Лекція №2. Білки, амінокислоти: будова, властивості, біологічна роль. Класифікація

План лекції:

1. Основні функції білків. Фізико-хімічні властивості білків.

2. Класифікація білків.

3. Амінокислоти, номенклатура та будова.

4. Замінні та незамінні амінокислоти.

Література: [1] с. 25-55.

Всі прояви життєдіяльності – подразнення, травлення, рух, розмноження та інші – пов'язані з білками, вони є незамінними структурними компонентами організму людини, тварин, рослин, мікроорганізмів.

Білки, які поступають з їжею до організму людини, перетравлюються в шлунково-кишковому тракті, перетворюючись на амінокислоти, з яких у тканинах утворюються власні білки з різними функціями: каталітичною (ферменти), захисною (імунні сполуки, антитіла та ін.), інформаційною, регуляторною (ряд гормонів), репродуктивною (разом з нуклеїновими кислотами), транспортною. Вони також беруть участь у багатьох інших життєво важливих процесах.

Функції білків:

– Структурна (пластична) – білками утворені багато клітинних компонентів, а в комплексі з ліпідами вони входять до складу клітинних мембран.

- Каталітична – всі біологічні каталізатори – ферменти, по своїй хімічній природі є білками.

- Транспортна – білок гемоглобін транспортує Оксиген, низка інших білків, утворюючи комплекс з ліпідами, транспортують їх по крові і лімфі (наприклад: міоглобін, сироватковий альбумін).

- Механічна – м'язова робота і інші форми руху в організмі здійснюються при безпосередній участі скорочувальних білків з використанням енергії макроергічних зв'язків (наприклад актин, міозин).

- Регуляторна – низка гормонів і інших біологічно активних речовин мають білкову природу (наприклад інсулін).

- Захисна – антитіла (імуноглобуліни) є білки, крім того основу шкіри складає білок колаген, а волосся – кератин. Шкіра і волосся захищають внутрішнє середовище організму від зовнішніх впливів. До складу слизу і синовіальної рідини входять мукопротеїди.

- Опорна – сухожилля, поверхні суглобів утворені в значній мірі білковими речовинами (наприклад колаген, еластин).

- Енергетична – амінокислоти білків можуть надходити до гліколізу, який забезпечує клітини енергією.

- Гомеостатична – білки входять до складу буферної системи крові.

- Репродуктивна – білки приймають участь у процесах росту та размноження.

- Рецепторна – багато білків беруть участь в процесах виборчого впізнавання (рецептори) гормонів.

-

РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ.

У сучасній літературі прийнято розглядати 4 рівні організації структури молекули білка.

Первинним рівнем (або структурою) – організації білкової молекули називають послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.

Вторинною структурою – називають просторове розташування атомів головного ланцюга молекули білка. Утворюється і утримується в просторі за рахунок утворення водневих зв'язків між боковими угрупуваннями АК основного ланцюга.

Третинна структура – це властивий даному білку спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі. Це основа функціональності білка. Вона забезпечує стабільність обширних ділянок білків, що складаються з безлічі амінокислотних залишків та бокових груп. Такі впорядковані в просторі ділянки білка формують активні центри ферментів або зони зв'язування. Пошкодження третинної структури приводить до втрати функціональної активності білка.

Стабільність третинної структури залежить в основному від нековален-тних взаємодій всередині білкової глобули, а переважно водневих зв'язків і ван-дер-ваальсових сил. Але деякі білки додатково стабілізуються за рахунок таких ковалентних взаємодій як дисульфідні містки між залишками цистеїну.

Більшість білкових молекул мають ділянки як α-спіралі так і β-складчастості. Але частіше за формою третинної структури білки розділяють на глобулярні – які побудовані на основі α -спіралі і мають форму кулі або еліпса (більшість ферментів). І фібрилярні – що складаються на основі β-складчастості і які мають сплюснуту або ниткоподібну форми (пепсин, білки сполучної тканини і хряща).

