КАТЕГОРИИ: Архитектура-(3434)Астрономия-(809)Биология-(7483)Биотехнологии-(1457)Военное дело-(14632)Высокие технологии-(1363)География-(913)Геология-(1438)Государство-(451)Демография-(1065)Дом-(47672)Журналистика и СМИ-(912)Изобретательство-(14524)Иностранные языки-(4268)Информатика-(17799)Искусство-(1338)История-(13644)Компьютеры-(11121)Косметика-(55)Кулинария-(373)Культура-(8427)Лингвистика-(374)Литература-(1642)Маркетинг-(23702)Математика-(16968)Машиностроение-(1700)Медицина-(12668)Менеджмент-(24684)Механика-(15423)Науковедение-(506)Образование-(11852)Охрана труда-(3308)Педагогика-(5571)Полиграфия-(1312)Политика-(7869)Право-(5454)Приборостроение-(1369)Программирование-(2801)Производство-(97182)Промышленность-(8706)Психология-(18388)Религия-(3217)Связь-(10668)Сельское хозяйство-(299)Социология-(6455)Спорт-(42831)Строительство-(4793)Торговля-(5050)Транспорт-(2929)Туризм-(1568)Физика-(3942)Философия-(17015)Финансы-(26596)Химия-(22929)Экология-(12095)Экономика-(9961)Электроника-(8441)Электротехника-(4623)Энергетика-(12629)Юриспруденция-(1492)Ядерная техника-(1748) |
Получение -аминокислот
Химические свойства Изомеры и гомологи Межклассовыми изомерами для аминокислот являются нитросоединения R—NO2.
Физические свойства: бесцветные кристаллические вещества с температурами плавления 150 - 250oС, хорошо растворимы в воде (лучше, чем в органических растворителях), многие - сладкие.
4NH2CH2COOH + 13O2 8CO2 + 10H2O + 2N2
NH2CH2COOH + H2O +NH3CH2COOH + OH- Аминокислоты - амфотерные органические вещества. В водных растворах большинства аминокислот среда слабокислотная.
NH2CH2COOH + NaOH NH2CH2COO—Na+ + H2O (NH2CH2COONa -аминоацетат натрия)
2NH2CH2COOH + H2SO4 (NH3CH2COOH)2SO4 (сульфат глициния)
Полиамиды -аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы —CO—NH— называют пептидными группами, а связь C—N - пептидной связью.
К полипептидам относятся белки. В их молекулах присутствуют остатки не одной, а нескольких аминокислот. При гидролизе белков (в кислотной среде или под действием ферментов) образуется смесь аминокислот.
CH3—CH2—COOH + Cl2 CH3—CHCl—COOH + HCl
Билет№33 Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений. Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на инашей планете: массо белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн. Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорада они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод. Свойства белков 1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. 2. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот. 3. Денатураиця - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация просходит под действием:
- высокой температуры - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов солей тяжёлых металлов - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - радиоактивного излучения
Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888гюрусский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысь в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно эхтой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида). Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы. В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены ииз стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой бедка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков - инсулина. Втечение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полоипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидые связи между определённымиаминокислотными остатками.
В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Тип "укладки" полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипетидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую "растянутую пружину" (называю "А-спираль" или "А-стуктура"). Еще один распространённый тип вторичной стуктуры - структура складчатого листа (называют "B - структура"). Так, белок шёлка - фиброин имеет именно такую стуктурую. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют "А-стуктуру" или "B - структуру". Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной стуктурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодяря связям между разнорзяряженными ионами (-COO- и -NH3+ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные - снаружи. Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части - гема. Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство бедков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие ьбелки растворимы в растворах щелочей, некоторые - в растворах солей, а некоторые - в разбовленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется такде альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.
При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, оюразуя в конце цепочки превращения свмесь A-аминикослот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма! В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться протранственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции. Для белков известены некоторые цветные реакции, харатерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группировки, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин. При кипячении с милоновым раективом, который представляет собой водный раствор нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёткрасное окрашиваниме. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.
Билет№34
Дата добавления: 2015-04-24; Просмотров: 3294; Нарушение авторских прав?; Мы поможем в написании вашей работы! Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет |