П р о т е ї д и

Глобулярні

П р о т е ї н и

Класифікація білків (за будовою).

За будовою білки поділяються на прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки утворені лише амінокислотами, а складні містять простетичну групу (речовини небілкового походження).

1. Альбуміни – розчинні у воді, найбільш багаті Сульфуром білки, тому що містять в своєму складі амінокислоту цистеїн. Альбуміни містяться в основному в білках тваринного походження. Використовуються у виноробстві, кондитерській промисловості.

2. Глобуліни – розчиняються в розчинах нейтральних солей. Глобуліни містяться в міофібрилах (студнеподібна частина м’язевих волокон). Поряд з альбумінами входять до складу білків плазми крові. Представники: міозин, актин, актоміозин.

3. Проламіни – розчинні в 60-80% етиловому спирті. Містяться в білках рослинного походження.

4. Глютини – розчинні у слабких розчинах лугів. Містяться в злакових, зернобобових культурах.

5. Гістони – мають основний характер, містяться в клітинних ядрах, клумін – гістон, який міститься в молоках оселедців.

6. Протаміни – сильно лужні білки (в них аргініну до 80 %), містяться в ядрах клітин.

Фібрилярні (протеїноіди або склеропротеїни) – нерозчинні у воді, розчинах солей, етанолі, розведених розчинах лугів і кислот. Досить стійкі до дії хімічних реагентів і ферментів. Фібрилярні білки розповсюджені в тваринних організмах: утворюють основу сполучної тканини.

1. Фіброїн – самий простий за складом склеропротеїн, складається всього з 4 амінокислот. Є білком шовку, визначає його міцність.

2. Кератин – містить всі амінокислоти (на відміну від фіброїну). Нерозчинність цього білка пояснюється високим вмістом цистеїну. Кератин – основний білок епідермісу, волосся, нігтів, у тварин – хутра, рогів і копит.

3. Колаген – не має повного набору амінокислот. Гарно набрякає. Встановлено, що в молекулі колагену є три сильно розтягнуті поліпептидні ланцюги, а тому спіралі вторинної структури теж витягнуті. Колаген розщеплюється ферментами, при термічній обробці переходить в глютин. З колагену одержують желатин. Він є основою сполучної тканини тварин, міститься в кістковій, хрящевій тканинах, в сухожилках, входить до складу волосся, нігтів, луски риби.

4. Еластин – міститься в сухожилках і сполучній тканині. Особливо багато його в шийних зв’язках.

Чим більше в сполучній тканині м’яса колагену (і менше еластину), тим легше вона розм’якшується під час варіння і тим більше здатна утворювати студнеподібні масу.

1. Фосфопротеїди – містять залишки фосфатної кислоти. За властивостями вони подібні до протеїнів, містяться в молоці, яйцях.

2. Нуклеопротеїди – містять залишки нуклеїнових кислот – містяться в ядрах клітин і мають важливе значення в біосинтезі білків і передачі спадкової інформації.

3. Хромопротеїди – забарвленні білки, містять пігменти. Наприклад, в білку крові гемоглобіні простетичною групою є гем, в зелених рослинах – хлорофіл.

4. Ліпопротеїди – сполучення білків з фосфатидами, містяться в протоплазмі клітин, сироватці крові.

5. Глікопротеїди – білки, в яких простетична група представлена вуглеводами. До таких білків належить білок слини, шлункового і кишкового соку, в рослинах їх мало.

Основні білки харчових продуктів наведені в таблиці 18.

Дата добавления: 2014-11-29