Четвертичная структура белка. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры

Третичная структура белка. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка.

Под третичной структурой белка понимают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи. К ним относятся водородные связи, электростатическое взаимодействие

заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-вальсовых силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, гидрофобные взаимодействия и т.д.

Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействия радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаясь внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды. Третичная структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи, а более конкретно – размером, формой и полярность радикалов аминокислотных остатков.

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающие одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Соединены полипептидные цепи с помощью нековалентных связей. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившее название протомера, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. Образующуюся молекулу называют олигомером.

Дата добавления: 2015-03-29