антитела синтезируются в ответ на присутствие антигенов; поэтому цитохром Р-450 считают своего рода «мембранным иммуноглобулином». терминальные оксидазы микросомальных цепей имеют высокое сродство к кислороду, позволяющая ей конкурировать за кислород с митохондриальной цитохромоксидазой. Поэтому, например, в клетках печени доля микросомального окисления эндогенных субстратов составляет 40%, а митохондриального — 60%. Свободное окисление. Реакции свободного окисления идут при участии оксигеназ. Этот подкласс оксидоредуктаз содержит ферменты, ускоряющие включение в окисляемый субстрат либо двух (диоксигеназы), либо одного (монооксигеназы) атома молекулярного кислорода. Одной из биологически важных диоксигеназных реакций является превращение β-каротина в витамин А:
Биологическое окисление и его сопряжение с окислительным фосфорилированием. Электронно-транспортная цепь. Главная масса АТФ у аэробных организмов синтезируется путем окислительного фосфорилирования в митохондриях - энергетических фабриках клетки.
Атомы водорода, снятые с субстратов в цикле дикарбоновых и трикарбоновых кислот, при β-окислении высших жирных кислот, при пируватдегидрогеназной, глутаматдегидрогеназной и некоторых других реакциях поступают в дыхательную цепь ферментов внутренней мембраны митохондрий. Универсальным донором атомов водорода для дыхательной цепи ферментов служит НАДН. Если при окислении субстрата возникает НАДФН, то осуществляется реакция Другим первичным источником атомов водорода и электронов в дыхательной цепи служит восстановленный флавопротеин ФАД (окисление янтарной кислоты в цикле трикарбоновых и дикарбоновых кислот). Дыхательная цепь ферментов митохондриальной мембраны - НАДН, с которого атомы Η передаются на первый белковый компонент дыхательной цепи — флавопротеин, несущий флавинмононуклеотид (ФМН) в качестве кофермента. Остальные компоненты дыхательной цепи располагаются в порядке возрастания их нормальных окислительно-восстановительных потенциалов (Е0’), обеспечивающих упорядоченную передачу атомов водорода и электронов по такой редоксцепи. Здесь происходит сопряжение окисления с фосфорилированием АДФ, так как разность энергетических уровней электрона, транспортируемого с огромной скоростью (около 1 мс от одного переносчика к другому), вполне достаточна для синтеза макроэргической связи и составляет 51 кДж для I, 36 — для II,80,7 кДж для III точки сопряжения. В целом интенсивность окислительного фосфорилирования определяется энергетическим зарядом, т. е, соотношением моно-, ди- и трифосфатов аденозина: Наряду с дыхательным ансамблем ферментов в мембране находится АТФ-синтазный комплекс, ответственный за образование АТФ – протонная АТФ-аза. АТФ-синтазный комплекс представлен грибовидными выростами, которые усеивают внутреннюю мембрану и обращены в сторону матрикса митохондриальных частиц.
Согласно хемиосмотической гипотезе, структурные и функциональные особенности сопрягающей мембраны обеспечивает биосинтез АТФ. В процессе функционирования дыхательной цепи ферментов в сопрягающей мембране митохондрий, происходит активный перенос шести Н+ из матрикса в межмембранное пространство на каждую пару электронов, проходящих по электронотранспортной цепи.
В результате создается трансмембранная разность потенциалов, так как с внешней стороны внутренней мембраны митохондрий, в межмембранном пространстве, накапливаются Н+, а на внутренней ее стороне, в матриксе, — ОН- Возникает градиент электрохимического потенциала Н+ (его обозначают как ΔμΗ+). Он складывается из градиента электрического потенциала — Δψ и градиента концентрации водородных ионов—ΔpΗ и является движущей силой синтеза АТФ. Ионы Н, накопившиеся в межмембранном пространстве митохондрии, перенесенные туда за счет потерянной электронами энергии в процессе их транспорта по дыхательной цепи ферментов и перехода с более высокого энергетического уровня в окисляемом субстрате на более низкий энергетический уровень в активированной молекуле кислорода, стремятся вернуться в митохондриальный матрикс. Энергезированная, электрически заряженная внутренняя мембрана митохондрий способна разрядиться. Этот процесс осуществляется при помощи протонной АТФазы. Протонная АТФаза (Н+-АТФаза)—липопротеиновый комплекс, синтезирующая АТФ сопряженно с трансмембранным переносом водородных ионов. Функция протонной АТФазы сводится к транспорту протонов внутрь митохондрии, к снятию электрохимического градиента. При этом происходит синтез АТФ. Поэтому ее называют также АТФ-синтазой.
АТФ-синтаза (протонная (АТФаза) представлена двумя белковыми комплексами, состоящими, в свою очередь, из субъединиц. Первый из них, полностью «утопленный» в сопрягающую мембрану и пронизывающий ее насквозь, состоит из трех видов гидрофобных полипептидных цепей и обозначается как FQ.
Функция состоит в доставке протонов из межмембранного пространства, ко второму белковому комплексу, плотно к нему примыкающему. Второй комплекс включает в свой состав пять различных белков и выступает в виде грибовидного выступа. Это F1-фактор или сопрягающий фактор, непосредственно ответственный за биосинтез АТФ. По данным ряда авторов, субъединичный состав сопрягающего фактора подчиняется формуле α3β3γδε. Полагают, что каталитический центр, ускоряющий реакцию синтеза АТФ из АДФ и Н3РO4, находится на β-субъединице, а α-субъединица прикрывает его от воздействия ингредиентов митохондриального матрикса. Есть также мнение, что ε-субъединица регулирует деятельность протонной АТФазы, ингибируя ее способность гидролизовать АТФ. Аналогично построены и действуют хлоропластная и бактериальная Η+-АТФазы.
Дата добавления: 2014-01-20; Просмотров: 1482; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |