Химический состав мяса и мясных продуктов

Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела. Основная динамическая функция мышц – обеспечить движение путем сокращения и последующего расслабления.

Различают три типа мышечной ткани: скелетную, сердечную и гладкую мышечную ткань:

Выделяют также белые и красные мышечные волокна. Белые мышечные волокна отличаются более высоким содержанием миофибрилл и в соответствии с этим способностью к более быстрым сокращениям. В красных волокнах содержание миофибрилл относительно меньше, а саркоплазмы больше. Свое название красные волокна получили благодаря высокому содержанию в них миоглобина. Красные мышечные волокна отличаются более выраженным тоническим характером сокращения. У человека белые и красные волокна встречаются обычно вместе в одной и той же мышце.

1.1. МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных мышечных волокон Диаметр функционально зрелого поперечно-полосатого мышечного волокна обычно составляет от 10 до 100 мкм, а длина волокна часто соответствует длине мышцы.

В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных образований - миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладающих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность волокна, зависит от оптической неоднородности белковых веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне.

В саркоплазме мышечных волокон обнаруживается все органоиды клетки, а также различные вакуоли, глыбки гликогена и включения липидов, играющие роль запасных энергетических материалов, и т.д.

Повторяющимся элементом поперечно-полосатой миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы, границами которого служат узкие Z-линии. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров. Средняя длина саркомера 2,5-3,0 мкм. В середине саркомера находится зона протяженностью 1,5-1,6 мкм, темная в фазово-контрастном микроскопе. В поляризованном свете она дает сильное двойное лучепреломление. Эту зону принято называть диском А (анизотропный диск). В центре диска А расположена линия М, которую можно наблюдать только в электронном микроскопе. Среднюю часть диска А занимает зона Н более слабого двойного лучепреломления. Наконец, существуют изотропные диски, или диски I, с очень слабым двойным лучепреломлением. В фазово-контрастном микроскопе они кажутся более светлыми, чем диски А. Длина дисков I около 1 мкм. Каждый из них разделен на две равные половины Z-мембраной, или Z-линией.

Согласно современным представлениям, в дисках А расположены толстые нити, состоящие главным образом из белка миозина, и тонкие нити, состоящие, как правило, из второго компонента актомиозиновой системы – белка актина. Тонкие (актиновые) нити начинаются в пределах каждого саркомера у Z-линии, тянутся через диск I, проникают в диск А и прерываются в области зоны Н (рис. 2.2).

Рис. 2.2. Строение саркомера скелетной мышцы

а – схематическое изображение структуры саркомера; б – расположение толстых и тонкиих нитей (поперечное сечение).

При исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно. Толстые нити диаметром 12-16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены, в форме шестиугольника диаметром 40-50 нм и проходят через весь диск А. Между этими толстыми нитями расположены тонкие нити диаметром 8 нм простираясь от Z-линии на расстояние около 1 мкм. Изучение мышцы в состоянии сокращения показало, что диски I в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается (в скелетной мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается до 1,7-1,8 мкм)

При сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, т. е. нити начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного сокращения.

В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 2.3):

1) миозиновая «головка» (см. ниже) может гидролизовать АТФ до АДФ и Н₃РО₄ (P_i), но не обеспечивает особождения продуктов гидролиза. Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический характер (рис. 2.3 а);

2) содержащая АТФ и Н₃РО₄ миозиновая «головка» может свободно вращаться под большим углом и (при достижении нужного положения) связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 90⁰ (рис. 2.3 б);

3) это взаимодействие обеспечивает высвобождение АДФ и Н₃РО₄ из актин-миозинового комплекса. Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию при величине угла 450, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90⁰ на 45⁰ (примерно) и происходит продвижение актина (на 10-15 нм) в направлении центра саркомера (рис. 2.3 в);

4) новая молекула АТФ связывается с комплексом миозин–F-актин (рис. 2.3 г);

5) комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину, и поэтому происходит отделение миозиновой (АТФ) «головки» от F-актина. Последняя стадия и есть собственно расслабление, которое отчетливо зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом (рис. 2.3 д). Затем цикл возобновляется.

Рис. 2.3. Биохимический цикл мышечного сокращения ( объяснение в тексте )

Дата добавления: 2014-01-05