Дыхательная функция крови

Сущность дыхательной функции крови состоит в доставке кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким (табл. 16.4).

Таблица 16.4. Состав вдыхаемого, альвеолярного и выдыхаемого воздуха (по Уайту и др., 1981)

	Вдыхаемый	воздух	Альвеолярный	воздух	Выдыхаемый	воздух
	Р (гПа)		об. %	Р (гПа)		об. %	Р (гПа)		об. %
о2	210,9		20,95	134,9		14,0	154,9		16,1
со2	0,4		0,04	53,3		5,6	38,0		4,5
N2	795,3		79,0	762,4		80,0	757,7		79,2
Н2О	6,7		-	62,7		—	62,7		—
Сумма	1013,3		99,99	1013,3		99,6	1013,3		99,8

Перенос кислорода кровью

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря наличию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород. Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом, а в тканевых капиллярах, где парциальное давление кислорода резко снижено, осуществляется отдача кислорода тканям.

В состоянии покоя ткани и органы человека потребляют около 200 мл кисло­рода в минуту. При тяжелой физической работе количество потребляемого тканями кислорода возрастает в 10 и более раз (до 2 — 3 л в 1 мин). Доставка от легких к тканям такого количества кислорода в виде газа, физически растворенного в плазме, невозможна вследствие малой растворимости кислорода в воде и плазме крови (табл. 16.5).

Таблица 16.5. Коэффициенты абсорбции (растворимости) вдыхаемых газов (в мл/мл среды при давлении 1013,3 гПа — 760 мм рт. ст.)

Среда	t °С	Газ
О,	СО2	N,
Вода Плазма	0 20 40 38	0,049 0,031 0,023 0,024	1,71 0,87 0,53 0,51	0,024 0,016 0,012 0,012

Исходя из приведенных в таблице данных, а также зная парциальное давление кислорода в артериальной крови — 107—120 гПа (80 — 90 мм рт. ст.), нетрудно видеть, что количество физически растворенного кислорода в плазме крови не может пре­вышать 0,3 об. %. При расчете кислородной емкости крови этой величиной можно пренебречь.

Итак, функцию переносчика кислорода в организме выполняет гемоглобин. Напомним, что молекула гемоглобина построена из четырех субъединиц (полипеп­тидных цепей), каждая из которых связана с гемом (см. главу 2). Следовательно, молекула гемоглобина имеет четыре гема, к которым может присоединяться кисло­род. При этом гемоглобин переходит в оксигемоглобин.

Гемоглобин человека содержит 0,335 % железа. Каждый грамм-атом железа

(55,84 г) в составе гемоглобина при полном насыщении кислородом связывает 1 грамм-молекулу кислорода (22400 мл). Таким образом, 100 г гемоглобина могут связать

а каждый грамм гемоглобина — 1,34 мл кислорода. Содержание гемоглобина в крови здорового человека составляет П ^16°-4 т е. в 100 мл крови находится 13 — 16 г гемоглобина. При Р_Оз в артериальной крови 107—120 гПа гемоглобин насыщен кислородом на 96%. Следовательно, в этих условиях 100 мл крови содержат 19 — 20 об.% кислорода:

------ f— ------= 19,3 мл кислорода (в среднем 19 — 20 об.%).

В венозной крови в состоянии покоя Pq₂ = 53,3 гПа, и в этих условиях гемо­глобин насыщен кислородом лишь на 70 — 72%, т.е. содержание кислорода в 100 мл венозной крови не превышает

Артериовенозная разница по кислороду будет равна ~6 вб.%¹. Таким образом, за 1 мин ткани в состоянии покоя получают 200 — 240 мл кислорода (при условии, что минутный объем сердца в покое составляет 4 л)..

Возрастание интенсивности окислительных процессов в тканях, например при усиленной мышечной работе, всегда связано с более полным извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко увеличивается скорость крово­тока. Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и Р_о можно выразить в виде кривой насыщения гемоглобина кислородом, или кривой диссоциа­ции оксигемоглобина, которая имеет S-образную форму и характеризует сродство гемоглобина к кислороду (рис. 16.3).

Характерная для гемоглобина S-образная кривая насыщения кислородом свиде­тельствует, что связывание первой молекулы кислорода одним из гемов гемогло­бина облегчает связывание последующих молекул кислорода тремя другими остав­шимися темами. Долгое время механизм, лежащий в основе этого эффекта, оста­вался загадкой, так как по данным рентгеноструктурного анализа четыре гема в молекуле гемоглобина довольно далеко отстоят друг от друга и вряд ли могут оказывать взаимное влияние. В последнее время принято следующее объяснение происхождения S-образной кривой. Считают, что тетрамерная молекула гемоглобина способна обратимо распадаться на две половинки, каждая из которых содержит одну а-цепь и одну Р-цепь:

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина происходит присоединение кислорода к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к а-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, а-полипептидная цепь претерпевает конформационные изменения, которые передаются на тесно связанную с ней (3-цепь, последняя также подвергается конформационным сдвигам. Р-Цепь присоединяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию вто­рой молекулы (так называемое кооперативное взаимодействие).

После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглобина, которое вынуждает и вторую половинку гемоглобина изменить конформацию. Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди связываются со второй половинкой ' молекулы гемоглобина, образуя оксигемоглобин.

S-образная форма кривой насыщения гемоглобина кислородом имеет большое физиологическое значение. При такой форме кривой обеспечивается возможность насыщения крови кислородом при изменении Р_Ог в довольно широких пределах. Например, дыхательная функция крови существенно не нарушается при снижении Ро₂ в альвеолярном воздухе с 133,3 до 80 — 93,3 гПа. Поэтому подъем на высоту до 3 — 3,5 км над уровнем моря не сопровождается развитием выраженной гипоксемии.

Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать через величину Р₅о — парциальное напряжение кислорода, при котором 50 % гемоглобина связано с кислородом (рН 7,4, температура 37 °С). Нормальная величина Р50 около 34,67 гПа (см. рис. 16.3). Смещение кривой насыщения гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемоглобина связывать кислород и, следо­вательно, сопровождается повышением Р$_о. Напротив, смещение кривой влево сви­детельствует о повышенном сродстве гемоглобина к кислороду, величина Pjo снижена.

Ход кривой насыщения гемоглобина кислородом или диссоциации оксигемогло-бина зависит от ряда факторов. Сродство гемоглобина к кислороду в первую очередь связано с рН. Чем ниже рН, тем меньше способность гемоглобина связывать кислород и тем выше Pjo- В тканевых капиллярах рН ниже (поступает большое количество СО2), в связи с чем гемоглобин легко отдает кислород. В легких СО2 выделяется, рН повышается и гемоглобин активно присоединяет кислород.

Способность гемоглобина связывать кислород зависит также от температуры. Чем выше температура (в тканях температура выше, чем в легких), тем меньше сродство

гемоглобина к кислороду. Напротив, снижение температуры вызывает обратные явления.

Количество гемоглобина в крови, а также в какой-то мере его способность связы­вать кислород (характер кривой диссоциации оксигемоглобина) несколько меняются с возрастом. Например, у новорожденных содержание гемоглобина доходит до 20 —21 % (вместо обычных для взрослого 13—16%). У человека имеется несколько ге-моглобинов, которые образуются в различном количестве в разные стадии онто­генеза и отличаются по своему сродству к кислороду.

Рассмотрим нарушения дыхательной функции крови при некоторых патологи­ческих состояниях.

Различные формы гипоксии

Гипоксия (кислородное голодание) — состояние, возникающее при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушении его утилизации в про­цессе биологического-окисления. Согласно классификации, предложенной И. Р. Пет­ровым, гипоксии делятся на две группы:

1. Гипоксия вследствие понижения Р₀₂ во вдыхаемом воздухе (экзогенная гипоксия).

2. Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение тканей кис­лородом при нормальном содержании его в окружающей среде. Сюда относятся следующие типы: а) дыхательный (легочный); б) сердечно-сосудистый (циркулятор-ный); в) кровяной (гемический); г) тканевый (гистотоксический); д) смешанный.

Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе. Этот вид гипоксии возникает главным образом при подъеме на высоту. Может наблюдаться и в тех случаях, когда общее барометрическое давление нормально, но Р_о, понижено, например при авариях в шахтах, неполадках в си­стеме кислородообеспечения кабины летательного аппарата, в подводных лодках и т. п., а также во время операций при неисправности наркозной аппаратуры.

При экзогенной гипоксии развивается гипоксемия, т. е. уменьшается пар­циальное давление кислорода в артериальной крови и снижается насыщение гемо­глобина кислородом.

Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или утилизацию кислорода тканями. Дыхательный (легочный) тип гипоксии возникает в связи с альвеолярной гиповентиляцией, что может быть обусловлено нарушением проходимости дыхательных путей (воспалительный процесс, инородные тела, спазм), уменьшением дыхательной поверхности легких (отек легкого, пневмония и т. д.). В подобных случаях снижаются Р_о, в альвеолярном воздухе и напряжение кисло­рода в крови, в результате чего уменьшается насыщение гемоглобина кислородом. Обычно нарушается также выведение из организма углекислого газа и к гипоксии присоединяется гиперкапния.

Сердечно-сосудистый (циркуляторный) тип гипоксии наблю­дается при нарушениях кровообращения, приводящих к недостаточному кровоснаб­жению органов и тканей. Для газового состава крови в типичных случаях циркуля-торной гипоксии характерны нормальные напряжение и содержание кислорода в артериальной крови, снижение этих показателей в венозной крови и высокая артерио-венозная разница по кислороду.

Кровяной (гемический) тип гипоксии возникает в результате уменьше­ния кислородной емкости крови при анемиях, обусловленных значительным умень­шением эритроцитной массы или резким понижением содержания гемоглобина в эритроцитах. В этих случаях Р_о, в венозной крови резко снижено.

Гемическая гипоксия наблюдается также при отравлении оксидом углерода (образование карбоксигемоглобина) и метгемоглобинообразователями (метгемогло-бинемия), а также при некоторых генетически обусловленных аномалиях гемогло-

бина. При образовании карбоксигемоглобина и метгемоглобина напряжение кислорода в венозной крови и тканях оказывается значительно пониженным при одновременном уменьшении артериовенозной разницы содержания кислорода.

Тканевый (гистотоксический) тип гипоксии обычно обусловлен нарушением способности тканей поглощать кислород из крови. Утилизация кислорода тканями может затрудняться в результате угнетения биологического окисления различными ингибиторами, нарушения синтеза ферментов или повреждения мембран­ных структур клетки. Типичным примером тканевой гипоксии может служить отравление цианидами. Попадая в организм, ионы CN^ активно взаимодействуют с трехвалентным железом, тем самым блокируя конечный фермент дыхательной цепи — цитохромоксидазу, в результате подавляется потребление кислорода клетками. Иными словами, при гистотоксической гипоксии ткани не в состоянии извлекать кислород из тканевых капилляров даже при высоких значениях P_Oi.

Перенос углекислого газа кровью от тканей к легким

В организме человека, не выполняющего физической работы (состояние покоя), от тканей к легким каждую минуту переносится примерно 180 мл углекислого газа.

Это легко рассчитать. Если дыхательный коэффициент равен 0,85, то при по­глощении тканями человека в покое 200 мл кислорода в минуту должно образовы­ваться (200 "0,85) около 170 мл углекислого газа. На самом деле эта величина не­сколько больше, поскольку количество поглощаемого в покое кислорода колеблется от 200 до 240 мл в 1 мин.

В целом за сутки с вдыхаемым воздухом в организм человека поступает, при­мерно 600 л кислорода и выделяется в окружающую среду 480 л углекислого газа (примерно 942,8 г), что соответствует 21,4 моль углекислого газа.

Организм располагает несколькими механизмами переноса СХ>2 от тканей к легким. Часть СОг переносится в физически растворенном виде. Хотя растворимость СОг в плазме крови в 40 раз превышает растворимость в ней кислорода, тем не менее при небольшой артериовенозной разнице в Р_Со₂ (напряжение СО 2 в венозной крови, протекающей к легким по легочной артерии, равно 60 гПа, а в артериальной крови — около 53,3 гПа) в физически растворенном виде может быть перенесено в покое 12 — 15 мл СОг, что составляет 6 — 7% от всего количества переносимого углекислого газа.

Некоторое количество COi может переноситься в виде карбаминовой формы. Оказалось, что СОг может присоединяться к гемоглобину посредством карбаминовой связи, образуя карбгемоглобин, или карбаминогемоглобин (впервые мысль о наличии углекислого газа, непосредственно связанного с гемоглобином, была высказана И. М. Сеченовым):

Карбгемоглобин — соединение очень нестойкое и чрезвычайно быстро диссоции­рует в легочных капиллярах с отщеплением СО₂. Количество карбаминовой формы

невелико: в артериальной крови оно составляет 3 об.%, в венозной — 3,8 сб.%¹. В виде карбаминовой формы из тканей к легким переносится от 3 до 10% всего углекислого газа, поступающего из тканей в кровь. Основная масса СОг транспортиру­ется с кровью к легким в форме бикарбоната, при этом важнейшую роль играет гемоглобин эритроцитов.

Как уже отмечалось, кислотный характер оксигемоглобина выражен значительно сильнее, чем гемоглобина (константа диссоциации ННЬОг примерно в 20 раз больше константы диссоциации ННЬ). Важно также запомнить, что поступающий в ткани с кровью оксигемоглобин, являющийся более сильной кислотой, чем Н₂СО₃, связан с катионами калия. Эту калийную соль оксигемоглобина можно обозначить как КНЬО₂ (рис. 16.4). В периферических капиллярах большого круга кровообращения

гемоглобин эритроцитов отдает кислород тканям (КНЬОг ->О2 + КНЬ), его способ­ность связывать ионы водорода увеличивается. Одновременно в эритроцит поступает продукт тканевого обмена — углекислый газ. Под влиянием фермента карбоангидра-зы 1 углекислый газ взаимодействует с водой, при этом образуется угольная кислота. Возникающий за счет угольной кислоты избыток водородных ионов свя­зывается с гемоглобином, отдавшим кислород, а накапливающиеся анионы НСОз" выходят из эритроцита в плазму²:

КНЬ + Н₂СО₃ -<• К⁺ ■ + НСОз"" + ННЬ

В обмен на эти ионы в эритроцит поступают анионы хлора, для которых мембрана эритроцита проницаема, в то время как натрий — другой составной элемент хлорида натрия, содержащегося в крови,—остается в плазме. В итоге в плазме крови повышается содержание бикарбоната натрия NaHCOj. Этот процесс способ­ствует восстановлению щелочного резерва крови, т. е. бикарбонатная буферная система находится в довольно тесных функциональных связях с буферной системой эритроцитов.

В легочных капиллярах, в эритроцитах, происходит процесс вытеснения угольной кислоты из бикарбоната калия оксигемоглобином:

ННЬО₂ + К⁺ + HCOf -> КНЬО₂ + Н₂СО₃

Образующаяся угольная кислота быстро расщепляется при участии карбоангидразы на углекислый газ и воду. Низкое Р_Со₂ в просвете альвеол способствует диффузии углекислого газа из эритроцитов в легкие.

По мере снижения в эритроцитах концентрации бикарбоната из плазмы крови в них поступают новые порции ионов НСОз", ^{а в} плазму выходит эквивалентное количество ионов хлора. Концентрация бикарбоната натрия в плазме крови в легочных капилля­рах быстро падает, но одновременно в плазме повышается концентрация хлорида натрия, а в эритроцитах свободный гемоглобин превращается в калийную соль оксигемоглобина.

Итак, в форме бикарбоната при участии гемоглобина эритроцитов транспорти­руется с кровью к легким более 80 % всего количества углекислого газа.

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ

Способность крови свертываться с образованием сгустка в просвете кровеносных сосудов при их повреждении была известна с незапамятных времен. Сездание первой научной теории свертывания крови в 1872 г. принадлежит А. А. Шмидту, профес­сору Юрьевского (ныне Тартуско1 о) университета. Первоначально она сводилась к следующему: свертывание крови — ферментативный процесс; для свертывания крови необходимо присутствие трех веществ — фибриногена, фибринопластического вещества и тромбина. В ходе реакции, катализируемой тромбином, первые два вещества, соединяясь между собой, образуют фибрин. Циркулирующая в сосудах кровь не свер­тывается по причине отсутствия в ней тромбина.

В результате дальнейших исследований А. А. Шмидта и его школы, а также Моравица, Гаммарстена, Спиро и др. было установлено, что образование фибрина происходит за счет одного предшественника — фибриногена. Проферментом тромбина является протромбин, для процесса свертывания необходимы тромбокиназа тромбоци­тов и ионы кальция.

Таким образом, через 20 лет после открытия тромбина была сформулирована классическая ферментативная теория свертывания крови, которая в литературе полу­чила название теории Шмидта — Моравица.

В схематической форме теория Шмидта —Моравица может быть представлена в следующем виде:

Протромбин переходит в активный фермент тромбин под влиянием тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них при разрушении кровяных пластинок, и ионов кальция (1-я фаза). Затем под влиянием образовавшегося тром­бина фибриноген превращается в фибрин (2-я фаза). Однако сравнительно простая по своей сути теория Шмидта —Моравица в дальнейшем необычайно усложнилась, обросла новыми сведениями, «превратив» свертывание крови в сложнейший фермен­тативный процесс, разобраться в котором полностью — дело будущего.

Современные представления о свертывании крови

Установлено, что в процессе свертывания крови участвуют компоненты плазмы, тромбоцитов и ткани, которые называются факторами свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови,—римскими цифрами (I, II, III и т. д.).

Факторы плазмы крови

Фактор I (фибриноген) — важнейший компонент свертывающей системы крови, так как биологической сущностью процесса свертывания крови является образование фибрина из фибриногена. Фибриноген состоит из трех пар неидентичных полипеп­тидных цепей, которые связаны между собой дисульфидными связями. Каждая цепь имеет олигосахаридную группу. Соединение между белковой частью и углеводными компонентами осуществляется посредством связи остатка аспарагина с N-ацетилглю-козамином. Общая длина молекулы фибриногена 45 нм, молекулярная масса 330000 — 340000 Да. При электрофоретическом разделении белков плазмы крови на бумаге фибриноген движется между (3- и у-глобулинами. Синтезируется данный белок в пе­чени, концентрация его в плазме крови человека составляет 8,2—12,9 мкмоль/л.

Фактор II (протромбин) является одним из основных белков плазмы крови, опре­деляющих свертывание крови. При гидролитическом расщеплении протромбина обра-

зуется активный фермент свертывания крови — тромбин'. Концентрация протромбина в плазме крови 1,4 — 2,1 мкмоль/л. Он является гликопротеином, который содержит 11 — 14% углеводов, включая гексозы, гексозамины и нейраминовую кислоту. По элек-трофоретической подвижности протромбин относится к <х₂-глобулинам, имеет моле­кулярную массу 68 000 — 70000 Да. Размеры большой и малой осей его молекулы соответственно 11,9 и 3,4 нм. Изоэлектрическая точка очищенного протромбина лежит в пределах рН от 4,2 до 4,4. Синтезируется данный белок в печени, в его синтезе принимает участие витамин К. Одна из специфических особенностей молекулы протромбина — способность связывать 10—12 ионов кальция, при этом наступают конформационные изменения молекулы белка.

Превращение протромбина в тромбин связано с резким изменением молекуляр­ной массы белка (с 70 000 до ~ 35 000 Да). Есть основания считать, что тромбин является большим фрагментом молекулы протромбина.

Фактор III (тканевый фактор, или тканевый громбопластин) образуется при повреждении тканей. Это комплексное соединение липопротеиновой природы, отли­чается очень высокой молекулярной массой — до 167 000 000 Да.

