Нуклеотиды. ДНК: включают в свой состав: аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т), цитозин (Ц)

ДНК: включают в свой состав: аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т), цитозин (Ц).

РНК: включают в свой состав: аденин (А), гуанин (Г), урацил (У), цитозин (Ц).

Свободные нуклеотиды способны присоединять еще 1...2 остатка фосфорной кислоты, образуя макроэргические соединения. Универсальным источником энергии в клетке является АТФ – аденозинтрифосфорная кислота, состоящая из аденина, рибозы и трех остатков фосфорной (пирофосфорной) кислоты. При гидролизе одной концевой пирофосфатной связи выделяется около 30,6 кДж/моль (или 8,4 ккал/моль) свободной энергии, которая может использоваться клеткой. Такая пирофосфатная связь называется макроэргической (высокоэнергетической) и обозначается символом ~.

Нуклеиновые кислоты

Существует два типа нуклеиновых кислот: ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Нуклеиновые кислоты обеспечивают хранение, воспроизведение и реализацию генетической (наследственной) информации.

В клетках обнаруживается три основных типа РНК, выполняющих различные функции:

1. Информационная, или матричная РНК (иРНК, или мРНК). Составляет 5% клеточной РНК. Служит для передачи генетической информации от ДНК на рибосомы при биосинтезе белка. В эукариотических клетках иРНК (мРНК) стабилизирована с помощью специфических белков. Это делает возможным продолжение биосинтеза белка даже в том случае, если ядро неактивно.

2. Рибосомная, или рибосомальная РНК (рРНК). Составляет 85% клеточной РНК. Входит в состав рибосом, определяет форму большой и малой рибосомных субъединиц, обеспечивает контакт рибосомы с другими типами РНК.

3. Транспортная РНК (тРНК). Составляет 10% клеточной РНК. Транспортирует аминокислоты к соответствующему участку иРНК в рибосомах. Каждый тип тРНК транспортирует определенную аминокислоту.

Белки (протеины, полипептиды)

Белки (протеины, полипептиды) – это линейные гетерополимеры, мономерами которых являются a–аминокислоты, связанные между собой пептидными связями.

Функции белков:

1. Ферментативная. Практически все ферменты являются белками (подробнее о ферментах см. ниже).

2. Структурная (коллаген соединительных тканей (у млекопитающих составляет около 25% от общей массы белков), эластин, кератин).

3. Гормональная (инсулин, вазопрессин).

4. Транспортная (например, гемоглобин переносит О2, СО, СО2).

5. Защитная (антитела, фибрин).

6. Сократительная (актин-миозиновый комплекс).

7. Опорная (тубулин микротрубочек).

8. Двигательная. Сократимые и опорные комплексы обеспечивают все виды движения.

9. Гомеостатическая. Практически все белки обладают буферными свойствами, поддерживая постоянную величину рН.

10. Запасающая (овальбумин – запасной альбумин яичного белка).

11. Энергетическая. При гидролизе белков образуется аминокислоты, часть которых окисляется с высвобождением энергии.

Дата добавления: 2014-01-03