Кинетика микробиологических процессов

В основе процессов обмена клетки со средой и внутреннего метаболизма лежит сложная сеть организованных определенным образом во времени и пространстве различных реакций. В результате этих процессов изменяются концентрации различных веществ, численность отдельных клеток, биомасса организмов, могут изменяться и другие величины, например величина трансмембранного потенциала в клетке. Изменения всех этих переменных величин во времени и составляют кинетику биологических процессов. Таким образом: кинетика изучает закономерности протекания во времени биохимических процессов, механизмы биохимических превращений в зависимости от различных факторов (температуры, концентрации реагирующих веществ, давления, рН среды).

Все гомогенные элементарные химические реакции различают по числу молекул, участвующих в элементарном акте химического взаимодействия. По этому признаку реакции подразделяют: мономолекулярные, бимолекулярные и тримолекулярные.

Порядок реакции по данному веществу — показатель степени при концентрации этого вещества в кинетическом уравнении реакции.Если зависимость скорости химической реакции от концентраций исходных веществ записать в виде:

V = k [A1]ⁿ¹[A2]ⁿ²…………[A_h]^nk

где n1 -порядок реакции по веществу A1, а (n1+ n2 + ……..+ nk) - порядок реакции в целом.

Выделяют реакции 0, 1, 2, 3 – порядков.

Химические реакции 0 порядка. Кинетическое уравнение имеет следующий вид:

V₀ = k₀

Скорость реакции нулевого порядка постоянна во времени и не зависит от концентраций реагирующих веществ. Нулевой порядок характерен, например, для гетерогенных реакций в том случае, если скорость диффузии реагентов к поверхности раздела фаз меньше скорости их химического превращения. Диаграмма зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата при химической реакции 0 порядка:

Рисунок 1. Зависимость скорости реакции от концентрации 0 порядка

Химические реакции 1 порядка. Кинетическое уравнение имеет следующий вид:

V₁ = k₁[C]

Диаграмма зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата при химической реакции 1 порядка:

Рисунок 2. Зависимость скорости реакции от концентрации 1 порядка

Химические реакции 2 порядка. Кинетическое уравнение имеет следующий вид:

V₂ = k₂[Cа]² или V₂ = k₂[Cа] [Cб]

Диаграмма зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата при химической реакции 2 порядка:

Рисунок 3. Зависимость скорости реакции от концентрации 2 порядка

Правило Вант-Гоффа - эмпирическое правило, позволяющее в первом приближении оценить влияние температуры на скорость химической реакции в небольшом температурном интервале (обычно от 0 °C до 100 °C). Я. Х. Вант-Гофф на основании множества экспериментов сформулировал следующее правило: при повышении температуры на каждые 10 градусов константа скорости гомогенной элементарной реакции увеличивается в два — четыре раза.

Правило Вант-Гоффа имеет ограниченную область применимости. Ему не подчиняются многие реакции, происходящие при высоких температурах, очень быстрые и очень медленные реакции. Правилу Вант-Гоффа также не подчиняются реакции, в которых принимают участие громоздкие молекулы, например белки в биологических системах.

Распределение молекул в системе по скоростям, а следовательно, и по энергиям описывается кривой Максвелла-Больцмана. Отношение количества молекул n, обладающих энергией EA, к общему количеству молекул N равно:

n/N = e^-Ea/RT

Уравнение, связывающее константу скорости реакции, количество столкновений молекул, энергию активации и температуру, называется уравнением Аррениуса:

K = p Z e^-Ea/RT

где Z – количество столкновений, р – стерический фактор, предоставляющий собой вероятность столкновения молекул активными центрами.

Таким образом, энергия активации — это энергетический барьер, который преодолевают молекулы для осуществления реакции. В уравнении Аррениуса множитель определяет долю молекул, имеющих энергию и эффективно участвующих в реакции. Чем выше энергия активации реакции, тем медленнее она протекает при заданной температуре.

Зависимость скорости (v) ферментативной реакции от концентрации субстрата [S] выражается уравнением Михаэлиса-Ментен и в графической форме:

V = Vmax [S] Km + [S]

Рисунок 4. Кривая Михаэлиса-Ментен

При достаточно малых концентрациях субстрата скорость V пропорциональна [S] и ферментативная реакция представляет реакцию первого порядка. При очень больших концентрациях субстрата, когда [S] > Km, V = Vmax, и процесс идет как реакция нулевого порядка.

Дата добавления: 2013-12-12