Фактор IV (ионы кальция). Известно, что удаление из крови ионов кальция (осаждение оксалатом или фторидом натрия), а также перевод ионов Са ⁺ в неиони-зированное состояние (с помощью цитрата натрия) предупреждают свертывание крови. Следует также помнить, что нормальная скорость свертывания крови обеспечивается лишь оптимальными концентрациями ионов кальция. Для свертывания крови чело­века, декальцинированной с помощью ионообменников, оптимальная концентрация ионов кальция определена в 1,0—1,2 ммоль/л. Концентрация ионов Са²⁺ ниже и выше оптимальной обусловливает замедление процесса свертывания. Ионы кальция играют важную роль почти на всех фазах (стадиях) свертывания крови: они необхо­димы для образования активного фактора X и активного тромбопластина тканей, принимают участие в активации проконвертина, образовании тромбина, лабилизации мембран тромбоцитов и в других процессах.

Фактор V (проакцелерин) относится к глобулиновой фракции плазмы крови. Он является предшественником акцелерина (активного фактора). Фактор V синтезируется в печени, поэтому при поражении этого органа может возникнуть недостаточность проакцелерина. Кроме того, существует врожденная недостаточность в крови фак­тора V, которая носит название парагемофилии и представляет собой одну из разно­видностей геморрагических диатезов.

Фактор VII (антифибринолизин, проконвертин) — предшественник конвертина. Ме­ханизм образования активного конвертина из проконвертина изучен мало. Биологи­ческая роль фактора VII сводится прежде всего к участию во внешнем пути свер­тывания крови.

Синтезируется фактор VII в печени при участии витамина К. Снижение концентрации проконвертина в крови наблюдается на более ранних стадиях забо­левания печени, чем падение уровня протромбина и проакцелерина.

Фактор VIII (антигемофильный глобулин А) является необходимым компонентом крови для формирования активного фактора X. Он очень лабилен. При хранении цитратной плазмы его активность снижается на 50% за 12 ч при температуре 37 °С. Врожденный недостаток фактора VIII является причиной тяжелого заболевания — гемофилии А — наиболее частой формы коагулопатии.

Фактор IX (антигемофильный глобулин В, кристмас-фактор) принимает участие в образовании активного фактора X. Геморрагический диатез, вызванный недостаточ­ностью фактора IX в крови, называют гемофилией В. Обычно при дефиците фак-

тора IX геморрагические нарушения носят менее выраженный характер, чем при недостаточности фактора VIII.

Фактор X (фактор Прауэра — Стюарта) назван по фамилиям больных, у которых был впервые обнаружен его недостаток. Он относится к а-глобулинам, имеет моле­кулярную массу 87000 Да. Фактор X участвует в образовании тромбина из протром­бина. У пациентов с недостатком фактора X увеличено время свертывания крови, нарушена утилизация протромбина. Клиническая картина при недостаточности фак­тора X выражается в кровотечениях, особенно после хирургических вмешательств или травм. Фактор X синтезируется клетками печени; его синтез зависит от содер­жания витамина К в организме.

Фактор XI (фактор Розенталя) — антигемофильный фактор белковой природы. Недостаточность этого фактора при гемофилии С была открыта в 1953 г. Розента-лем. Фактор XI называют также плазменным предшественником тромбопластина.

Фактор XII (фактор Хагемана) — участвует в пусковом механизме свертывания крови. Он также стимулирует фибринолитическую активность, кининовую систему и некоторые другие защитные реакции организма. Активация фактора XII происходит прежде всего в результате взаимодействия его с различными «чужеродными поверх­ностями» — кожей, стеклом, металлом и т. д.

Врожденный недостаток данного белка вызывает заболевание, которое назвали болезнью Хагемана, по фамилии первого обследованного больного, страдавшего этой формой нарушения свертывающей функции крови: увеличенное время свертывания крови при отсутствии геморрагии.

Фактор XIII (фибринстабилизируюший фактор) является белком плазмы крови, который стабилизирует образовавшийся фибрин, т. е. участвует в образовании проч­ных межмолекулярных связей в фибрин-полимере. Молекулярная масса фактора XIII 330000 — 350000 Да. Он состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых имеет молекулярную массу порядка 110000 Да.

Дата добавления: 2014-12-27