Свойства

Структура белка

Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Применение.

Получение.

Восстановление нитросоединений – реакция Зинина

C₆H₅NО₂ + Н₂ → C₆H₅NН₂ + Н₂О

Производство красителей: анилинового черного, метилового зеленого, анилинового красного и др. На его основе получают полимеры, взрывчатые вещества, сульфаниламидные лекарственные препараты.

Билет № 18

Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме).

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

· Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Связь ковалентная полярная.

· Вторичная структура - упорядочивание полипептидной цепи в форме спирали или складки, поддерживающееся водородными связями.

· Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Состоит из элементов вторичной структуры, закрученной в глобулу или нити (глобулярные и фибриллярные белки). Поддерживают третичную структуру: дисульфидные мостики, водородные связи, гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

· Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты, из остатков которых они состоят.

Белки отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины.

Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок альбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима.

Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.

Цветные реакции на белки:

А) Ксантопротеиновая реакция: белок + азотная кислота → желтое окрашивание

Б) Биуретовая реакция: белок + свежеприготовленный гидроксид меди (II) – фиолетовое

В) Цистеиновая реакция: белок + ацетат свинца в щелочной среде → черное окрашивание.

Дата добавления: 2015-04-24