Четвертинною структурою – називається розміщення в просторі взаємодіючих між собою субодиниць, утворених окремими поліпептидними ланцюгами. Тобто у формуванні четвертинної структури беруть участь не пептидні ланцюги, а глобули, які утворені з кожного з цих ланцюгів окремо. Четвертинна структура – це вищий рівень організації білкової молекули і він властивий далеко не всім білкам. Зв'язки, що формують цю структуру не ковалентні: водневі, електростатичної взаємодії.

Фізико-хімічні властивості білків. Розчини білка відносять до розчинів високомолекулярних систем які володіють низкою властивостей гідрофільних колоїдів: повільною дифузією – не здатні проникати через напівпроникні мембрани, високою в'язкістю – утворення драглів, опаслеценцією – розсіюють світло, дають конус Тіндаля.

1. Амфотерність пов'язана з наявністю в молекулі білка катіонообра-зуючих груп – аміногруп і аніонообразуючих – карбоксильних груп. Знак заряду молекули залежить від кількості вільних груп. Якщо мають перевагу карбоксильні групи то заряд молекули негативний (виявляються властивості слабої кислоти), якщо аміногрупи – то позитивний (основні властивості).

Заряд білка також залежить від рН середовища. У кислому середовищі молекула набуває позитивного заряду, в лужній – негативного.

Значення рН, при якому число різнойменних зарядів в білковій молекулі однаково, тобто сумарний заряд рівний нулю, називається ізоелектричною точкою даногобілка. Стійкість білкової молекули до дії фізичних і хімічних факторів в ізоелектричній точці найменша.

Більшість природних білків містять значну кількість дикарбонових амінокислот і тому відносяться до кислих білків. Їх ізоелектрична точка лежить в слабокислому середовищі.

2. Розчини білків володіють буферними властивостями за рахунок їх амфотерності.

3. Розчинність. Оскільки молекула білка містить полярні аміно- і карбоксильні групи, то в розчині поверхневі залишки АК гідратуються – відбувається утворення коацервата.

4. Коацервація – злиття водних оболонок декількох часток, без об'єднання самих часток.

5. Коагуляція – склеювання білкових часток і випадіння їх в осад. Це відбувається при видаленні їх гідратної оболонки. Для цього досить змінити структуру частинки білка так, щоб її гідрофільні групи, які зв'язують воду розчинника, опинилися всередині частинки. Реакції осадження білка в розчині діляться на дві групи: зворотні (висолювання) і незворотні (денатурація).

6. Висолюванням називається процес осадження білків нейтральними солями. За великих концентрацій іонів у розчині вони відтягають молекули води від полярних груп білка на себе. При цьому гідратна оболонка білкової молекули частково знімається, тобто порушується один з факторів стійкості білка в розчині, а отже, осадження білка з розчину. Характерною рисою білків, отриманих при висолюванні, є збереження ними своїх природних властивостей і функцій після видалення солі.

Денатурацією називається суттєва зміна вторинної і третинної структури білка, тобто порушення системи нековалентних взаємодій, що не зачіпає його ковалентної (первинної) структури. Денатурація буває незворотною й зворотною. Денатурований білок позбавлений всякої біологічної активності в клітині і в, основному, використовується як джерело амінокислот. Денатуруючими агентами можуть бути хімічні фактори: кислоти, луги, що легко гідратують, солі, органічні розчинники, різні окиснювачі. До фізичних факторів можуть бути віднесені: дія високого тиску, багатократне заморожування і відтаювання, ультразвукові хвилі, УФ-промені, іонізуюча радіація. Та найбільш поширеним фізичним фактором денатурації білка є підвищення температури. Така денатурація називається незворотною.

Денатурація білка, яка відбувається при розтиранні сухих препаратів, енергійному струшуванні розчинів, збиванні, ліофілізації білків (висушування у вакуумі шляхом сублімації вологи з замороженого стану) – називається зворотною.

Класифікація білків:

За розчинністю: водорозчинні, сольоворозчинні, спирторозчинні, нерозчинні і ін.

По конформаційній структурі: фібрілярні, глобулярні.

По хімічній будові: прості білки – протеїни – складаються тільки з амінокислот, складні білки – протеїди – крім АК мають в складі небілкову частину (вуглеводи, ліпіди, метали, нуклеїнові кислоти)

До протеїнів відносять:

1. Альбуміни – розчинні у воді, не розчинні у концентрованих. сольових розчинах рН = 4,6…4,7. Існують альбуміни молока, яєць, сироватки крові.

2. Глобуліни – не розчинні у воді, розчинні у сольових розчинах. До цієї групи відносять імуноглобуліни.

3. Гістони – розчинні у воді, у слабоконцентрованих кислотах. Володіють вираженими основними властивостями. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК і РНК.

4. Склеропротєїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), шерсті, волосся. Не розчинні у воді, слабких кислотах і лугах.

а) колагени – фібрілярні білки сполучної тканини. При тривалому кип’ячені вони розчиняються у воді і при застиганні утворюється желатин.

б) еластини – білки зв'язок і сухожиль. По властивостях схожі на колаген, але піддаються гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фиброін – білок шовку, в своєму складі містить багато серину;

д) проламіни і глютеніни – білки рослинного походження.

Протеїди

Ці білки залежно від її хімічної природи простетичної групи класифікуються на:

1. Нуклеопротєїди – простетична група – нуклеїнові кислоти. Серед численних класів нуклепротеідів найбільш вивченими є рибосоми, що складаються з декількох молекул РНК і рибосомних білків, і хроматин, який складається з ДНК і структурообразуючих білків – гістонів (містяться в клітинному ядрі і мітохондріях).

2. Гемопротєїди – небілковий компонент цих протеїдів – гем, побудований з чотирьох пирольних кілець. З ними пов'язаний іон двовалентного заліза (через атом азоту). До таких білків відносяться: гемоглобін, міоглобін, цитохроми. Цей клас білків ще називають хромопротеїди, оскільки гем є забарвленим з'єднанням. Гемоглобін здійснює важливу функцію – транспортує Оксиген та вуглекислоту. Міоглобін забезпечує запасання Оксигену в м'язах. Цитохроми (гемінові ферменти) здійснюють каталіз окиснювально-відновлювальних реакцій і електронний транспорт у дихальному ланцюзі.

3. Металопротєїди – до складу простетичної групи входять метали. Хлорофіл містить гем, але в ньому замість заліза знаходиться магній. Цитохроми містять мідь.

4. Ліпопротєїди – крім білка містять ліпіди. Вони входять до складу клітинних мембран.

5. Фосфопротєїди – крім білка містять залишок фосфорної кислоти.

6. Глюкопротєїди – крім білка містять вуглеводи.

Біологічна цінність білків.

Білки – найважливіші компоненти харчування. Здатність білка виконувати функцію харчування характеризує його біологічну цінність. Ефективність споживання білкових речовин людиною визначається двома основними факторами: збалансованістю вмісту незамінних амінокислот у білку і його засвоюваністю. Якщо не задовольняється потреба в одній з незамінних амінокислот, то обмежується використання інших, і, отже, знижується цінність білка в цілому. Незамінна амінокислота, що знаходиться в білку в мінімальній кількості, називається лімітуючою амінокислотою, тому що вона найбільшою мірою зменшує біологічну цінність даного білка.

Збагачення харчових білкових продуктів відсутніми амінокислотами застосовується в харчуванні людини у виняткових випадках. Однак додавання синтетичних амінокислот до кормів тварин є звичайною справою. Подібним чином в усьому світі готують кормові суміші для домашніх птахів, свиней, корів, що дозволяє більш ощадливо витрачати корми. Відомо, що добавки цих амінокислот поліпшують утилізацію білка тваринами приблизно на 20 %.

Біологічна цінність білка виражається у відносних величинах. Вона являє собою відношення досліджуваного параметра даного білка до подібного ж параметра «ідеального» білка. У якості останнього використовують казеїн молока, білок яєць, суміш м'язових білків, що легко переварюються і містять незамінні амінокислоти в співвідношеннях, близьких до еталонних. Біологічна цінність даного білка в порівнянні з еталонними показує, наскільки він здатний задовольняти потреби організму в амінокислотах. Для оцінки якого-небудь білка або харчового продукту необхідні дані про вміст у ньому окремих амінокислот, тобто його амінокислотний склад.

Частина рослинних білків (бобові) за своїм амінокислотним складом і біологічною цінністю близька до тваринних. Однак білки насіння більшості сортів зернових (рис, овес) дефіцитні за двома, а частіше (пшениця, кукурудза й ін.) за трьома і чотирма незамінними амінокислотами. Основною лімітуючою амінокислотою білків зернових культур є лізин. Лімітуючі амінокислоти білків зернових різні в насінні різних культур: у пшениці, рисі і житі – треонін, у кукурудзі – триптофан і т.д. Білки бобових культур відрізняються кращою збалансованістю незамінних амінокислот, що містяться в них, у порівнянні з білками злакових.

У тваринних білків дефіцит незамінних амінокислот виражений слабко. Деяким з них (білки молока, м'яса, субпродуктів) властивий недолік сірковміс-них амінокислот. У цілому для тваринних білків більш характерний надлиш-ковий в порівнянні з потребами організму вміст ряду незамінних амінокислот.

У харчуванні більшої частини населення земної кулі наявний дефіцит трьох незамінних амінокислот: лізину, триптофану і метіоніну. Різний амінокислотний склад рослинних і тваринних білків дозволяє підвищити їхню біологічну цінність при споживанні необхідної кількості різноманітної білкової їжі. Тільки таке харчування можна назвати повноцінним.

Амінокислоти, номенклатура та будова.

Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається близько 300 амінокислот, їх можна умовно розділити на дві групи:

1) вільні амінокислоти (непротеїногенні), що не беруть участь в утворенні білків. Так, безліч «небілкових» АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків.

2) протеїногенні, які ковалентно зв'язані одна з одною у складі пептидів і білків.

Непротеїногенні амінокислоти більш різноманітні в порівнянні з протеїногенними.

До складу білків входить 20 АК у α-формі, розташованих в різній, але строго визначеній для кожного білка послідовності. Загальна структурна формула a-амінокислот може бути представлена в наступному виді:

a- амінокислоти відрізняються одна від однієї структурою і складом групи R (бічний ланцюг).

Амінокислоти класифікуються відповідно:

за хімічною будовою

- Аліфатичні – гліцин (Глі), аланин (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Іле);

- Оксикислоти – серін (Сер), треонін (Тре);

- Дикарбонові – аспарагінова кислота (Асп), глутамінова кислота (Глу);

- Двоосновні – лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);

- Ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

- Сіркоутримуючі – цистеін (Цис), цистин (Цит), метіонін (Мет).

За біохімічним призначенням:

- Глюкогенні – через ряд хімічних перетворень надходять на шлях глі-колізу (окиснення глюкози) – Глі, Ала, Тре, Вал, Асп, Глу, Арг, Гіс, Мет.

- Кетогенні – беруть участь в утворенні проміжних продуктів ліпідного обміну кетонових тіл – Лей, Іле, Тир, Фен.

За харчовою цінністю:

- Незамінні – не синтезуються в організмі – Гис, Іле, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у дітей – Арг, Гис.

- Замінні – інші.

За рахунок наявності в молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам властиві кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів.

Фізико-хімічні властивості амінокислот. За хімічними властивостями амінокислоти, що мають у своєму складі амінні і карбоксильні групи, є амфотерними електролітами.

Сучасна класифікація амінокислот основана на полярності радикалів.

