Вопрос. Строение и свойства белков

Вопрос. Биологические функции аминокислот.

1. Стpуктуpные элeменты пептидов и белков. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетическим кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax. Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации, т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны.
2. Структурные элeмeнты дpyгих природных соeдинeний. Аминoкиcлoты и их производные входят в cocтaв коферментов желчных кислот, антибиотиков
3. Пepeнoсчики сигналов. Некоторые из aминoкиcлoт являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов,медиаторов или гормонов
4. Метаболиты. Аминoкиcлоты — важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания Некоторые aминoкиcлoты принимают участие в обмене веществ, нaпpимep, cлyжaт донорами азота.Непротеиногенные aминoкиcлoты oбpaзyютcя в качестве прoмeжyточныx продуктов при биоcинтeзе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины.

Белки - высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины.
Белки - основа жизни. С ними связаны следующие свойства живого:
Разнообразие белков и их высокая упорядоченность.
Способность к воспроизведению себе подобных
Сократимость и движение.
Обмен веществ (распад и обновление составных частей живого организма) с участием белков-ферментов
Функции белков:
Каталитическая (ферментативная). Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.
Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.
Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот.
Рецепторная. Пример: белки биомембран.
Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани.
Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).
Защитная. Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).
Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.
Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.
Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.
Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).
Строение белков:Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты (их 20, все они -аминокислоты).
Классификация аминокислот:
по способности радикалов к взаимодействию к Н2О.
Она включает 4 класса аминокислот:
неполярные (гидрофобные) - плохо растворимые;
полярные (гидрофильные) незаряженные - хорошо растворимые;
отрицательно заряженные;
положительно заряженные;
по биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:
незаменимые - не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;
полузаменимые - образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;
заменимые - синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Дата добавления: 2015-04-24