Причини порушення обміну простих білків в організмі

Обмін білків при патології внутрішніх органів

Білки є основною і найбільш важливою структурною частиною живих організмів. Саме розуміння життя і його головні критерії (прояви, форми) – ріст, рух, розмноження, обмін речовин – тісно пов’язані з білковими структурами організму. “Життя – є спосіб існування білкових тіл” – писав Ф.Енгельс. Назва “білок” походить від білка курячих яєць – альбуміну, який при кип’ятінні набуває білого кольору. Інша, більш поширена назва – протеїн – єпохідною від грецького protos, що означає перший. Роль білків в організмі багатопланова. Найбільш важливими та специфічними є такі функції: каталітич-на (ферментативна), структурна, транспортна, захисна, регуляторна, енергетична та інші.

Залежно від складу, білки поділяються на прості і складні. Прості білки – це високомолекулярні органічні сполуки, побудовані з амінокислот (їх є 21; до 20-ти раніше відомих, що входять до складу білків сільськогосподарських тварин, віднесена ще одна – селеноцистеїн, він є цистеїном, у якому замість сірки міститься селен). Прості білки за своїми властивостями поділяються на альбуміни, глобуліни, протаміни і гістони, а в рослинах, окрім того, є глутеліни і проламіни.

Складні білки є сполуками білків з речовинами небілкової природи (простетична група). Вони відіграють важливу роль у біохімічних реакціях і є структурними елементами майже всіх клітин і рідин живих організмів.

Залежно від хімічної природи простетичної групи серед складних білків розрізняють нуклеопротеїни (простетичною групою є нуклеїнові кислоти); глікопротеїни (роль простетичної групи виконують вуглеводи); ліпопротеїни – сполуки білків із ліпідами; фосфопротеїни – білки, у яких міститься залишок фосфорної кислоти; хромопротеїни – простетичною групою є пігментні сполуки. Хромопротеїни поділяються на три групи: білки, які містять залізо (цитохроми, гемоглобін, міоглобін, каталаза, пероксидаза та ін.); дихальні пігменти крові безхребетних (гемоеритрини), які містять залізо і мідь; білки, простетичною групою яких є рибофлавін (вітамін В₂). Рослини містять хромопротеїн, простетичною групою якого є хлорофіл. До склад-них білків належать також ферменти, які складаються з білкової та активної небілкової (кофермент) частин.

Порушення обміну білків спричинюється різними факторами:
а) недостатнім протеїновим живленням; б) надмірною білковою годівлею, особливо на фоні нестачі інших компонентів живлення, зокрема цукру; в) порушенням перетравлювання білків у шлунку, кишечнику і всмоктування амінокислот; г) порушенням синтезу білків в організмі та виділення кінцевих продуктів їх обміну – аміаку, сечовини, креатиніну, сечової кислоти; д) порушенням обміну білків між печінкою і кров’ю; д) підвищеною потребою в білках при вагітності, лактації, стрес-факторах та різних хворобах; е) втратою білків при різних хворобах; є) порушенням обміну амінокислот в органах і тканинах.

Недостатнє протеїнове живлення розвивається, насамперед, при нестачі протеїну в раціоні. Потреба в перетравному протеїні в розрахунку на 1 к.од. становить, г: для дійних корів – 95–110, сухостійних – 110, бугаїв-плідників – 100–145; молодняку великої рогатої худоби 1–3-місячного віку – 125; 3–6-місячного – 120; 6–9-місячного – 110; 9–12-місячного – 100; старше року – 90; неплідних і порісних свиноматок – 100, підсисних – 112; кнурів-плідників – 120; поросят 2–
4-місячного віку – 120; ремонтних свинок – 107; відгодівельного молодняку – 95–85; некітних і кітних вівцематок – 90–100, лактуючих – 100; баранів-плідників – 95–110; робочих коней – 90–100.

Проте організм потребує не тільки певної кількості протеїну. Білок повинен бути біологічно повноцінним, тобто забезпечувати потребу тварин у всіх необхідних амінокислотах, зокрема незамінних, до яких належать: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін, гістидин та аргінін. Рівень синтезу білкової молекули обмежений (лімітований) тією амінокислотою, яка присутня в найменшій кількості. Таку амінокислоту називають лімітуючою. Слід зазначити, що більшість традиційних рослинних кормів характеризується низьким умістом багатьох незамінних амінокислот, зокрема метіоніну. До нестачі їх, особливо лізину, триптофану, метіоніну, дуже чутливі птиця і свині, а також молодняк тварин різних видів. У раціонах високоудійних корів та молодняку при інтенсивному рості виявляють дефіцит лізину й метіоніну. Добовий раціон для корів із надоями 20–30 кг молока повинен містити 2,0–2,1 г метіоніну, 4,1–5,0 г лізину та 1,8 г триптофану на 1 л молока. За даними А.І.Свєженцова і В.С.Козиря (1999), забезпеченість корів метіоніном за рахунок кормів зимово-стійлового періоду становить 66–84% від норми, на фоні літньої годівлі – 35–59 %.

За недостатнього протеїнового живлення або його неповноціннос-ті за амінокислотним складом виникають порушення обміну речовин, зменшується виділення шлункового соку і соку підшлункової залози, знижується активність протеолітичних ферментів (пепсину і трип-сину), уповільнюється ріст, знижуються продуктивність і відтворна функція тварин, неспецифічна резистентність, синтез імуноглобулінів і статевих гормонів, гемоглобіну, зростає захворюваність тварин і народжується неповноцінне потомство.

Протеїнове голодування супроводжується посиленим розпадом білків тканин організму, поступово розвивається негативний азотистий баланс. Раніше за інших витрачаються білки печінки і крові, внаслідок чого зменшується їхня кількість у крові (гіпопротеїнемія), що спричинює зниження онкотичного тиску крові та перехід рідини із крові у тканини з наступним розвитком набряків. У подальшому витрачаються білки поперечносмугастих м’язів і шкіри та інших тканин, пізніше інших – білки міокарда і головного мозку. Розвивається аліментарна дистрофія, яка супроводжується розладом функцій серцево-судинної (брадикардія, подовження атріовентрикулярної провід-ності, зменшення тривалості діастоли, що у свою чергу спричинює зменшення систолічного об’єму крові та кисневе голодування тканин), дихальної (олігопное) та травної (дистонія передшлунків) систем. У крові зменшується вміст сечовини до 1,2–1,3 ммоль/л (у здорових корів 3,5–6), гемоглобіну – 80–91 г/л, загального білка (66–
70 г/л) та альбумінів (22–24 г/л або 29–34 % від загальної кількості). Порушується білоксинтезувальна функція печінки, що підтверджується гіпоальбумінемією та позитивними результатами колоїдно-осадових проб: сулемової, з міді сульфатом, формолової. У сироват-ці крові підвищується активність індикаторних для печінки ферментів – аспарагінової (АСТ) та аланінової (АЛТ) трансфераз (Тиш-ківський М.Я., 2002).

Надмірне протеїнове живлення у жуйних спричинює посилене утворення аміаку в передшлунках, який у печінці нейтралізується і перетворюється в перипортальних гепатоцитах у сечовину. Коли печінка не спроможна нейтралізувати аміак, концентрація його у венозній і артеріальній крові зростає у 2–2,5 рази, він гальмує реакції трикарбонового циклу, уповільнює синтез щавлевооцтової кислоти. Це у свою чергу посилює кетогенез. Аміак проникає через гематоенцефалічний бар’єр у ліквор, спричинюючи ураження мозкової тканини. При одночасному ураженні печінки розвивається гепатоцеребральний синдром.

Окрім того, надлишок аміаку в рубці зумовлює збільшення величини рН його вмісту, розвивається алкалоз рубця і створюються оптимальні умови для розвитку гнильної мікрофлори, яка спричинює утворення токсичних продуктів (кадаверину, скатолу, індолу, крезолу).

Дата добавления: 2014-01-20