Крім a-аміно- і a-карбоксильної груп, у загальному заряді молекули в складі кислих і основних амінокислот є ще і третя – іоногенна група в бічному ланцюзі. Такі амінокислоти несуть додатковий негативний або позитивний заряд.

Біполярність молекул амінокислот обумовлює такі їхні властивості, як гарна розчинність у воді, високі значення діелектричних постійних і температури плавлення.

Функціональні групи амінокислот різноманітні, що дозволяє виявляти більшість їх за допомогою кольорових реакцій. Багатьох з них, дуже чуттєвих і специфічних, виявляють навіть в малих кількостях у складі складних сумішей, біологічній сировині рослинного і тваринного походження, білках. Реакція з нінгідрином лежить в основі кількісного визначення амінокислот і білків.

При взаємодії нінгідрину з a-аміногрупою утворюється продукт синьо-фіолетового кольору з максимумом поглинання при 580 нм; інтенсивність фарбування при цьому пропорційна кількості амінокислоти. Амінокислота пролін дає з нінгідрином жовте фарбування (максимум поглинання при 440 нм). Цю реакцію використовують у різних видах хроматографії для ідентифікації і кількісного визначення амінокислот.

Таблиця 1 – Класифікація протеїногенних амінокислот

Назва	Структура	Скорочена назва
I. Неполярні або гідрофобні амінокислоти
l. L-Аланін (α –амінопропіонова кислота)		Ала (Ala)
2. L-Валін (α – аміноізовалеріанова кислота)		Вал (Val)
3. L-Лейцин (α – аміноізокапронова кислота)		Лей (Leu)
4. L-Ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота)		Иле (Ile)
5. L-Триптофан (α-аміно-β-індолілпропіонова кислота)		Три (Try)
6. L-Пролін (пірролідин-α-карбонова кислота)		Про (Pro)
7. L-Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіонова кислота)		Фен (Phe)
8. L-Метіонін (α-амино-γ-метилтіомасляна кислота)		Мет (Met)
II. Полярні (гідрофільні) незаряджені амінокислоти
9. Гліцин (амінооцтова кислота)		Гли (Gly)
10. L-Серин (α-аміно-β-оксипропіонова кислота)		Сер (Ser)
11. L-Треонін (α-аміно-β-окси-масляна кислота)		Тре (Thr)
12. L-Цистеїн (α-аміно-β-тіопропіонова кислота)		Цис (Cys)
13. Цистин		Цит (Cyt)
14. L-Тирозин (α-аміно-β-параоксифенілпропіонова кислота)		Тир (Туr)
15. L-Аспарагін (амід аспарагінової кислоти)		Асн (Asn)
16. L-Глутамин (амід глутамінової кислоти)		Глн (Gln)
III. Негативно заряджені (кислі) амінокислоти
17. L-Аспарагінова кислота (α-амінобурштинова кислота)		Асп (Asp)
18. L-Глутамінова кислота (α-аміноглутарова кислота)		Глу (Glu)
IV. Позитивно заряджені (основні) амінокислоти
19. L-Лізин (α, ε-диамінокапронова кислота)		Лиз (Lys)
20. L-Аргінін (α-аміно-β-гуанідинвалеріанова кислота)		Арг (Arg)
21. L-Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіонова кислота)		Гис (His)

Аміногрупи амінокислот (пептидів, білків) можуть вступати в реакцію з карбонільними групами альдегідів і цукрами, що відновлюються. Це реакції меланоїдиноутворення.

Одержувані з амінокислот альдегіди мають приємний запах. Сполучення запахів різних альдегідів визначає аромат багатьох харчових продуктів. Фурфурол (оксиметилфурфурол) легко вступає в подальші реакції, утворюючи меланоїдини. Поява останніх обумовлює потемніння ряду продуктів при їхньому виготовленні і збереженні. Особливо інтенсивно протікають реакції меланоїдиноутворення при підвищенні температури: під час сушіння овочів, плодів, випічці хліба, жаренні горіхів, кави, консервуванні молока, виготовленні кондитерських виробів, солоду, цукрових розчинів, при тепловій обробці вина і т.п.

Утворення пептидного зв'язку. Якщо карбоксильна група однієї АК ацилює аміногрупу іншої АК, то утворюється амідний зв'язок, який називають пептидним. Тому пептиди – це сполуки, які утворені з залишків a-АК, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.

Даний зв'язок достатньо стабільний і розрив його відбувається лише за участю каталізаторів – специфічних ферментів. За допомогою такого зв'язку АК об'єднуються в достатньо довгі ланцюжки, які носять назву поліпептидних.

Початком поліпептидного ланцюга прийнято вважати амінокислоту з вільною a-аміногрупою (N – кінцева амінокислота), кінцем – амінокислоту з вільною карбоксильною групою (С – кінцева амінокислота). Найменування пептидів складається з назви першої амінокислоти з типовим для ацилів закінченням -іл, назва наступних амінокислот (також із закінченням -іл) і повної назви останньої амінокислоти (закінчення не змінюється). Наприклад, зображений нижче тетрапептид називається гліцил-аргініл-глутаміл-аланін, або скорочено Глі-Арг-Глу-Ала.

Поліпептиди, які здатні мимоволі формувати і утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацією, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні поліпептидами певної довжини. Тільки маючи певну просторову будову, білок може функціонувати.

біологічна роль окремих амінокислот

Гліцин або глікокол. Гліцин є попередником пуринового кільця гема гемоглобіна крові і утворює так звані парні сполуки з жовчними кислотами, наприклад, з холевою кислотою він утворює глікохолієву кислоту, з бензойною кислотою – гіпурову кислоту.

Глікохолієва кислота бере участь у процесах засвоєння ліпідів, а у формі гіпурової кислоти з організму виводиться токсична бензойна кислота.

Аланін як бічний ланцюжок входить до складу циклічних амінокислот (фенілаланін, тирозин, гістидин, триптофан). Біологічна роль визначається також наявністю його похідних: серин, цистеїн, цистін.

Цистеїн. У тканинах організму легко здійснюється ферментативна окиснювально-відновна реакція, обумовлена наявністю в цистеїні реакційно здатної SH-групи. При цьому утворюється цистін.

Властивість даної амінокислоти окиснюватися додає їй захисні і радіопротекторні властивості. У присутності цистеїну знижується інтенсивність окисних процесів у ліпідах і білках, підвищується стійкість організму до іонізуючого випромінювання і стабілізується якість прийнятих лікарських препаратів. При участі двох залишків цистеїну в поліпептидних ланцюгах утворюються дисульфідні зв'язки, що обумовлюють біологічну активність або функціональні властивості білків у складі їжі. Особливо важливу роль дисульфідні зв'язки грають у білках пшениці, тому що вони додають клейковині пружні властивості.

Три амінокислоти – аргінін, гліцин і метіонін – беруть участь у синтезі креатину – сполуки, за допомогою якої в м'язовій тканині відбувається безперервний ресинтез макроерга АТФ (аденозинтрифосфорної кислоти).

При участі креатину в організмі людини і тварин утворюється креатин- фосфат, що в міру необхідності віддає свою фосфатну групу молекулам АДФ, перетворюючись в креатинін:

Креатин і циклічний креатинін входять до складу м'ясного екстракту, їхнє співвідношення залежить від рН середовища і температури. Так, при нагріванні м'яса в кислому середовищі в екстракті переважає креатинін.

Амінокислоти цитрулін і орнітин беруть участь разом з аргініном у циклі утворення сечовини у людини і тварин.

Фундаментальну роль в обміні речовин живих організмів грають глутамінова і аспарагінова кислоти. Вони беруть участь у процесах розщеплення, синтезу і переносу активних груп, часто у формі амідів.

Глутамін, наприклад, є основною формою переносу аміаку в крові людини і разом з аспарагіновою кислотою служить попередником пиримідинового кільця нуклеотидів.

Реакції декарбоксилювання глутамінової кислоти з утворенням g-аміномасляної кислоти, що відноситься до групи медіаторів центральної нервової системи, приділяється важлива роль в обміні речовин у мозку і нервовій тканині.

З обміном глутамінової кислоти тісно зв'язаний обмін проліну, що синтезується з неї в результаті відновлення проліндегідрогеназою. Пролін відіграє важливу роль у формуванні структури колагену і білків пшеничної клейковини, викликаючи вигини в поліпептидних ланцюгах.

У колагені, поряд із проліном, зустрічаються 4-оксипролін і 5-оксилізин, що утворюються за рахунок окиснювання відповідних амінокислот вже після включення в білок. Присутність оксипроліну в м'ясних і ковбасних виробах впливає на їхню якість і враховується при її оцінці.

Основна фізіологічна роль іншої сірковмісної амінокислоти – метіоніну зв'язана з наявністю лабільної метильної групи. Віддаючи групу -СН_3, метіонін бере участь у синтезі гліцерофосфоліпідів. Фізіологічна роль амінокислоти серин полягає в тому, що вона у великій кількості входить до складу складних білків – фосфопротеїдів (казеїну молока і вітеліну яйця).

Незамінна амінокислота триптофан служить попередником нікотинової кислоти, серотоніну і індолілоцтової кислоти – гормону росту рослин. Серотонін володіє судинозвужувальною дією, синтезується в клітинах кишечнику і нервової тканини.

Тирозин є відповідальним за пігментацію волосся, шкіри, очей, за темний колір харчових продуктів (наприклад, житнього хліба), тому що з його участю синтезуються темнозабарвлені пігменти – меланіни. Механізм реакції до кінця не вивчений, але відомі перші етапи їхнього синтезу. Під дією мідьвмісного ферменту тирозин перетворюється в диоксифенілаланін (ДОФА), що далі окиснюється, циклізується, перетворюється в індолхінон. Полімеризація останнього приводить до синтезу меланинів.

Утворення меланинів підсилюється під впливом ультрафіолетових променів (при засмазі) і може бути причиною злоякісних новоутворень. При спадкоємному захворюванні – альбінізмі, що характеризується відсутністю ферменту тирозинази, навпаки, не спостерігається пігментація шкіри, волосся. Тирозин утворюється з фенілаланіну.

З тирозину і триптофану, що містяться в їжі, при участі мікробних ферментів у кишечнику утворюються отрутні продукти – крезол, фенол, скатол, індол, знешкодження яких відбувається в печінці шляхом зв'язування із сірчаною або глюкуроновою кислотами з утворенням нетоксичних (парних) кислот, наприклад, фенол-сірчаної кислоти.

У результаті декарбоксилювання амінокислот в організмі утворюються деякі важливі біогенні аміни. Декарбоксилювання аспарагінової кислоти забезпечує синтез аланіну, що є складовою частиною біологічно активних сполук, а декарбоксилювання лізину і орнітину під впливом ферментів кишкової мікрофлори призводить до утворення отрутних діамінів – кадаверину і путресцину. У здоровому організмі обидва аміни цілком знешкоджуються в слизовій оболонці кишечнику.

Частина амінокислот виконує роль медіаторів – речовин, що беруть участь у передачі нервових імпульсів від однієї нервової клітини до іншої. При роздратуванні нервових волокон медіатори реагують зі специфічним рецептором і забезпечують відповідну фізіологічну функцію: регуляцію сну, пильнування, серцево-судинну діяльність, терморегуляцію тіла. До медіаторів відносяться ацетилхолін, глютамінова і аспарагінова кислоти, гліцин, гістамін, серотонін, норадреналін та інші.

Таким чином, наведені відомості показують, яку велику роль грають амінокислоти в синтезі найважливіших фізіологічно активних сполук в організмі і забезпеченні деяких властивостей харчової сировини і продуктів.

Дата добавления: 2014-11-16